MACROMOLÉCULAS Ingeniería Bioquímica I Alejandra Bosch.

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1 MACROMOLÉCULAS Ingeniería Bioquímica I Alejandra Bosch

2 MACROMOLÉCULAS Células animales Células vegetales bacterias

3 Macromoléculas en las células

4 Composición Macromolecular
(1 g de bacteria seca aprox células)

5 En la industria alimenticia
Enzimas Proteínas que tiene la función de catalizadores biológicos Enzimas de interés biotecnológico Se utilizan habitualmente en los detergentes o polvo para lavar la ropa lipasas para sacar manchas de grasas proteasas para sacar manchas de proteínas Para determinados procesos en los cuales se necesitan temperaturas extremas, se van a emplear enzimas provenientes de organismos extremófilos que pueden actuar a temperaturas extremas (altas o bajas). En la industria alimenticia pectinasa empleadas en la etapa final de la fabricación de jugos cuando hay que sacar los restos de pepitas de frutas antes de la pasteurización, se emplea la enzima que degrada la pectina, el principal componente de la semillas. En la industria textil para ablandar telas de algodón (jeans) celulasa degrada la celulosa que es el principal componente de las células vegetales Mediante un proceso controlado (temperatura, tiempo, cantidad y tipo de celulasa) se logran diferentes texturas de jean. celulasa para lograr diferentes texturas. En la industria del papel

6 Proteínas Composición Estructura Función

7 Son las macromoléculas biológicas más abundantes
Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células Existen miles de diferentes tipos y tamaños de proteínas Exhiben una gran cantidad de diversidad de funciones

8 Función biológica de las proteínas
Ejemplo Enzimas Hexoquinasas, isomerasas, hidrolasas Transporte Ingreso de nutrientes en las bacterias Contráctiles pilina (cilias y flagelos) Toxinas Venenos, diftérica Estructurales Recubrimiento viral, pared celular, Hormonas crecimiento

9 Unidades estructurales básicas de las proteínas
a- aminoácidos un grupo amino (-NH2) un grupo carboxilo (-COOH) un átomo de H un grupo distintivo R (cadena lateral) unidos al átomo de carbono a

10 La diferencia entre ellos se basa en tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad
alifáticos aromáticos cargados positivametne negativamente POLARES NO POLARES

11 Las proteínas de todos los seres vivientes están constituidas 20 aminoácidos unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias. Debido a que cada uno de estos aa posee una cadena lateral diferente, con diferentes propiedades químicas, este grupo de 20 moléculas pueden ser consideradas como el ALFABETO con el que se ESCRIBE el lenguaje de las proteínas. Gracias a esta variedad las células pueden producir proteínas con propiedades físicas y funcionales totalmente diferentes

12 Aminoácidos con cadenas laterales alifácas
                                                                                          Glicina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Isoleucina (Ile, I) Prolina (Pro, P) Aminoádos con cadenas laterales aromáticas                                              Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofano (Trp, W)

13 cadenas laterales azufradas
                   Cisteína (Cys, C) Metionina (Met, M) SH

14 Aminoádos con cadenas laterales cargadas +
                                                                  Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

15 Aminoádos con cadenas laterales cargadas -
Glutamato (Glu, E) Aspartato (Asp, D)                   

16 La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede oxidarse y formar PUENTES S-S

17 Estas subunidades unidas por ENLACE AMIDA o ENLACE PEPTÍDICO proveen la estructura de las proteínas

18 El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de HN-Ca-C=O. Esta unidad de repetición está enlazada mediante enlaces peptídicos Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo e hidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.

