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Publicada porRaquel Olivares Vázquez Modificado hace 8 años
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Enzimas: Una clase especial de proteínas
Las células presentan unas proteínas muy especiales llamadas enzimas, capaces de catalizar una reacción siempre y cuando sea termodinámicamente posible.
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Enzimas Son catalizadores muy potentes y eficaces.
Químicamente son proteínas. Actúan en pequeña cantidad No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución
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Observa el siguiente gráfico que relaciona la presencia de la enzima con la cantidad de producto formado y te darás cuenta de la función de ellas
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Ejemplos en la velocidad de acción
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Acción Enzimática Se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. E + S ES E + P Las moléculas reactivas donde van a actuar las enzimas se denominan sustratos y el resultado de la reacción se denomina producto
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A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas
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Modelos de acción enzimática
Modelo Llave y cerradura
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Modelo de Encaje inducido
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A. Concentración de sustrato
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B. Temperatura Al aumentar la temperatura ocurren 2 efectos:
La velocidad de reacción aumenta La inestabilidad de la proteína disminuye producto a la inactivación térmica
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C. pH El efecto de pH se debe a variaciones en el estado de ionización
La velocidad de reacción de una enzima es variable dependiendo de la enzima. Ej. pH óptimos Catalasa 7,6 Arginasa 9,7 Pepsina 2
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Regulación de la actividad enzimática
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Inhibidores 1. Reversibles Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva (mixta) Inhibición anticompetitiva 2. Irreversibles
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Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva (b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva (c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva
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Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente E + I E’ - A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación del inhibidor. - Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos. Por ejemplos: metales pesados, organofosfóricos, reactivos grupos SH, etc.
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Importancia de Enzimas y proteínas
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Importancia biotecnológica
Para determinar la concentración de metabolitos de importancia clínica. Ejemplo: Glucosa, úrea, colesterol, ácido úrico, etc. Determinación de actividades enzimáticas para diagnóstico clínico de algunas enfermedades cardiacas y hepáticas Usos biotecnológicos en industria del pan, bebidas alcohólicas, quesos, ablandadores de carne, detergentes, edulcorantes, industria textil, etc.
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Responsables de varias enfermedades
Gota: (fosforibosil pirofosfato sintetasa) Sobreproducción de ácido úrico que conlleva a recurrentes artritis Fibrosis quística: (canales de cloruro) Secreción anormal en diversos órganos. Enfermedad pulmonar puede ser letal en jóvenes y niños Anemia falciforme: (Hemoglobina) Dolor muscular y óseos, hinchazón manos y pies, etc.
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