ENZIMAS CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE:

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1 ENZIMAS CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE:
Velocidades de reacción > que las reacciones no catalizadas y varios órdenes de magnitud más que la catálsis química. Requieren condiciones de reacción “suaves”: <100°C, P atm, pH neutro ESPECIFICIDAD: no hay productos “secundarios” Mecanismos de regulación: Alosterismo, modificación covalente, cantidad de enzima

2 Enzimas : Catalizadores biológicos
Disminuyen energía de activación e incrementan la velocidad de reacción Catalasa. 2H2O2 -> 2H2O + O2 Una molécula de catalasa rompe 40 million moléculas de peróxido por segundo.

3 Factores que influyen en la actividad enzimática
Concentración de sustrato [S] Temperatura Inhibidores Competitivos: unen mismo sitio de l sustrato No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen capacidad catalítica pH. Afecta conformación

4 Estructura terciaria: fuerzas no covalentes
pH Temperatura °C Actividad enzimática Cambios en pH alteran el estado de ionización de aa cargados (e.g., Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura : altera la conformación 3D

5 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Activación por precursor
Actividad eficiente y bien coordinada: Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por pH Retroinhibición Activación por precursor

6 Activación por precursor (+)
Alosterismo Retroinhibición (-) Activación por precursor (+)

7 COFACTORES ENZIMÁTICOS
NO PROTÉICOS Pueden ser: Iones metálicos : Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+ , Ca+2 Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas. tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehído) riboflavina (B2) FAD (transf. H+) Nicotinamida NAD (transf. H+) CoA Acarrea acilo Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima: Grupo prostético Otras sólo transitoriamente durante la catálisis

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