Técnicas moleculares II “Tecnología de Proteínas”

Slides:



Advertisements
Presentaciones similares
INTRODUCCIÓN 1. Ley de Lambert-Beer 2. Determinación de proteínas
Advertisements

PRUEBAS SEROLOGICAS DR. HECTOR A. FERNANDEZ ALCARAZ PEDIATRIA ESPECIALIZADA.
ELECTROFORESIS La electroforesis esta basada en la movilidad de las moléculas cuando se encuentran bajo el efecto de un campo eléctrico Puede llevarse.
ANÁLISIS Y CUANTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Técnicas moleculares II “Tecnología de Proteínas”
Claudia Escobar.  Si se pretende estudiar una función particular de las mitocondrias o aislar una enzima particular del aparato de Golgi, es conveniente.
Cromatografía Generalidades.
LOS AMINOÁCIDOS Carbono α quiral. 2 LOS AMINOÁCIDOS.
Docente : Julieta de las Nieves Pérez Muñoz CAMPUS TONALÁ BLOQUE V. IDENTIFICA LA IMPORTANCIA DE LAS MACROMOLÉCULAS NATURALES Y SINTÉTICAS. Química II.
Taller de PSU Biología I Prof. María Alicia Bravo. Colegio Senda Nueva - Chile – ( 56-2 ) – /
MULTIVERSIDAD LATINOAMERICANA CAMPUS TONALÁ Lípidos QUÍMICA II DOCENTE: Julieta de las Nieves Pérez Muñoz BLOQUE V. IDENTIFICA LA IMPORTANCIA DE LAS MACROMOLÉCULAS.
Proteínas. Proteínas: características generales  Las proteínas son biomoléculas formadas por C, H, O y N, y con frecuencia llevan P, S y elementos metálicos.
CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA
Estudio de una proteína mediante Bradford Grace Febo Zuleima Rodríguez Tatiana Rivera.
TEMA 1 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA MATERIA VIVA. SISTEMA PERIÓDICO.
ELECTROFORESIS.
No olvides que Dios te ama y yo también
INTEGRANTES : GABRIELA, MARA y MATIAS.. Las proteínas son macromoléculas formadas por mas de cincuenta, las uniones entre aminoácidos se denominan ENLACES.
INTERFERENCIAS EN ELECTROFORESIS E INMUNOFIJACION DE PROTEINAS SÉRICAS POR TERAPIA CON ANTICUERPOS MONOCLONALES INTERFERENCIAS EN ELECTROFORESIS E INMUNOFIJACION.
ENZIMAS.
INTRODUCCIÓN 1. L EY DE L AMBERT -B EER 2. D ETERMINACI Ó N DE PROTE Í NAS 3. M ANEJO DE MICROPIPETAS 1.Absorbancia Biuret 3.Lowry 4.Bradford 5.BCA.
Expresión de proteínas y mRNA Lic. María Mercedes Tiscornia Cátedra de Biología Molecular y Genética
USO DE RADIOISÓTOPOS EN SISTEMAS BIOLÓGICOS
INMUNOABSORCION UNIDO A ENZIMAS ELISA INDIRECTO ELISA EN SANDWICH WESTERN – BLOT INMUNOBLOT INMUNOHISTOQUIMICA Es la técnica más utilizada para cuantificar.
Electroforesis en gel. Identificación de clones portadores de un gen de interés -Rastrear todas las colonias con plásmidos recombinantes (Ej. Colonias.
Bisensores y sus aplicaciones ambientales
INMUNOANÁLISIS Q.F.B. Edgar Ceja Hernández
2 Los bioelementos, el agua y las sales minerales ESQUEMA
TEMA 5: MATERIALES.
INTERCAMBIO ENTRE LA CÉLULA Y EL AMBIENTE
B. Soledad 1., R.M. Garcinuño2., P. Fernández2, y J.S. Durand2.
CENTRIFUGACIÓN.
Química Biológica. Departamento de Bqca. FCN y CS. UNPSJB 2017
Las proteínas siempre se separan por diálisis de las impurezas de bajo peso molecular. Cuando una bolsa de diálisis (una membrana semipermeable artificial)
de actividades proinflamatorias.
Procedimiento de electrotransferencia
Nº Trabajo: 40 DETECCIÓN DE MIELOMA MICROMOLECULAR SIN SINTOMATOOGÍA CLÍNICA EN FASE MGUS García M1, Gasparini S1, Facio ML1, Bresciani P1, Viniegra J1.
Introducción a la Dinámica Molecular
Sistema endocrino y su influencia en la conducta
ACIDO RIBONUCLEICO.
INTRODUCCIÓN 1. Ley de Lambert-Beer 2. Determinación de proteínas 3
Transporte a través de la Membrana
Inteinas Un poco de historia:
INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA
APLICACIONES DE LA ELECTROFORESIS SDS-PAGE
SIMULACIÓN Integrantes: Profesora: Carmona Gabriela C.I
¿La Química tiene importancia con el cuerpo humano ?
Purificación de proteínas
SUSTANCIAS PURAS vs MEZCLAS.
APLICACIONES DE LA ELECTROFORESIS SDS-PAGE
INTRODUCCIÓN A LAS TÉCNICAS SEPARATIVAS
Resultados PAGE-SDS 2 septiembre 2014.
Cuantificación y análisis químico de proteínas
Cuantificación y análisis químico de proteínas
Cuantificación de Proteínas
2 Los bioelementos, el agua y las sales minerales ESQUEMA
La organización y estructura de los seres vivos
Tecnicas de Caracterización
Elementos en los macronutrimentos
Electroforesis Método analítico para la separación y análisis de macromoléculas (DNA, RNA, Proteínas) y productos de su fragmentación, basándose en su.
Electroquímica y Técnicas de separación DOCENTE DRA TELMA BRICH
QUIMICO-TOXICOLOGICO
Resultados inducción de proteína recombinante
Objetivo general de esta sección
CROMATOGRAFÍA α = [moléculas adsorbidas]
Resultados PAGE-SDS INDUCCIÓN DE PROTEÍNA RECOMBINANTE
Estructura de Aminoácidos y Péptidos
Organización de la clase
2. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Objetivo general de esta sección
Transcripción de la presentación:

Técnicas moleculares II “Tecnología de Proteínas”

Estructura y características de las proteínas

Propiedades físico-químicas de los aminoácidos

Procariotas vs Eucariotas: técnicas de extracción Ruptura mecánica directa Alta presión Sonicación Bolitas de vidrio Soluciones hipotónicas Detergentes

Fraccionamiento subcelular Centrifugación Diferencial vs. Centrifugación en gradiente

Técnicas electroforéticas: Isoelectroenfoque (relación carga/masa)

Técnicas electroforéticas: SDS-PAGE (independizarse de la carga)

SDS-PAGE ¿Por qué vemos las bandas proteicas en el gel? ¿Una banda en un gel SDS-PAGE corresponde a un único polipéptido?

Técnicas electroforéticas: Geles bidimensionales Los puntos rojos son proteínas comunes Los puntos azules proteínas específicas

Técnicas que involucran la utilización de anticuerpos Western blot Inmunohistoquímica Inmunoprecipitación ELISA

Western blot

Inmunohistoquímica

Técnicas cromatográficas

(High-performance liquid chromatrography) Técnicas cromatográficas: tipos de columnas HPLC (High-performance liquid chromatrography)

Extracción de proteínas totales Introducción a los TP 3, 4 y 5 Extracción de proteínas totales Cuantificación utilizando método de Bradford Chequeo del extracto mediante electroforesis en SDS-PAGE Análisis de una proteína pura mediante Western blot

TP nº 3: Extracción y cuantificación de extractos proteicos Extracción de proteínas a partir de distintos tejidos, utilizando métodos mecánicos y solución de lisis con detergentes. Cuantificación de proteínas por métodos colorimétricos: BRADFORD Curva de calibración Interpolar la absorbancia de las muestras en la curva

TP nº 4: SDS-PAGE y tinción con Coomasie blue Gel de distintas concentraciones de la proteína IgG Gel de proteínas extraídas de distintos tejidos de rata Rf = Dc/Dt Graficar log(PM) vs Rf para el ladder Extrapolar el Rf de las bandas de las muestras en la curva

TP nº 5: Western blot