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PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Laura Natalia Cabra Rojas Paula Andrea Jiménez Jiménez Sergio Andrés Lobo Olaya María José Trujillo Moreno María Alejandra Wagner.

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Presentación del tema: "PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Laura Natalia Cabra Rojas Paula Andrea Jiménez Jiménez Sergio Andrés Lobo Olaya María José Trujillo Moreno María Alejandra Wagner."— Transcripción de la presentación:

1 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Laura Natalia Cabra Rojas Paula Andrea Jiménez Jiménez Sergio Andrés Lobo Olaya María José Trujillo Moreno María Alejandra Wagner Useche

2 La estructura primaria consiste en una secuencia de aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos. La diferencias en esta estructura son especialmente informativas. El conocimiento de la secuencia de aminoácidos de una proteína puede proporcionar datos acerca de su estructura tridimensional y función, su localización celular y su evolución. ¿Cómo podría la secuencia y las propiedades de los aminoácidos en un péptido o una proteína, afectar su estructura y función?

3 TEMPERATURA: Generalmente, un aumento en la temperatura causa un descenso en la solubilidad. Con un aumento en la temperatura se da un incremento de la energía cinética de las moléculas lo que provoca ruptura de interacciones débiles y desnaturaliza a la proteína; si es un aumento muy grande se da degradación de esta proteína por ruptura de enlaces covalentes. ¿El pH y la temperatura pueden afectar las propiedades químicas y biológicas de los péptidos y proteínas?

4 pH: La solubilidad de una proteína depende del pH y es mínima en el punto isoeléctrico. Un cambio de pH en una sola unidad puede provocar que la proteína se convierta 10 veces más soluble. Con la variación del pH se modifica la ionización de los aminoácidos afectando interacciones iónicas. El pH también puede usarse para desnaturalizar y separar proteínas indeseadas.

5 Estructura Secundaria de las proteínas HÉLICE ALFA

6 La alfa hélice se forma más frecuentemente debido a que presenta mayor estabilidad. La estabilidad de esta estructura se da por la creación de enlaces de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino y el oxígeno del carbonilo de los enlaces peptídicos que están separados por cuatro residuos de aminoácidos. Por esta razón, cada vuelta de la hélice mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro enlaces de hidrógeno. ¿Por qué la alfa hélice se forma más frecuentemente que cualquiera de las otras conformaciones posibles? structure-sp.php

7 La estabilidad de la alfa hélice esta afectada por diversos factores que incluyen, entre los mas importantes: Las interacciones electrostáticas entre aminoácidos sucesivos con cadenas R que contienen grupos cargados. Los tamaños de los grupos R adyacentes. Las interacciones entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos. La presencia de residuos de Prolina (la prolina es un iminoacido con una configuración diferente que desestabiliza la estructura) ¿Qué papel juegan los grupos R en la estabilidad de la alfa hélice?

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9 La a-queratina, el colágeno y la fibroína reflejan la relación entre la estructura proteica y la función que cumplen. La unidad estructural fundamental es la repetición de estructura secundaria, y la presencia de alfa- hélices en sus estructuras otorgan características como la insolubilidad, la resistencia, la dureza y la flexibilidad variables. ¿Qué características presentan las proteínas ricas en alfa-hélices?

10 Nelson D, Cox M. Lehninger Principios de Bioquímica. Quinta Edición. secundaria-de-las-proteinas/ A87&dq=caracter%C3%ADsticas+que+dan+alfa- helices&source=bl&ots=OBOcUzGWmT&sig=S6070m0umlBzl7PYXFc_Xy i9JO0&hl=es&sa=X&ei=RV5jUbb0GKu30AGb4YDgDw&sqi=2&redir_esc= y#v=onepage&q=caracter%C3%ADsticas%20que%20dan%20alfa- helices&f=false Referencias


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