METABOLISMO CELULAR.

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1 METABOLISMO CELULAR

2 1. METABOLISMO CONCEPTO. CARACTERÍSTICAS
Conjunto de reacciones y procesos energéticos que se dan en la célula. El objetivo es obtener energía química en forma de ATP, transformar moléculas tomadas del exterior en moléculas asimilables y utilizables por la célula, construir materia orgánica a partir de moléculas y ATP. CARACTERÍSTICAS Están catalizados por enzimas. El metabolismo transforma materia y energía y cumple las leyes de la termodinámica. Principio de conservación de la energía, en la que los seres vivos continuamente realizan transformaciones energéticas.

3 2. TIPOS DE METABOLISMO. CATABOLISMO ANABOLISMO
Conjunto de reacciones de descomposición de moléculas complejas en otras más sencillas, obteniéndose energía. ANABOLISMO Conjunto de reacciones de síntesis de grandes moléculas a partir de moléculas sencillas y energía

4 3. REACCIONES CELULARES R. EXERGÓNICAS Y ENDERGÓNICAS.
La energía libre indica la cantidad de energía que un sistema ( célula) intercambia con el medio Las reacciones exergónicas son aquellas en las que se libera energía al medio. Los productos tienen menor energía libre que los reactivos. Es una reacción espontanea. Las reacciones endergónicas son en las que se necesita aportar energía para que se produzcan. Los productos tienen más energía libre que los reactivos. Es una reacción no espontanea.

5 ATP COMO ACOPLADOR ENERGÉTICO
Se produce cuando se acopla una reacción exergónica, que desprende energía, con una endergónica que necesita energía. El ATP es el responsable de mediar en este acoplamiento energético en las células. Es la moneda energética de la célula ejemplo Fosforilación de la glucosa con ATP (1º paso de la glucolisis) fosforilación a nivel de sustrato GLUCOSA + A. FOSFÓRICO GLUCOSA 6 P Se gastan 4,3 Kcal/mol fosforilación por ATP sintetasa ATP + H20 ADP + Pi Se liberan 7,3 Kcal/mol El proceso es favorable energéticamente ya que aún sobran 3 Kcal

6 Los enlaces entre los fosfatos del ATP se denominan enlaces de alta energía y su hidrólisis libera energía , unos 7,3 Kcal/mol. Al mismo tiempo la energía se renueva y la energía obtenida de las reacciones exergónicas se utilizan para formar enlaces de alta energía

7 REACCIONES REDOX En las reacciones la energía almacenada en los enlaces químicos se transfiere a otros enlaces, en ellas los electrones se desplazan de un nivel a otro. En las reacciones redox, pasan de un átomo a otro, o de una molécula a otra. Se denomina oxidación a la perdida de electrones de un átomo o molécula. Se denomina reducción a la ganancia de electrones de los átomos y moléculas.

8 Es frecuente que sean procesos simultaneos
Es frecuente que sean procesos simultaneos. Un átomo o molécula se oxida( pierde electrones) y otra los acepta y se reduce. Estos son los procesos redox.

9 A veces los electrones van acompañados de un protón y lo que se transfiere son átomos de hidrógeno, aunque no siempre el aceptor de los electrones y de los protones es la misma molécula. En la respiración celular la glucosa es una molécula reducida(alto contenido energético), se oxida perdiendo hidrógenos que los gana el oxígeno. En la fotosíntesis el dióxido de carbono es una molécula oxidada( bajo contenido energético), se reduce y capta los hidrógenos del agua y se transforma en glucosa

10 MOLÉCULAS QUE INTERVIENEN
- Metabolitos: Moléculas que ingresan en las distintas rutas metabólicas (glucosa, acidos grasos…). - Enzimas: Moléculas que catalizan las reacciones y permiten que se realicen. ( deshidrogenasas, carboxilasas….) - Coenzimas: Colaboran con las enzimas y generalmente transportan electrones ( NAD, NADP, FAD..) - Moléculas energéticas: Aportan la energía necesaria al romper los enlaces de alta energía ( ATP, ADP, GTP..). - Moléculas ambientales: Se encuentran en el principio o al final de algún proceso ( agua, oxígeno, dióxido de carbono

