ENZIMAS Se definen como catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos, caracterizadas por su alta especificidad. Su función es acelerar las velocidades de reacción de los múltiples procesos del metabolismo celular.

Las enzimas, ¿proteínas?. Todas las enzimas son de naturaleza proteíca, a excepción de un grupo de RNAs catalíticos. La actividad catalítica de éstas, depende de la integridad de su conformación nativa, cuyos pesos moleculares fluctúan entre los 12 a un millón de Dalton.

Características. 1:- Algunas enzimas no necesitan para su funcionamiento grupos químicos algunos. 2:- Algunas enzimas requieren de un elemento químico llamado cofactor. Que puede estar representado por uno o más iones inorgánicos de Mg, Mn, Fe o Zn. 3:- Existen enzimas que necesitan un complejo orgánico metalorgánico llamado coenzima, que actúa como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos.

Clasificación estructural. 1:- Enzimas simples. Son aquellas que para su función catalítica no necesitan cofactor u coenzima. 2:- Enzimas conjugadas. Enzimas que necesitan para su actividad catalítica una coenzima o ión metálico. Cuando la coenzima o ión metálico se unen covalentemente a la enzima, constituye un grupo prostético y que en su conjunto se asigna como holoenzima. La parte proteíca de la enzima se denomina apoenzima o apoproteína.

Clasificación funcional. Gran parte de las enzimas se asignan con el sufijo “asa” al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. Ejemplo: ureasa, enzima que hidróliza la urea. Por acuerdo internacional las enzimas se clasifican en seis clases principales, cada una de ellas con diferentes subclases, según el tipo de reacción catalizada.

Clasificación internacional. 1:- Oxidorreductasas: Transfieren electrones (iones hidruros o átomos de H). 2:- Transferasas: Transferencia de grupos funcionales. 3:- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis (transfieren grupos funcionales al agua). 4:- Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos. 5:- Isomerasas: Transferencias de grupos dentro de moléculas entregando formas isoméricas. 6:- Ligasas: Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N, mediante reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.

Fisiología enzimática. Muchas reacciones químicas intracelulares se presentan en condiciones que pueden ser desfavorables e impedir su finalización. Sin embargo, Las enzimas solucionan el problema al proporcionar un ambiente, donde una reacción determinada es, energéticamente más favorable. Para este propósito cuenta con una estructura denominada sitio activo, semejante a una bolsa, donde se fija la molécula blanco (sustrato).

Características. 1:- La función de un catalizador es aumentar la velocidad de reacción. 2:- Los catalizadores no modifican los equilibrios de reacción. 3:- La energía libre del estado basal de P (producto) es menor al de S (sustrato), por lo que la vGº´ de la reacción es negativo. Por lo anterior el equilibrio favorece a P. 4:- Un equilibrio favorable no indica que la conversión de S a P sea rápida

Características. 5:- Existe una barrera energética entre S y P que representa la energía requerida para el alineamiento de los grupos reactivos. Por tanto, para que se presente una reacción, las moléculas deben superar esta barrera. La cumbre de la colina energética se denomina estado de transición, que es un momento molecular fugaz en que el colapso a sustrato o producto es igualmente probable. 6:- La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición se denomina energía de activación vGº++.

Energía de activación. Es la cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de 1 mol de sustancia a una temperatura determinada, al estado de transición, en la cima de la barrera de activación. La velocidad de una reacción se refleja en la energía de activación. Por ejemplo, a una energía de activación elevada corresponde una reacción más lenta. Una característica es que las velocidades de reacción se pueden incrementar con aumento de la temperatura, así se aumenta el número de moléculas con energía suficiente para superar la barrera energética.

Poder catalítico. 1:- Los grupos funcionales de la enzima, pueden interactuar de forma transitoria con un sustrato, activándolo para la reacción de esta forma proporciona una ruta de menor energía de activación. 2:- El poder catalítico de las enzimas proviene de la energía libre emitida al formar los múltiples enlaces débiles e interacciones en el complejo E-S. Energía que entrega al sistema especificidad y catálisis. 3:- La energía que proviene de la interacción E-S, se denomina energía de fijación, que es la principal fuente de energía libre utilizada para disminuir la energía de activación de las reacciones.