Enzimas En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones químicas. Muchas de ellas tienden a transformar las sustancias introducidas con los alimentos a fin de obtener energía y materia prima para la síntesis de nuevas estructuras moleculares. Dicha síntesis, así como la degradación de los componentes celulares una vez cumplida su vida útil., son también resultado de múltiples reacciones. Las reacciones químicas se realizan en los seres vivientes a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc.; gracias a la existencia de catalizadores.

Las enzimas son catalizadores biológicos Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción químicas, sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. En los medios biológicos se desempeñan como catalizadores macromoléculas denominadas enzimas. Como todo catalizador , las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción.

Las enzimas son catalizadores biológicos Las enzimas son mas efectivas que la mayoría de catalizadores inorgánicos. Por otra parte las enzimas muestran mayor especificidad. Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando reacciones químicas muy diversas, mientras las enzimas solo catalizan una reacción química determinada. Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas reciben el nombre genérico de sustratos.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan. Por ejemplo la amilasa, ureasa y tirosinasa son enzimas que catalizan reacciones con almidón, urea, y tirosina respectivamente. También se denominan las enzimas según el tipo de reacción catalizada, por ejemplo , deshidrogenasas y descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos y carboxilo al sustrato respectivamente.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Por otra parte, ciertas enzimas conocidas desde hace mucho tiempo tienen nombres arbitrarios. Entre ellas, pepsina del jugo gástrico, tripsina, quimotripsina de jugo pancreático. La confusión creada por el uso de nombres según criterios, llevo a la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ( IUBMB) en las siglas inglesas) a proponer un sistema de clasificación, con normas para asignar a cada enzima con un nombre descriptivo y un numero que permite ubicarla inequívocamente.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación En esta clasificación se consideran 6 clases principales según el tipo de reacción catalizada. Las diversas reacciones bioquímicas pueden agruparse en esas seis categorías. Cada una de las clases se divide en subclases y subsubclases. El código numérico utilizado para identificar las enzimas consta de cuatro componentes: El primer número corresponde a la clase ppal., el segundo a la subclase; el tercero a la subsubclase y el cuarto es el numero de orden de la enzima en su subsubclase.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Periódicamente la IUBMB publica la nomenclatura de las enzimas conocidas. En ella se asigna el nombre sistemático, en el cual se mencionan sustratos utilizados y tipo de reacción catalizada; se indica también el nombre común o trivial mas recomendable y se da el numero de código.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Los seis grandes grupos de la clasificación internacional son: Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidoreducción. Están asociadas a coenzimas. Cuando el sustrato es donante de hidrogeno, las enzimas son designadas con el nombre del sustrato antepuesto a deshidrogenasa. Se denominan oxidasas las enzimas que catalizan reacciones en las cuales el aceptor de hidrogeno es el O2 y el de oxigenasas solo cuando la molécula de O2 es incorporada al sustrato. Peroxidasas son las enzimas que utilizan H2O2 como aceptor de hidrogeno.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Ejemplo: Lactato deshidrogenasa, que cataliza la oxidación de lactato a piruvato y también la reacción inversa. La enzima utiliza NAD como coenzima.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Tranferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de átomos , como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo, desde un sustrato considerado donante, a otro compuesto aceptor. Por ejemplo aminotransferasas o trasaminasas, que catalizan la sesión del grupo amina de un compuesto a otro.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de agua. El nombre recomendado se forma con el del sustrato y el sufijo asa . Pertenecen a este grupo acetilcolinesterasa y ribonucleasa.

Enzimas

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Liasas: Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S, C-N (excluyendo uniones peptídicas) de la molécula del sustrato por un proceso distinto al de hidrolisis. Los nombres recomendados incluyen, por ejemplo, los de las descarboxilasas, deshidratasas, aldolasas, cuando eliminan CO2, agua o aldehído respectivamente.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Ejemplo de liasas es la aldolasa que divide la fructosa-1,6- bifosfatoen dos triosas fosfato.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Isomerasas: Interconvierten isómeros de cualquier tipo ópticos, geométricos o de posición. Algunas de ellas reciben nombres triviales como epimerasa, racemasa, cis-trans isomerasas, tautomerasas.

