LAS PROTEÍNAS

Aminoácidos: características clasificación propiedades ESQUEMA Composición Aminoácidos: características clasificación propiedades Péptidos: definición constitución: enlace peptídico tipos: oligopéptidos y polipéptidos Proteínas: estudio de la estructura: estructuras propiedades: FUNCIONES Solubilidad Punto isoeléctrico Poder amortiguador Desnaturalización Especificidad

CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N siempre y además pueden llevar S, P, Fe, Cu, Mg, etc. Las proteínas representan el 50% del peso en seco de un ser humano. Son las macromoléculas que mayor número de funciones realizan. Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. Según el número de aminoácidos se clasifican en: Oligopéptidos con menos de 12 aminoácidos Polipéptidos con más de 12 y menos de 60. Proteínas con más de 60. La diversidad de las proteínas se debe tanto al número y tipo de aminoácidos como al orden de estos en la cadena. La selección natural se ha encargado de elegir las funcionales y eliminar las que no son útiles. Existen aminoácidos esenciales que no podemos sintetizar y debemos adquirir en la dieta.

Aminoácidos Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza. Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan proteínicos. Son todos α-aminoácidos. C COOH R NH2 H Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis inhibidoras).

Aminoácidos. Clasificación

Aminoácidos. Propiedades Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y algunos de los apolares son muy hidrófobos. Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende del medio. pH < 7 ácido pH = 7 neutro pH > 7 básico BASE NEUTRO ÁCIDO C COO- R NH2 H COOH NH3+ H+ OH-

Enlace peptídico

LOS PÉPTIDOS Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace peptídico es un enlace covalente formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Es un enlace rígido, con dimensiones y propiedades entre un enlace simple y uno doble.

Oligopéptidos y Polipeptidos Con Actividad Biológica: Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico. Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH), insulina y glucagón, gastrina y secretina y angiotensina. Neuropéptidos: encefalinas Antibióticos: alcaloides

Proteínas. Estructura

Proteínas. Estructura 1aria

Proteínas. Estructura 2aria. α-hélice

Proteínas. Estructura 2aria. Lámina β

Proteínas. Estructura 3aria

Proteínas. Estructura 4aria Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí. Cada polipéptido se denomina protómero. La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces generalmente no covalentes, pero la estructura completa se estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria. Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno. Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales realizan su actividad.

ARN polimerasa. Premio Nobel de química 2006. Kornberg.

Proteínas. Propiedades Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran hacia el exterior y los hidrófobos hacia el interior. Hay excepciones. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles. Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y negativas de los radicales de los aminoácidos están compensados. En este valor las proteínas son insolubles. Poder amortiguador o tampón: debido a su carácter anfótero regulan el pH del medio

Proteínas. Propiedades II Pérdida de la estructura tridimensional

Proteínas. Clasificación I Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) : Globulares: solubles( ) e insolubles ( ) Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina, lactoglobulina,... Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,... Histonas: forman la cromatina Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides Gluteninas: en semillas. Fibrilares o escleroproteínas: Colágeno: tejidos conectivos Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...) Elastinas: fibras musculares (actina y miosina) Fibrinógeno: coagulación sanguínea

Proteínas. Clasificación II Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la leche) Cromoproteínas: llevan unido un pigmento Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina, citocromos) no porfirínico: con un ion metálico como Cu (hemocianinas) Glucoproteínas: con un oligosacárido como la mucina de la saliva Lipoproteínas: con un lípido como el transporte de colesterol Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o cromatina

FUNCIONES Estructural: A nivel celular: Glucoproteínas de la membrana, de los microtúbulos del citoesqueleto, de los cilios, flagelos y las histonas de los ácidos nucleicos. A nivel histológico se pueden citar las queratinas, las elastinas y el colágeno. Transporte: Las permeasas de la membrana, la hemoglobina, la transferrina, las lipoproteínas etc. Enzimática: Es posiblemente la función mas importante.

FUNCIONES Hormonal: Insulina, tiroxina, hormona del crecimiento, etc. Defensa: Las inmunoglobulinas o anticuerpos, la trombina y el fibrinógeno, las mucinas, así como los antibióticos. Contráctil: La actina y la miosina. Reserva (energética): Ovoalbumina, la caseína, etc. Homeostática: Regulan el pH y la presión osmótica.

DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR Flujo de la información genética: