AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Presentación del tema: "AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS"— Transcripción de la presentación:

1 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Realizado por Chema Ariza

2 AMINOÁCIDOS Compuestos de bajo peso molecular
HIDROFÍLICOS Compuestos de bajo peso molecular Que se unen para formar proteínas HIDRÓFOBOS Sólidos Solubles en agua Crsitalizables Incoloros/poco color Pto. Fusión > 200ºC IONIZACIÓN - IONIZACIÓN + EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS PROTEICOS Determina las propiedades químicas y biológicas OTROS 150 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

3 AMINOÁCIDOS PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS
Se comportó como ácido ya que liberó un protón En disolución  iones dipolares (híbridos) Sustancias ANFÓTERAS PUNTO ISOELÉCTRICO Se comportó como base ya que captó un protón Se comportó como ácido ya que liberó un protón

4 AMINOÁCIDOS Todos los Aas protéicos Son L PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS
Son sintetizados por enzimas que así lo hacen Carbono asimétrico Estereoisomería (L –D) AMINOÁCIDOS ESENCIALES Esta característica implica Actividad óptica Sólo heterótrofos

5 AMINOÁCIDOS ¿Se pueden unir los Aas entre si? ¿Cómo lo hacen?
SEGÚN EL NÚMERO DE Aas Dipéptidos = 2 residuos Tripéptidos = 3 residuos Oligopéptidos < 50 residuos Polipéptidos > 50 residuos Por convenio la secuencia De Aas se lee de izq. a dcha ¿ Qué características presenta el enlace peptídico?

6 EL ENLACE PEPTÍDICO Características Mirar péptidos y oligopéptidos
de interés biológico (p.73) Gracias a este enlace peptídico se forman, por tanto, las proteínas

7 PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA
Las proteínas se disponen tridimensionalmente en el espacio pudiendo adquirir distintos niveles de organización.

8 PROTEÍNAS α- Hélice Lámina ß Hélice de colágeno ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Depende de la capacidad de giro de los carbono α El giro es hacia la derecha y gira 100º con respecto al anterior Encontramos diferentes modelos: α- Hélice 3,6 residuos de Aas por vuelta. Lámina ß Son estructuras primarias de proteínas unidas por PdH intercatenarios La estabilidad depende de la presencia de Pro y de hidroxiPro  impiden formación de PdH intracatenarios Hélice de colágeno Observar la orientación de los grupos –C=O -NH y R

9 PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA
Disposición espacial de la proteína gracias a las UNIONES entre los grupos R. PdH Atracciones hidrofóbicas Puentes disulfuro Atracciones elestrostáticas Dominios Sec Aas VdW entre grupos Alifáticos Aromáticos Enlaces covalentes Entre grupos tiol (-SH) de Cys Esta disposición  características y funciones biológicas de las proteínas ¿CÓMO ES LA ESTRUCTURA TERCIARIA? Los dominios suelen ser muy estables y pueden repetirse las mismas secuencias a lo largo de la evolución Regiones bisagra

10 PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la estructura que tienen las proteínas (tanto fibrosas como globulares) que están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas iguales o diferentes. SUBUNIDAD PROTÓMERO MONÓMERO

11 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Dependen básicamente de la naturaleza de los –R de los aminoácidos SOLUBILIDAD Grupos –R polares hacia exterior e hidrofóbicos hacia interior  reacción con agua Prots fibrosas  insolubles prots. Globulares  solubles DESNATURALIZACIÓN Formación nativa de una prot. es la conformación más estable, pero… pH , Tª , sust quimicas  pérdida de estruct. 2ª, 3ª y 4ª  pérdida de activ. Biológ. A veces puede ser reversible ESPECIFICIDAD La más característica de proteínas Función Posición de algunos Aas en la estructura 1ª determinará la estructura 4ª y su función Especie Hay prots exclusivas de cada especie, aunque son comunes las PROT. HOMÓLOGAS CAPACIDAD AMORTIGUADORA Presentan anfoterismo al igual que los Aas que la componen INSULINA

12 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HETEROPROTEÍNAS HOLOPROTEÍNAS Grupo prostético Sólo Aas CROMOPROTEÍNAS Colágeno Miosina Estructurales Insolubles NUCLEOPROTEÍNAS Ordenados en 1D FIBROSAS Queratinas Fibrina GLUCOPROTEÍNAS Elastina FOSFOPROTEÍNAS Actina Act. biológica Solubles Histonas y protaminas Albúminas GLOBULARES Cadenas compactas LIPOPROTEÍNAS LDL HDL Globulinas

13 Ejemplos de heteroproteínas Ejemplos de heteroproteínas

14 DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS
TAREA VUESTRA. HACEROS UNA TABLA CON EJEMPLOS Y PREGUNTAREMOS LAS DUDAS EL PRÓXIMO DÍA IMPORTANTE RESERVA TRANSPORTE CONTRÁCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA HOMEOSTÁTICA RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS

15 VEAMOS ALGUNOS DE ELLOS
ENZIMAS Proteínas que catalizan reacciones BIOquímicas de manera muy específica Ribonucleoproteínas Se comportan como otros catalizadores ya que: Ribozimas Disminuyen la energía de activación  aceleran la reacción No modifican la variación de energía libre  sólo aceleran No modifican el equilibrio Se liberan al terminar la reacción sin cambiar en absoluto La actividad de las enzimas se puede ver afectada por algunos factores. VEAMOS ALGUNOS DE ELLOS Reconocimiento estérico

16 INFLUENCIA DEL pH Y LA Tª EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
¿CÓMO PUEDE INFLUIR LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA? Las enzimas, en lo seres vivos se inactivan entre los 50-60ºC ¿CÓMO PUEDE INFLUIR EL pH EN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA? Los cambios de pH provocan alteraciones en las cargas de las proteínas  alteración estructura terciaria. Cambios conformacionales Cada enzima tiene su pH óptimo

17 HOLOENZIMAS Son enzimas que para poder realizar su función se asocian con otras moléculas no protéicas Parte protéica  APOENZIMA Por lo tanto, una HOLOENZIMA Parte no protéica  COFACTOR (de él depende la act. de la enz.) MOLÉC. ÓRG. COMPLEJAS Unión débil al apoenzima: COENZIMAS: NAD+, FAD, NADP+ Unión fuerte al apoenzima: GRUPO PROSTÉTICO: Grupo hemo de la catalasa. IONES METÁLICOS Zn2+ Ca2+ Fe2+ Mg2+

18 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
Diversos criterios a lo largo de la historia. ACTUALMENTE  Atendiendo a reacción que catalizan.

19 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
Diversos criterios a lo largo de la historia. ACTUALMENTE  Atendiendo a reacción que catalizan.

20 LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
¿Cuál es una de las características más destacable de las enzimas? ESPECIFICIDAD Debido a la conformación 3D del centro activo. Unión a un sustrato determinado La actividad enzimática se ve regulada o modulada por diversos mecanismo celulares que activan o inhiben su acción y así se controlan los procesos. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible o competitiva Irreversible o no competitiva

21 LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
ALOSTERISMO CINÉTICA ENZIMÁTICA Una enzima tiene un límite en cuanto a cantidad de sustrato que puede transformar por unidad de tiempo ENTENDAMOS LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Un valor pequeño de la Km podría indicar una unión muy estrecha ES Para muchas enzimas la KM mide la intensidad de unión ES