Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica.

Presentación del tema: "Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica."— Transcripción de la presentación:

1 Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

2 Glúcidos Agua Iones Lípidos Proteínas Ácidos Nucleicos

3 Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

4 Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transportadores - Adherencia Celular y Organización Tisular

5 Aminoácidos R H

6 Isomería Óptica Luz Polarizada Plana Fuente de Luz Planos de
oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador

7 Isomería Óptica

8 Aminoácidos Clasificación

9 Aminoácidos Propiedades Formación de puentes disulfuro

10 Aminoácidos Propiedades Formación de Puentes disulfuro Formación de Sales Propiedades Ácido- Base

11 Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

12 Enlace Peptídico

13

14 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

15 Estructura Primaria

16 Estructura Primaria

17 Estructura Secundaria (disposición espacial estable)

18 Estructura Secundaria
Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina :: cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar

19 Estructura Secundaria

20 Estructura Secundaria

21 Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

22 Estructura Terciaria

23 Estructura Terciaria Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas.

24 Estructura Terciaria

25 Estructura Terciaria Enlaces de Hidrógeno

26 Estructura Terciaria Enlaces disulfuro S

27 Estructura Cuaternaria Enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas

28 Estructura Cuaternaria

29 Estructura Cuaternaria
Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

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31 Dominios estructurales en la Inmunoglobulina G

32 Mioglobina

33 Porina

34 Inhibidor de ribonucleasa

35 Lectina de Pisum sativum

36 Glucógeno fosforilasa
(homotetrámero)

37 Propiedades de las Proteínas
Especificidad: referida a su función Propiedades Ácido-Base Solubilidad: Efecto del pH Efecto de las sales

38 Desnaturalización de Proteínas
Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: Disminución drástica de la solubilidad/precipitación Pérdida de sus funciones biológicas

39 Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de Proteínas Estado Nativo Estado Desnaturalizado

40 Agentes Desnaturalizantes
Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina

41 Clasificación de las PROTEÍNAS
Criterio Químico Criterio Físico Criterio Estructural Criterio Funcional

42 Criterio Químico Proteínas Simples (Holoproteínas): formadas exclusivamente por -aminoácidos. Ejemplo: ubiquitina (53 AA) Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen además un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico). Proteína afuncional: Apoproteína Proteína + Grupo prostético: Holoproteína Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

43 Criterio Físico El más utilizado es la Solubilidad
Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluídas Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución Prolaminas: solubles en alcohol Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

44 Criterio Estructural Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina,
lactoalbúmina, etc Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc

45 Criterio Funcional Proteínas Monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina. Proteínas Oligoméricas: varias cadenas polipeptídicas (subunidades) iguales o distintas entre sí, como la hemoglobina

46 Muchas Gracias