INTEGRANTES:  DURAN LOPEZ,  ESPINOZA CESPEDES YERSON  ABARCA DUEÑAS EMELIN  ENRIQUEZ BRAVO YOSELIN TECNOLOGIA DE ALIMENOS II

 Las enzimas son grandes estructuras moleculares denominadas proteínas los ladrillos moleculares que forman las proteínas son los aminoácidos  Las enzimas son biocatalizadores que actúan en los seres vivos desde el punto de vista de su estructura química. Las enzimas actúan sobre una molécula denominadas sustratos las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Las enzimas pueden tener entre 60 y 2500 aminoácidos sin embargo solo una pequeña parte de la estructura de la proteína alrededor de 3 a 4 aminoácidos va interaccionar con el sustrato para acelerar su reacción esta zona se denomina sitio activo

 es la región dentro de la enzima que tiene la forma adecuada para la molécula que reacciona llamada substrato.  contiene aminoácidos con grupos R que enlazan al substrato.  Libera los productos cuando la reacción se completó SITIO ACTIVO

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática MODELO DE LLAVE Y CERRADURA (EMIL FISCHER)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento MODELO DE AJUSTE INDUCIDO (KOSHLAND)

 Disminución de la energía de activación Hace menos la energía necesaria para que los reactantes formen productos  Disminución del tiempo de reacción Minimiza el tiempo de catálisis una enzima con su sustrato

1)SON LOS CATALIZADORES DE LAS REACCIONES QUÍMICAS DE LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 2)TIENEN GRAN PODER CATALÍTICO 3)POSEEN UN ELEVADO GRADO DE ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO 4)FUNCIONAN EN SOLUCIONES ACUOSAS EN CONDICIONES SUAVES DE PH Y TEMPERATURA 5)SUMAMENTE ESPECIFICAS. 6)MUY EFICIENTES.

Sintetasas cataliza la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP Hidrolasas Realizan hidrólisis en presencia de agua Liasas Catalizan la liberación de grupos funcionales diversos Transferasas Transferencia de grupos funcionales o radicales de una molécula a otra Isomerasas Transforma una molécula en su isómero Oxidorreductasa Catalizan reacciones de oxido-reducción: por medio del hidrógeno, oxígeno o con el transporte de electrones

OXIDORREDUCTASAS Deshidrogenasas Oxidasas Reductasas Peroxidasas Catalasas Oxigenasas Hidroxilasas OXIDORREDUCTASAS Deshidrogenasas Oxidasas Reductasas Peroxidasas Catalasas Oxigenasas Hidroxilasas TRANSFERASAS Transaldolasas transcetolasas Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Quinasas Fosfomutasas TRANSFERASAS Transaldolasas transcetolasas Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Quinasas Fosfomutasas LIASAS Descarboxilasas Aldolasas Hidratasas Deshidratasas Sintasas Liasas LIASAS Descarboxilasas Aldolasas Hidratasas Deshidratasas Sintasas Liasas ISOMERASAS Racemasas Epimerasas Isomerasas Mutasas ISOMERASAS Racemasas Epimerasas Isomerasas Mutasas LIGASAS Sintetasas Carboxilasas LIGASAS Sintetasas Carboxilasas HIDROLASAS Esterasas Glucosidasas Peptidasas Fosfatasas Tiolasas Fosfolipasas Amidasas Desaminasas Ribonucleasas HIDROLASAS Esterasas Glucosidasas Peptidasas Fosfatasas Tiolasas Fosfolipasas Amidasas Desaminasas Ribonucleasas

 Cofactores y coenzimas  Temperatura  pH  Concentración del sustrato  Inhibidores  Mecanismos reguladores Algunos factores que influyen en la actividad de las enzimas son: Las enzimas que requieren cofactores o coenzimas generalmente no se activan hasta que esta molécula se une:  Apoenzima → enzima a la cual no se ha unido el cofactor (inactiva).  Holoenzima → enzima a la cual se unió el cofactor ( activa)

EFECTO DE LA TEMPERATURA El efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática generalmente muestra dos etapas: 1)Aumento gradual de la velocidad de la reacción hasta alcanzar un máximo local, que se conoce como temperatura óptima 2)Disminución progresiva de la velocidad de reacción debido a la inactivación de la enzima por desnaturalización térmica La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas está en el rango entre los 35° y 40°C, estas comienzan a desnaturalizarse por encima de los 40°C.

EFECTO DEL pH Los pH extremos también pueden inactivar a la enzima por desnaturalización, por lo que el efecto del pH es similar al efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción.

EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La Figura muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido cambio de equilibrio a la izquierda si el producto comienza a acumularse

La inhibición enzimática ocurre cuando una molécula diferente al sustrato (denominada inhibidor) interactúa con la enzima, impidiendo el correcto funcionamiento de esta. Hay muchos tipos de inhibidores, pero los más representativos son INHIBICIÓN ENZIMÁTICA