Las enzimas

Las enzimas son proteínas que incrementan la velocidad de una reacción química [bajo condiciones óptimas de temperatura y pH] y no se consumen durante la misma (catalizador). Algunos tipos de RNA pueden actuar como enzimas, usualmente rompen y sintetizan enlaces fosfodiéster; a estas moléculas se les denomina ribozimas y se encuentran en muy baja proporción en la naturaleza.

En algunos casos, proteínas diferentes actúan sobre el mismo Las enzimas son muy específicas por el substrato de la reacción que catalizan. En algunos casos, proteínas diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas. Isoenzimas de Peroxidasa (Catalasa) Interactúan con una o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción, por lo que las moléculas con las que interactúan deben ser muy parecidas, tanto en composición, como en estructura tridimensional.

La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren más rápido que la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto. El número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio.

Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteico que son necesarias para el funcionamiento de la enzima, estas moléculas se denominan cofactores. Comúnmente, los factores encontrados en las enzimas incluyen iones metálicos como el Zn 2+, el Fe 2+ o el Mg 2+. También pueden ser moléculas orgánicas que se denomina coenzimas, como el NAD+, FAD, la coenzima A y la C. Generalmente las coenzimas son vitaminas o sus derivados.

A la enzima en ausencia de su cofactor, se le denomina apoenzima, en presencia de su cofactor, se le denomina haloenzima. (cuando lo tiene) La apoenzima generalmente carece de actividad biológica. La diferencia entre un cofactor y un grupo prostético, como el grupo hemo, es que este último está unido de manera covalente a la enzima, mientras que el cofactor puede ser removido de la misma con relativa facilidad.

E + S  ES  E + P Las moléculas de enzimas contienen una cavidad llamada sitio activo y está formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de la proteína. Este sitio es afín por la estructura tridimensional del sustrato.

Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la energía de activación Ea, aún más que los catalizadores inorgánicos.

Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada: H2O2 g H2O + O2 puede ocurrir sin catalizador 18 Kcal /mol, con un catalizador inorgánico (platino) 12 Kcal /mol, con un enzima específico (catalasa) 6 Kcal /mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

El modelo de llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido.

Nombre sugerido Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo –asa unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por ejemplo: Ureasa, proteína cuyo sustrato es la urea. Lactasa, proteína cuyo sustrato es la lactosa. También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción que la enzima cataliza: Lactato deshidrogenasa: deshidrogena al lactato; Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina. Algunas enzimas poseen nombres que no representan su actividad o sustrato: Por ejemplo: lisozima, tripsina.

Nombre sistemático La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB), desarrolló un sistema de nomenclatura en el cual las enzimas se dividen en 6 clases principales, cada una con numerosos subgrupos: 1. OXIDORREDUCTASAS: catalizan reacciones de oxidación-reducción: 2. TRANSFERASAS: catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N, o P. 3. HIDROLASAS: catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua:

4. LIASAS: catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y algunos enlaces C-N. 5. ISOMERASAS: catalizan la racemización de isómeros ópticos o geométricos. 6. LIGASAS: catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N. Esta reacción sólo es posible mediante la energía derivada de fosfatos ricos en energía como el del fosfato  de la molécula de ATP.

Las enzimas y la digestión Actúa sobre Proporciona Se produce en Condiciones para que actúe Ptialina (o Amilasa salival) Los almidones. Mono y disacáridos. Las Glándulas Salivares. Medio moderadamente alcalino. Amilasa P Los almidones y los azúcares. Glucosa. El estómago y el páncreas. Medio moderadamente ácido. Pepsina Las proteínas. Péptidos y aminoácidos. El estómago. Medio muy ácido. Lipasa Las grasas. Ácidos grasos y glicerina. Páncreas e intestino. Medio alcalino y previa acción de las sales biliares. Lactasa La lactosa de la leche. Glucosa y galactosa. Intestino (su producción disminuye con el crecimiento). Medio ácido.

Fin