TEMA 4. CLASE: PROTEÍNAS PROFESOR: MARCOS.

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1 TEMA 4. CLASE: PROTEÍNAS PROFESOR: MARCOS

2 PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)
Son biomoléculas esenciales para la vida, participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo. Existe una gran variedad de ellas con funciones específicas. Son producto de la decodificación del ARNm en el ribosoma. No se concibe la vida sin estas moléculas. Resultan de la condensación (unión) de aminoácidos.

3 Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

4 Estructura de un Aminoácido
Aminoácidos Estructura de un Aminoácido Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. α Al Carbono α se unen: Un grupo amino (NH2) Un grupo carboxilo (COOH) Un hidrógeno (H+) Una cadena lateral o grupo R Los α-aminoácidos son los monómeros que conforman las proteínas En los genes de todos los organismos están codificados los mismo 20 aminoácidos diferentes.

5 AMINOACIDOS. Es una molécula que tiene un átomo de C unido a un grupo carboxilo (COOH), a un grupo amino (NH2 ), a un átomo de H y a un radical. Este último es responsable de las diferencias que existen entre ellos. Son moléculas anfóteras: actúan como ácidos y bases.

6 Clasificación de los Aminoácidos
De acuerdo a su Obtención por el Organismo Esenciales No Esenciales Valina (Val, V) Alanina (Ala, A) Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P) Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G) Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S) Triptófano (Trp, W) Cisteína (Cys,C) Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N) Fenilalanina (Phe, F) Glutamina (Gln, Q) Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y) Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D) Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)

7 Clasificación de los Aminoácidos
Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano Triptófano Metionina Leucina Valina Treonina Lisina Isoleucina Arginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad Arginina Histidina Fenilalanina

8 Clasificación Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y tripftofano. Aminoácidos con cadenas polares polares con carga en el pH fisiológico. Glicina, serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y glutamina Aminoácidos con cadena lateral acida. Ácido aspártico y acido glutámico Aminoácidos con cadenas laterales acidas. Histidina, lisisna y arginina.

9 No polares Polares Básico Ácidos

10 Formación enlace peptídico
PRODUCTO= PÉPTIDO enlace peptídico libera pierde pierde SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOS LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS OH H H20

11 Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro.
ENLACE PEPTÍDICO Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro. R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de agua. Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen cuatro niveles de organización para las proteínas

12 CADENA POLIPEPTÍDICA

13 Estructura de la proteínas.
Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica. Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.

14 Estructura Primaria De acuerdo a la imagen, ¿en qué consiste la estructura primaria de una proteína? R: la estructura primaria consiste en la secuencia u orden de los aminoácidos que conforman la proteína ¿Qué importancia tiene para la conformación espacial y la función de una proteína la estructura primaria? R: la estructura primaria determina la forma que tendrá una proteína y por ello la función a la que está destinada

15 Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria

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18 Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria.
¿Qué forma adopta en este nivel una proteína? R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro ¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen? R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.

19 Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura Cuaternaria
¿Cuál es la base de la organización de esta proteína? R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde cada uno es una subunidad

20 Clasificación proteínas:
Según su composición estructural pueden ser: Holoproteínas: formadas solo por cadenas polipeptícas: ej. insulina Heteroproteína: formadas por cadenas polipetídicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético): ej. Hemoglobina.

21 Algunas Holoproteínas:
Fibrosas: Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. Globulares: Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)

22 Algunas Heteroproteínas:
Hemoglobina, tiene grupo prostético Hemo, transporte de O2 y CO2. Lipotroteínas. Glucoproteínas.

23 TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.
Transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas. Contráctiles: actina, miosina. Defensivas: anticuerpos. Hormonal: insulina, glucagón. Estructurales: queratina, colágeno, elastina. Enzimáticas: lipasa, amilasa. Homeostáticas: albúminas De reservas: ovoalbúminas, caseína.

24 EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:
Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina) Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.

25 ¿QUÉ PODEMOS SINTETIZAR DE LAS PROTEÍNAS
son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos. Los amino ácidos son compuestos químicos formados por un carbono con una función ácida, una función amina y un radical. Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes: esenciales, no esenciales Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o conjugadas Las proteínas participan en todos los procesos biológico.

26 PROTEÍNAS MUY ESPECIALES
LAS ENZIMAS PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

27 ¿Qué son las enzimas (ez)
Son proteínas. Aceleran las reacciones químicas (RQ) ya que disminuyen la energía de activación para que puedan reaccionar los reactantes.

28 Propiedades de las Ez No permiten que ocurran RQ energéticamente desfavorables. No se consumen en las RQ. Son muy específicas Aceleran la RQ. Son reguladas por factores externos: temperatura, pH, sustancias inhibidoras.

29 ¿Cómo se nombran las Ezimas
Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”. si el sustrato es un lípido, la enzima se llama, lipasa. También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando “asa” si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina deshidrogenasa. e) Las denominaremos, de la primera forma.

30 ¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

31 ¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

32 Estructura de la Enzima: TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[ Sitio activo sitio activo

33 ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sustrato, es la molécula sobre la que actúa la enzima. Sitio activo: zona de la enzima donde se le une el sustrato para provocar cambios en éste.

34 ¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Enzyme_Action_[www
¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Enzyme_Action_[

35 TIPOS DE ENZIMAS APOENZIMAS ENZIMAS CONJUGADAS formado constituido SOLO POR PROTEINAS PROTEINA APOENZIMA O COFACTOR ENZIMÁTICO ORGÁNICO: COENZIMAS INOGÁNICO VITAMINAS

36 UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration) _[

37 EN SÍNTESIS Las enzimas son proteínas específicas que catalizan las reacciones químicas. Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato. La unión enzima sustrato es específica. Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el sustrato dando origen a nuevos productos químicos. La actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y los inhibidores.

38 FIN