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Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica.

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Presentación del tema: "Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica."— Transcripción de la presentación:

1 Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

2 Ácidos Nucleicos Glúcidos Lípidos Proteínas Agua Iones

3 Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

4 Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transportadores - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción - Adherencia Celular y Organización Tisular

5 Aminoácidos R H

6 Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de oscilación de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Isomería Óptica Luz Polarizada Plana

7 Isomería Óptica

8 Aminoácidos Clasificación

9 Propiedades Aminoácidos Formación de puentes disulfuro

10 Propiedades Aminoácidos Formación de Puentes disulfuro Formación de Sales Propiedades Ácido- Base

11 Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

12 Enlace Peptídico

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14 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

15 Estructura Primaria

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17 Estructura Secundaria (disposición espacial estable)

18 Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina :: cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar Estructura Secundaria

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21 Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

22 Estructura Terciaria

23 Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas. Estructura Terciaria

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25 Enlaces de Hidrógeno Estructura Terciaria

26 Enlaces disulfuro S S Estructura Terciaria

27 Estructura Cuaternaria Enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas

28 Estructura Cuaternaria

29 Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida Estructura Cuaternaria

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31 Dominios estructurales en la Inmunoglobulina G

32 Mioglobina

33 Porina

34 Inhibidor de ribonucleasa

35 Lectina de Pisum sativum

36 Glucógeno fosforilasa (homotetrámero)

37 Propiedades de las Proteínas Especificidad: referida a su función Solubilidad: Efecto del pH Efecto de las sales Propiedades Ácido-Base

38 Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: -Disminución drástica de la solubilidad/precipitación -Pérdida de sus funciones biológicas

39 Estado NativoEstado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas

40 Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina Agentes Desnaturalizantes

41 Clasificación de las PROTEÍNAS Criterio Químico Criterio Físico Criterio Estructural Criterio Funcional

42 Criterio Químico Proteínas Simples (Holoproteínas): formadas exclusivamente por -aminoácidos. Ejemplo: ubiquitina (53 AA) Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen además un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico). Proteína afuncional: Apoproteína Proteína + Grupo prostético: Holoproteína Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

43 El más utilizado es la Solubilidad 1. Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluídas 2. Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3. Prolaminas: solubles en alcohol 4. Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas 5. Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes Criterio Físico

44 Criterio Estructural Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina, lactoalbúmina, etc Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc

45 Proteínas Monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina. Proteínas Oligoméricas: varias cadenas polipeptídicas (subunidades) iguales o distintas entre sí, como la hemoglobina Criterio Funcional

46 Muchas Gracias


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