11 4. ENZIMAS CONCEPTO. IMPORTANCIA.
Son biocatalizadores, generalmente proteínas que aceleran la velocidad de una reacción, sin ser consumidos por ella y sin necesidad de elevar en exceso la temperatura. Los procesos metabólicos de los seres vivos se realizan entre moléculas muy estables por lo que la velocidad de la reacción sería muy lenta. La energía inicial que requiere una reacción para que las moléculas reaccionen se denomina energía de activación. Las enzimas rebajan la energía de activación.

12 PARTES DE UNA ENZIMA La mayoría de las enzimas son heteroproteínas y se denominan holoenzimas. Presentan dos partes: - Apoenzima: Parte formada por aminoácidos. Se distinguen tres grupos. Aminoácidos estructurales: sin función dinámica. Aminoácidos de fijación: forman enlaces débiles con el sustrato. Aminoácisos catalizadores: Se unen al sustrato con fuerza y realizan la acción. Los dos últimos forman el centro activo. - Cofactor o coenzima: Parte no proteíca. El cofactor es un ión metálico y la coenzima una molécula orgánica

13 PROPIEDADES Son solubles. Son activas químicamente, con pequeñas cantidades es suficiente y no se gastan en cada reacción . Se recuperan al final de la reacción. Disminuyen la energía de activación, aceleran la reacción. Necesitan unas condiciones del medio adecuadas, tanto en la temperatura como en el pH para evitar su desnaturalización. Son endógenas. Al ser proteínas las fabrican los seres vivos a partir de la información contenida en el ADN. Son específicas, dependiendo de su centro activo. Esta puede ser de varios tipos. Absoluta: Sobre una molécula concreta. Láctico deshidrogenasa. Grupo: Sobre un grupo de moléculas: Alcohol deshidrogenasa. Reacción: Independiente del sustrato. Carboxilasa.

14 5. REACCIÓN ENZIMÁTICA REACCIÓN.
Se une el sustrato a la enzima, de forma específica, por su centro activo. Se forma el complejo enzima sustrato y al cabo de un tiempo, se obtiene el producto. La enzima queda libre para volver a actuar.

15 CINÉTICA DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción aumenta a medida que lo hace la concentración de sustrato, hasta un punto en el que se produce la saturación de la enzima.. En este punto la velocidad se mantiene constante , ya que todas las enzimas se encuentran formando el complejo enzima-sustrato. Esa es la velocidad máxima

16 FACTORES CONDICIONANTES
TEMPERATURA Cada enzima tiene una temperatura optima de actuación, normalmente la de los seres vivos, entre 35º y 40º. Si aumenta la temperatura por encima de 40º, la proteína se desnaturaliza perdiendo la estructura 4ª, 3ª , 2ª y por tanto deja de realizar su función. VARIACIONES DE pH. Normalmente las enzimas actúan a pH fisiológicos, si estos cambian la proteína se desnaturaliza y por tanto pierde su función. Aunque existen enzimas que actúan a pH ácidos y básicos. El pH influye en las atracciones de tipo iónico, que forman enlaces y que se pierden

17 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Los inhibidores son moléculas que bloquean la actividad de la enzima y por tanto de sus actividades.

18 Según la forma de unirse el inhibidor y la enzima existen la inhibición competitiva y la no competitiva. La inhibición competitiva se produce cuando el inhibidor y el sustrato se parecen y los dos compiten por unirse al centro activo. E + S + I ( E – I ) + S La inhibición no competitiva se produce cuando el inhibidor y el sustrato no se parecen, no compiten por el centro activo, pero se une a otro lugar de la enzima. E + S + I ( S – E – I )

19 Según si la inhibición es definitiva o temporal, se habla de inhibición reversible o irreversible. La inhibición reversible se produce cuando el inhibidor se une con enlaces covalentes a la enzima y esta es definitiva. La inhibición irreversible se produce cuando el inhibidor se une con enlaces débiles a la enzima y esta es temporal.

20 ENZIMAS ALOSTERICAS. Las enzimas alostéricas poseen además del centro activo al que se une el sustrato, un centro regulador o centro alostérico, al que se unen moléculas efectoras que activan o inhiben a la enzima. Es frecuente que el propio sustrato sea el modulador positivo y el producto el modulador negativo.

21 El modelo alostérico explica la inhibición feed-back o retroalimentación, en la que el producto final hace de modulador negativo.

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23 6. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
Suele utilizarse para nombrarlas la terminación asa, a continuación del nombre del sustrato o de la reacción. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Lipasa, amilasa. A – B + H A – H B – OH Liasas: Adición de grupos a moléculas que poseen dobles enlaces. Hidratasas, carboxilasas, descarboxilasas. A = B + X – Y X – A – B – Y Transferasas: Transfieren grupos de una molécula a otra. Transaminasas. A – X + B A + B – X Sintetasas o ligasas: Unen dos moléculas. ATP sintetasa. A + B A – B Isomerasas: Transfieren grupos de una parte de una molécula a otra. Isomerasas. A – B – X X – A – B Oxidorreductasas: Reacciones de oxidación- reducción con transferencia de electrones y protones. Deshidrogenasas.

24 7. VITAMINAS CONCEPTO. PROPIEDADES.
Son biocatalizadores exógenos que realizan papeles en procesos fisiológicos, desarrollo y crecimiento. Se deben tomar del exterior directamente o en forma de precursor o provitamina. Son muy activos químicamente ( cantidades pequeñas). Su falta o exceso puede producir enfermedades: Avitaminosis, hipovitaminosis, hipervitaminosis. Grupo muy heterogéneo: Esteroides, ácidos, terpenos.. Son lábiles, pueden alterarse con el calor, luz, pH, oxígeno. Nunca tienen papel estructural

25 CLASIFICACIÓN HIDROSOLUBLES.
Son solubles en agua y generalmente actúan como coenzimas o precursores de ellas. Se eliminan fácilmente con la orina. Vitamina C, complejo B Vitamina C. ácido ascórbico. Antiescorbútica. Se obtiene de cítricos, fresa, kiwi, verduras Es antioxidante e interviene en reacciones de hidroxilación y estimula la absorción de Fe. Es inestable y se destruye fácilmente. Su déficit, acelera los procesos infecciosos. Su falta puede provocar el escorbuto.

26 LIPOSOLUBLES. Insolubles en agua y solubles en lípidos.. Presentan una lenta eliminación y se almacenan en el organismo, originando hipervitaminosis. Vitamina A, D,E, K. Vitamina D. Calciferol. Antirraquítica. Se obtiene al ingerir, carnes, huevo, aceites de hígado de bacalao, directamente o en forma de provitamina (esteroides). Su déficit provoca raquitismo en niños y osteomalacia en adultos. Su exceso desmineralización de los huesos y cálculos. Vitamina A. Retinol. Antixeroftálmica. Se obtiene de leche, huevos mantequilla, aceites o como provitamina (carotenoides) Resiste al calor pero se oxida fácilmente. Interviene en un pigmento de la retina y su falta provoca ceguera nocturna. También es un reforzador de epitelios.

27 8. VITAMINAS Y COENZIMAS Muchas coenzimas son vitaminas y otras son precursores de ellas. La vitamina C, B12, B 8 o biotina actúan directamente de coenzimas, otras son precursores de ellas. La vitamina PP o B3 que es precursora de NAD y NADP, La B2 precursora de FAD, la B5 precursora de la Co A. Unas tranfieren electrones como la NAD, NADP, FAD y la vitamina C. Otras transfieren grupos: Co A (acilo), B12 (Metilo), B8 ( carboxilo)