19 Las proteínas son macromoléculas que pueden contener desde 400 hasta 25.000 residuos
PM entre 5.000 y Ser Gly Tyr Ala Leu

20 alteraciones genéticas
La secuencia de aminoácidos de una proteína están determinadas genéticamente La secuencia de nucleótidos del DNA codifica una secuencia complementaria de nucleótidos en el RNA determina la secuencia de aminoácidos de la proteína mutaciones alteraciones genéticas estructura espacial función

21 carácter de doble enlace
dipolo eléctrico posición trans CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO carácter de doble enlace Los 6 átomos están en el mismo plano

22 Conformación de las proteínas
Todas las proteínas poseen un estado NATIVO, una forma tridimiensional característica conocida como CONFORMACIÓN. La conformación se puede describir en términos de niveles estructurales Ordenamiento tridimensional Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria

23 DADA POR LA SECUENCIA DE aa
Estructuras 1ria Se refiere al ordenamietno del esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, DADA POR LA SECUENCIA DE aa Será la que determine el ordenamiento tridimensional que adoptará la proteína

24 Estructuras 2ria, 3ria y 4ria
Diferentes fuerzas intervienen en la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional Puente de hidrógeno Interaccines hidrofóbicas Atracción electroestática NO COVALENTES COVALENTES Puentes S-S Estructuras 2ria, 3ria y 4ria

25 Diferentes arreglos espaciales o estructuras 2rias
 - hélice (semejante a un cilindro) Hoja  - plegada Turns (, , ) Random coil (desordenada)

26 Confromación -hélice
Une C=O del rn con N-H del rn+4 TODOS LOS RESIDUOS QUEDAN ENLAZADOS por puente de H de la misma cadena polipeptídica

27 Confromación hoja plegada 
Hoja completamente extendida ! Antiparalela puente de H entre grupos NH y CO de distintas cadenas polipeptídicas Paralela

28 Turns (giros) 1/3 de los aminoácidos se encuentran en turns o loops donde las CADENAS INVIERTEN su dirección El grupo C=O de un residuo n enlazado por puente de H con el grupo NH del residuo (n+3)  turns

29 Las proteínas pueden clasificarse
proteínas fibrosas proporcionar soporte mecánico suelen ser insolubles formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras Ej: citoesqueleto en células eucariotas proteínas globulares Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos

30 la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares

31 Se refiere al modo en que la cadena
Estructura 3ria Se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se pliega o se curva para formar la estructura plegada o compacta de las proteínas solubles

32 Fuerzas que intervienen en la estabilización de la estructura terciaria

33 Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes
Estructura 4ria Solo la alcanzan las proteínas que poseen más de una cadena polipeptídica Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes

34 CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS estructura jerárquica
1ria 2ria 3ria 4ria Secuencia de aa del esqueleto del peptídico y S-S Arreglo / distribución/ordenamiento del esqueleto y las cadenas laterales de la proteína en el espacio Describe el ordenamiento tridimensional de las proteínas

35 Algunos aminoácidos tienen una
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE de los aminoácidos Todos los aminoácidos poseen un grupo ácido y grupo básico ionizables (desaparecerán cuando polimericen para formar proteínas) Algunos aminoácidos tienen una cadena lateral ionizable R (que NO desaparecerán cuando polimericen para formar proteínas) Las curvas de titulación de los aminoácidos ayudan a comprender su carga en función del pH

36 El punto isoeléctrico PI se localiza entre los dos pK que delimitan la zona de pH en que predomina la especie neutra

37 La hidrofobicidad de los aminoácidos se puede cuantificar mediante experimentos de reparto en fase acuosa y fase orgánica y expresarse en términos de energía.

38 -COO y –NH están comprometidos en el enlace peptídico
Tyr Leu Ser Gly Ala La carga neta e hidrofobicidad de la proteína dependerá de los grupos R

39 es un cambio estructural de las proteínas pierden su estructura nativa
DESNATURALIZACIÓN es un cambio estructural de las proteínas pierden su estructura nativa pierden su óptimo funcionamiento cambian sus propiedades físico-químicas

40 Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria
Pérdida de la estructura nativa Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria por romperse los puentes que forman dicha estructura Las proteínas desnaturalizadas tienden a la misma conformación -muy abierta -con una interacción máxima con el disolvente una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble, precipita La desnaturalización se puede producir por cambios temperatura (> ºC) variaciones del pH. salinidad En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

41 Qué ocurre durante el calentamiento de las proteínas ?

42 MUCHAS PROTEÍNAS SÓLO RETIENE SU
ACTIVIDAD BIOLÓGICA DENTRO DE UNA FLUCTUACIÓN LIMITADA DE pH y TEMPERATURA