ENZIMAS: Definición Naturaleza y acción Especificidad Cinética Nomenclatura Clasificación Coenzimas: Tipos Naturaleza: vitaminas
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
Enzimas. Naturaleza y acción La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas. Enzima Apoenzima (parte proteica) Cofactor (parte prostética) Cofactor (inorgánico) Coenzima (orgánico) Mecanismo de acción: E + S ES E + P Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el sustrato y lo transforman en producto. Es fundamental mantener la secuencia y estructura. Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar la actividad enzimática
Especificidad enzimática Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher Teoría del “ajuste inducido” Especificidad de sustrato: Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa) Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej. Hexoquinasa (fosforila hexosas) Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D, pero no a la forma L Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos Especificidad de acción: sólo cataliza una de las posibles reacciones que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas metabólicas diferentes.
Cinética enzimática I
Cinética enzimática II
Cinética enzimática III Efectores: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores e inhibidores. Reversibles: Competitivos No competitivos. e i no s si Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej. algunos antibióticos, venenos,...
Cinética enzimática IV Otras formas de regulación de la actividad enzimática: Enzimas alostéricos: adquieren nueva conformación al unirse al sustrato de modo que aumenta su actividad. Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas que aumentan la eficacia de la reacción. Proenzimas o zimógenos: son inactivas hasta que sufren la transformación a enzimas.
Enzimas. Clasificación denominación función 1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción 2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional. 3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O 4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces 5. Isomerasas Transformación en su isómero 6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)
Coenzimas I Naturaleza nucleotídica: AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º mensajero. ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ... NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción. FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción. Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.
Coenzimas II nombre función hipovitaminosis B2 Oxido-reducción PP B5 Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua nombre función hipovitaminosis B2 Oxido-reducción Dermatosis y estomatitis. PP Pelagra, diarrea y demencia. B5 Transferencia de carboxilo Fatiga y náuseas. B1 Transferencia de aldehído Beriberi: neuritis y cardiopatía. C Hidroxilación, inmunidad y antioxidante Escorbuto (hemorragia de encías) e infecciones. A Síntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna. D Metabolismo de Ca y P Raquitismo. K Coagulación sanguínea Hemorragias. E Antioxidante y esterilidad Esterilidad y anemia.