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación

Nomenclatura y clasificación Enzimas Nomenclatura y clasificación Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada con la hidrolisis de un enlace de alta energía de nucleósidos trifosfato. Se recomienda llamar ligasas a las enzimas de este grupo.

Enzimas Reacción catalizada por la glutamato amoníaco ligasa. Número de código: 6.31.2

Naturaleza química de las enzimas: En 1926, Summer purificó y cristalizó por primero vez la enzima ureasa. Se comprobó entonces su naturaleza proteínica. Posteriormente se han obtenido muchas enzimas al estado puro y estudiado muy cuidadosamente su constitución. Como consecuencia de esos estudios, hasta hace pocos años estaba firmemente arraigado un concepto: todas las enzimas son proteínas.

Naturaleza química de las enzimas: Sin embargo, se han aislado moléculas de acido ribonucleico (ARN) con actividad catalítica, llamadas riboenzimas. Algunas enzimas están constituidas sólo por aminoácidos. Las hidrolasas en general son proteínas simples. Existen enzimas formadas por asociación de varias subunidades o cadenas polipeptídicas.

Naturaleza química de las enzimas: Coenzima: Muchas enzimas solo pueden realizar su función catalítica en asociación con otra molécula no proteica, de tamaño relativamente pequeño, denominada coenzima. Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la enzima por uniones covalentes u otro tipo de enlace fuerte, formando complejos difíciles de separar. Las dos porciones proteica y no proteica, son indispensables para la actividad de la enzima. El sistema completo se llama holoenzima y está constituido por la proteína, designada apoenzima y la coenzima.

Naturaleza química de las enzimas:

Enzimas

Naturaleza química de las enzimas: Las coenzimas están relacionadas con vitaminas, compuestos que el organismo no puede sintetizar y deben ser aportados por la alimentación.

Naturaleza química de las enzimas: Metaloenzimas: En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción catalítica. Los iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su capacidad para atraer o donar electrones. En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente metálico determina pérdida de actividad. Ejemplo: Fe: Catalasa, peroxidasas y citocromos son hemoproteínas en las cuales el hierro es esencial para la actividad enzimática.

Catálisis Enzimática: Enzimas Catálisis Enzimática: Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación (E0). De esta manera, mayor numero de moléculas alcanzan el estado intermediario o de transición, y la transformación química se acelera. Las enzimas aumentan enormemente la velocidad de reacción y, como todo catalizador, no modifican en absoluto el cambio neto de energía, ni la contante de equilibrio. Durante el curso de la reacción, la enzima se une efectivamente al o a los sustrato/s, formando un complejo transitorio.

Catálisis Enzimática: Enzimas Catálisis Enzimática: Las eventuales modificaciones de la molécula durante dicha unión son efímeras; la enzima aparece inalterada al final de la catálisis. Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y producto.

Catálisis Enzimática: Enzimas Catálisis Enzimática:

Catálisis Enzimática: Enzimas Catálisis Enzimática: En el transcurso de la reacción la enzima se une efectivamente al sustrato. Al final, la enzima no muestra cambio alguno y puede nuevamente unirse a otra molécula de sustrato. Ello explica porque muy pequeñas cantidades de enzima aceleran enormemente la velocidad de una reacción. La misma molécula es reutilizada muchísimas veces.

Catálisis Enzimática: Enzimas Catálisis Enzimática: Sitio Activo Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima. Esta región de la molécula ha recibido las denominaciones de sitio activo, centro activo, sitio catalítico o lugar de sustrato y es donde se cumple la acción catalítica. La unión del sustrato a la enzima comprende la formación de enlaces no covalentes, tales como puentes de hidrogeno, enlaces iónicos, e interacciones hidrofóbicas y de Van der Waals. En el curso de la reacción también pueden formarse uniones covalentes transitorias entre enzima y sustrato.

Bibliografía WOLFE, D “Química General, Orgánica y Biológica” (1998) 2da ed. Mc Graw Hill. McMurry, Jhon: Química Orgánica. 8va Edición. Año:2012 Blanco, Antonio. Química Biológica. 9ºna. Edición. Editorial El Ateneo. Bs. As. Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A. y Rodwell, V. W. 1988. Bioquímica de Harper. 11ª Ed. El Manual Moderno. S.A., México, D. F. Lehninger, A. 1990. Bioquímica, Ed. Omega, Barcelona.