CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN

Presentación del tema: "CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN"— Transcripción de la presentación:

1 CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N siempre y además pueden llevar S, P, Fe, Cu, Mg, etc. Las proteínas representan el 50% del peso en seco de un ser humano. Son las macromoléculas que mayor número de funciones realizan. Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. Según el número de aminoácidos se clasifican en: Oligopéptidos con menos de 12 aminoácidos Polipéptidos con más de 12 y menos de 60. Proteínas con más de 60. La diversidad de las proteínas se debe tanto al número y tipo de aminoácidos como al orden de estos en la cadena. Como se conocen 20 aminoácidos corrientes distintos, con n aminoácidos se pueden obtener 20n secuencias distintas. La selección natural se ha encargado de elegir las funcionales y eliminar las que no son útiles. No hay ninguna proteína esencial, aunque si algunos aminoácidos.

2 LOS PÉPTIDOS Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace peptídico es un enlace covalente formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Es un enlace rígido, con dimensiones y propiedades entre un enlace simple y uno doble.

3 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Secundaria

4 CLASIFICACIÓN HOLOPROTEIDOS: Formadas sólo por aminoácidos.
HETEROPROTEIDOS: Una parte proteica y otra no proteica denominada Grupo prostético. 1. HOLOPROTEIDOS: GLOBULARES: Solubles en agua y disolventes polares Forma más o menos esférica Actividad biológica grande. FILAMENTOSAS: Insolubles en agua Estructura alargada. Resistentes a los enzimas proteolíticos

5 CLASIFICACIÓN 2. HETEROPROTEIDOS: Se clasifican según el grupo prostético. CROMOPROTEIDOS: llevan un pigmento como la hemoglobina, mioglobina o hemicianina. GLUCOPROTEÍNAS: llevan un glúcido unido covalentemente, como en algunas hormonas, inmunoglobulinas y mucoproteínas. LIPOPROTEÍNAS: llevan lípidos como los quilomicrones, VLDL, LDL y HDL. NUCLEOPROTEÍNAS: son las que se unen a los ácidos nucleicos. FOSOPROTEÍNAS: llevan ácido fosfórico como la caseína y la vitelina.

6 FUNCIONES Estructural:
A nivel celular: Glucoproteínas de la membrana, de los microtúbulos del citoesqueleto, de los cilios, flagelos y las histonas de los ácidos nucleicos. A nivel histológico se pueden citar las queratinas, las elastinas y el colágeno. Transporte: Las permeasas de la membrana, la hemoglobina, la transferrina, las lipoproteínas etc. Enzimática: Es posiblemente la función mas importante.

7 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad Desnaturalización Especificidad

8 FUNCIONES Hormonal: Insulina, tiroxina, hormona del crecimiento, etc.
Defensa: Las inmunoglobulinas o anticuerpos, la trombina y el fibrinógeno, las mucinas, así como los antibióticos. Contráctil: La actina y la miosina. Reserva: Ovoalbumina, la caseína, etc. Homeostática: Regulan el pH y la presión osmótica.