TEMA: Factores de especificidad de los Enzimas Centro activo de los enzimas Definición de centro activo Sitio de unión y sitio catalítico Propiedades del centro activo de los enzimas Modelos de interacción enzima-sustrato Modelo de Fisher Modelo de Koshland Especificidad de los enzimas Especificidad de sustrato Especificidad de reacción Relación de la especificidad con el centro activo

Características del centro activo Parte del enzima donde reside su capacidad catalítica 1. Parte pequeña del volumen 2. Estructura tridimensional 3. Hoyo o hendidura interior 4. Ambiente apolar, frecuentemente con grupos polares 5. Unión del sustrato por fuerzas no covalentes 6. La especificidad de unión de los sustratos depende de la disposición de los átomos del centro activo

Centro activo de la ribonucleasa Vision estereoscópica

Centro activo de la quimotripsina Vision estereoscópica

Características del centro activo Sitio de unión al sustrato Sitio catalítico

Sitio de Unión Sitio Catalítico Aminoácidos del centro activo RESIDUOS ENLAZANTES Reconocen Estabilizan Orientan RESIDUOS CATALÍTICOS Implicados en la reacción química Sitio de Unión Sitio Catalítico Especificidad de sustrato Especificidad de reacción

Modelos de interacción enzima-sustrato 1. MODELO DE FISHER Modelo de llave-cerradura Explica la especificidad absoluta No explica la especificidad amplia No contempla la velocidad de reacción 2. MODELO DE KOSHLAND-NEET Modelo de mano-guante Ajuste inducido Explica la especificidad amplia

Modelos de interacción enzima-sustrato MODELO DE FISHER MODELO DE KOSHLAND-NEET

Ajuste induicido por la unión del sustrato GLUCOSA DESPUES DE LA UNION DE GLUCOSA ANTES DE LA UNION DE GLUCOSA

Etapas energèticas de una reacción enzimática 1. Reconocimiento del enzima por el sustrato 2. Formación del complejo enzima-sustrato (ES) 3. Transformación de ES en complejo de transición activado (ET*) 4. Formación del complejo enzima-producto 5. Disociación de enzima y producto DG ET* ES* ES EP* E+S EP E+P Sin enzima Tiempo

Etapas energèticas de una reacción enzimática MAS QUE CON EL SUSTRATO O SUSTRATOS, EL CENTRO ACTIVO POSEE MAXIMA COMPLEMENTAREIDAD CON EL ESTADO DE TRANSICIÓN

Ventajas de la formación del complejo E-S 1. Reduce el número global de componentes de la reacción 2. Favorece la formación de un complejo más reactivo que los componentes por separado 3. Evita la necesidad de colisión estadística entre sustratos 4. Favorece la disposición adecuada de las moléculas para interaccionar con los grupos reactivos del centro activo 5. El enzima aporta los grupos necesarios para la formación del producto

Ventajas de la formación del complejo E-S La reacción libre depende de la colisión aleatoria entre moléculas de sustratos La unión al centro activo facilita: Especificidad Proximidad Orientación Estabilización