Funciones de las Proteínas Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión específica de otra molécula o ión (ligando o ligante) De la unión se derivan: Formación de estructuras celulares (Proteínas fibrosas) Transporte y almacenamiento Reactividad específica (catálisis) Cambios conformacionales (alosterismo, motores moleculares, transmisión y transducción de señales)

Enzimas • Las enzimas son catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación de las reacciones que catalizan, pero no modifican la constante de equilibrio. • Por tanto aceleran en igual proporción la velocidad de la reacción en las dos direcciones.

CIEN MIL BILLONES DE VECES MÁS RÁPIDA La reacción en que una molecula de orotidina monofosfato pierde un CO2 ocurre 1017 veces más rápida cuando es catalizada por la enzima orotidina monofosfato descarboxilasa que cuando no es catalizada. 1017 = 100.000.000.000.000.000 CIEN MIL BILLONES DE VECES MÁS RÁPIDA

¿Por qué la gran mayoría de las reacciones en los seres vivos necesitan ser catalizadas para que ocurran a una velocidad apreciable?

VENTAJAS DE LAS ENZIMAS SOBRE LOS CATALIZADORES INORGÁNICOS • EFICIENCIA • CONDICIONES SUAVES DE REACCIÓN • ESPECIFICIDAD DE LA REACCIÓN • CAPACIDAD DE REGULACIÓN

Unión específica •La(s) molécula(s) que va(n) a reaccionar, sustrato(s), se unen a una región en la superficie de la enzima llamada sitio activo.

Sitio activo Las propiedades del sitio activo están determinadas por la secuencia de aminoácidos y el arreglo tridimiensional de la cadena polipeptídica de la enzima

• Existen dos teorias para explicar la unión específica: – TEORÍA DE LA LLAVE Y LA CERRADURA – TEORÍA DEL AJUSTE INDUCIDO

TEORÍA DE LA LLAVE Y LA CERRADURA

TEORÍA DEL AJUSTE INDUCIDO

Apoenzima (si no lo tiene) Holoenzima (si lo tiene) La actividad catalítica de una enzima depende de su integridad como ESTRUCTURA NATIVA. Algunas enzimas requieren de otras moléculas para catalizar una reacción. ENZIMAS SIN GRUPOS QUÍMICOS ADICIONALES GRUPO PROSTÉTICO COFACTORES IONES METÁLICOS (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) GRUPOS COMPLEJOS COENZIMAS Apoenzima (si no lo tiene) Holoenzima (si lo tiene)

Apoenzima Holoenzima

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS En general, los nombres de las enzimas se forman añadiendo el sufijo “asa” al nombre de la sustancia en la que actúan

UNIDADES DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad Unidad Internacional (U)=μmol producto formado/min Katal = mol producto formado/s Actividad específica U/mg proteína Katal/mg proteína

Velocidad inicial • La velocidad de una reacción que no sea de orden cero disminuye a medida que ésta progresa porque va disminuyendo la concentración del o los reactantes, y porque si la reacción es reversible se da la reacción inversa. • Por ello es conveniente medir la velocidad inicial (v0)de la reacción, que es la velocidad antes de que la concentración de los reactantes disminuya significativamente y de que los productos alcancen una concentración que produzca una significativa reacción inversa. • En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, otras dos razones que hacen muy conveniente medir velocidades iniciales son: – 1) el producto es un inhibidor de la reacción, aun cuando la reacción no sea reversible. – 2) la enzima puede ser inestable en el medio de reacción.