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Publicada porTomás Perez Modificado hace 9 años
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ENZIMAS Bioquimica, CHEM 4220 Universidad Interamericana de PR Recinto de Bayamón J. Roberto Ramirez Vivoni, Ph.D. Alberto L. Vivoni Alonso, Ph.D. abril 2015
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Características de enzimas
Contienen un centro activo Reducen energía de activación Altamente específicas
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¿Cómo funcionan las enzimas?
Asistidas por: Cofactores: grupos inorgánicos o metales Coenzimas: grupos orgánicos Grupos prostéticos (fuertemente enlazados) Activadores o efectores (alostéricos)
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¿Como funcionan las enzimas
¿Como funcionan las enzimas? Efecto de enzima sobre la energía de activación:
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Complejo enzima-sustrato
E + S ⇌ES → EP ⇌E + P Centro activo: bolsillo o ranura en superficie donde se une el sustrato La forma del centro activo complementa la forma del sustrato La enzima atrae y retiene el sustrato via fuerzas no-covalentes débiles
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Acción enzimática
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Efecto enzimático •Aplica tensión a un enlace para facilitar su rompimiento. •Coloca dos reactivos cerca y en la orientación correcta. •Modificael pH del microambiente alrededor del sustrato.
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Relación entre concentración de sustrato y velocidad de reacción
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Factores que afectan función enzimática
Inhibidores (drogas y venenos) Activadores o efectores alostéricos Temperatura y pH Concentración del sustrato
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Efectos ambientales: Temperatura
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Efectos ambientales: pH
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Modelos de acción enzimática
Llave-cerradur: proporciona una representación gráfica sencilla(Fischer) Acomodo-inducido: centro activo flexible que aproxim a la forma del sustrato. (Koshland, 1958)
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Modelo de llave y cerradura
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Acomodo-inducido
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Nomenclatura de enzimas “asa”
•Nombre común se deriva del sustrato: urea → ureasa, lactosa→ lactasa •Nombre por reacción: oxidación→ oxidasa, decarboxilación→ decarboxilasa •Combinaciones: piruvatohidrogenasa •Nombres históricos: pepsina, quimotripsina, tripsina, catalasa
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Piruvato decarboxilasa
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Clasificación de enzimas
1.Oxidoreductasas 2.Transferasas 3.Hidrolasas 4.Liasas 5.Isomerasas 6.Ligasas
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Oxidación y reducción Oxidación Pérdida de electrones
Adición de oxígeno Eliminación de hidrógeno Reducción Ganancia de electrones Eliminacion de oxígeno Adición de hidrógeno
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Reducción de piruvato/ Oxidación de lactato
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NAD+ y NADH : nicotinamida adenina dinucleótido
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Transferasas: catalizan transferencia de un grupo de una molécula a otra
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Una transmetilasa
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Hidrolasas: catalizan reacción de hidrólsis
A-O-B + H2O → A-OH + HO-B A-N-B + H2O → A-NH + HO-B Ejemplos : Amilasas: hidrolizan amilosa Lactasa: hidroliza lactosa Lipasas: hidrolizan el ester de triglicéridos Peptidasas: hidrolizan el enlace peptídico
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Liasas: catalizan la adición a un enlace doble o eliminación de un grupo formando un enlace doble
Ejemplo: CO2 + H2O → H2CO3
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Isomerasas: catalizan la isomerización de un isómero a otro
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Ligasas: catalizan la condensación de dos moléculas
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Identifique la clasificación:
Alanilglicina más agua→ alanina y glicina Glucosa y ATP → G6P más ADP Malato → oxalacetato Dihidroxiacetonafosfato→ gliceraldehido-3-fosfato
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Especificidad de enzimas
•Absoluta: cataliza reacción de un solo sustrato. •De grupo: cataliza procesos de moléculas similares con el mismo grupo funcional. •De enlace: cataliza formación o rotura de un enlace particular. •Estereoquímica: distingue entre un estereoisómero de otro.
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Especificidad de enzimas
•De enlace : cataliza formación o rotura de un enlace particular. ejemplo: tripsina hidroliza enlace peptídico •Estereoquímica: distingue entre un estereoisómero de otro. ejemplo: casi todas las enzimas poseen esta especificidad, sacarosas D, AA-L
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Cofactores Entidades asociadas a las enzimas y que típicamente no se componen de aminoácidos grupos prostéticos cofactores metálicos coenzimas
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Grupos prostéticos Grupo no-protéico fuertemente enlazado a una proteína que forma parte de su estructura cuaternaria. A la proteína con un grupo prostético se la llama “conjugada”. Ejemplos: Hemoglobina, glicoproteinas membránicas
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Cofactores metálicos Generalmente, iones metálicos (Zn+2,Cu+1 ) asociados a una enzima para mantener la configuración del centro activo de forma correcta y así poder unir el sustrato. De no estar presente el ion metálico, la enzima pierde su función biológica.
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Coenzimas Algunas enzimas requieren una unión temporera con una coenzima, generalmente via puentes de H. Las coenzimas sirven de transportadores de electrones o grupos químicos. Ej. NADH, FADH, CoA, ácidotetrafólico
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Vitaminas Sustancia requerida en la dieta en pequeñas cantidades que son utilizadas para generar coenzimas, ej. Niacina a nicotinamida dinucleótido
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Vitaminas y coenzimas
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NAD+ (Nicotinamida dinucleótido) y Niacina (Vitamina B3 o ácido nicotínico)
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Métodos de control enzimático
•Enzimas alostéricas •Inhibición por retroalimentación (un tipo de alosterismo) •Zimógenos
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Alosterismo: Positivo y negativo
Alosterísmo (modulación) positiva o activación alostérica •Un ligando (modulador o “efector”) aumenta la atracción entre el sustrato y el centro activo. Alosterísmo(modulación) negativa o inhibición alostérica •Un ligando disminuye la afinidad por el sustrato en el centro activo.
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Alosterismo positivo
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Alosterismo negativo
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Caso de hemoglobina (Hb)
•CO2 actua como modulador negativo en la función de Hb cargar oxígeno. •CO2 reduce la afinidad de Hb para oxígeno.
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Cinética del alosterismo
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Inhibición por retroalimentación:
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Zimógenos Precursor inactivo de una enzima.
Requiere un cambio bioquímico para formar la enzima activa.
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Ejemplosde zimógenos
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Movimiento de zimógenos
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Tipos de inhibición enzimática
•Reversibles: se asocian de forma no-covalente, igual que el sustrato natural •Irreversibles: reaccionan con enzima y la modifican químicamente •Competitivos: compiten con sustrato por el centro activo •No-competitivos: Se asocian a otras partes de la enzima que no es el centro activo
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Reacción vs. inhibición
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HIV Proteasa con inhibidor Ritonavir
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