La descarga está en progreso. Por favor, espere

La descarga está en progreso. Por favor, espere

FUNDAMENTOS DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Angélica Minaya Mónica Pajuelo Jun Sotelo.

Presentaciones similares


Presentación del tema: "FUNDAMENTOS DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Angélica Minaya Mónica Pajuelo Jun Sotelo."— Transcripción de la presentación:

1 FUNDAMENTOS DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Angélica Minaya Mónica Pajuelo Jun Sotelo

2 INTRODUCCION

3 FUNCION DE LAS PROTEINAS El conocimiento de la estructura tridimensional de una proteína es un paso importante para poder entender cómo funciona.

4 Sin embargo La estructura estática bidimensional mostrada en los libros tiene poco que ver con la realidad. Las proteínas son moléculas dinámicas cuyas funciones dependen de las interacciones intermoleculares.

5 La mayoría de estas interacciones son transitorias. Proteínas que llevan a cabo estos procesos ilustran los principios fundamentales de la función proteica.

6 PROTEÍNAS (Estructura y Función)

7 Historia Principio Fundamental La Estructura de la Proteina Ocasiona su Función. La función de las proteínas es diversa, por ende su estructura debe ser diversa Kendrew:La estructura proteica es carente de regularidades, y más complicada que la predicha por cualquier teoría de estrucutura proteíca Mayor calidad de datos revelo regularidades.

8 Actualidad Ahora se conoce mucho sobre la naturaleza de la estructura proteíca, y como esta es utilizada para efectuar una función. La estructura proteíca se divide en estructuras 1º, 2º 3º y 4º. No se busca describir las LEYES FÍSICAS que producen las estructura proteícas, pero se prefiere hacer una abstracción por fines didácticos.

9 Complejidad de las Proteínas

10 PROTEÍNAS Son las macromoléculas biológicas más abundantes. Se encuentran en todas las células y en los diversos compartimentos de éstas. Unidad = aminoácidos Célula puede sintetizar una variedad de proteínas (forma y función) realizando diferentes combinaciones de los 20 aminoácidos que existen.

11 Polímeros

12 Estructura Primaria La secuencia de aminoácidos. Teoría del Polímero Lineal. Fischer and Hofmeister Secuencia lineal Sanger. Las proteínas pueden distinguirse por su estructura primaria. La cadena lateral confiere las propiedades químicas específicas del aminoácido. El set completo de aminoácidos se tuvo en 1940.

13 AMINOÁCIDOS Son en total 20. Estructura general Difieren uno de otro a nivel de la cadena lateral o grupo R. Grupo R influye en el tamaño, la estructura, la carga eléctrica y en solubilidad en H 2 O. Existen enantiómeros, pero sólo los L-amino ácidos forman proteínas estables.

14 CLASIFICACIÓN

15

16 AMINOÁCIDOS NO STANDARD$$ Presentes en proteínas No están presentes en proteínas, pero son intermediarios de vías metabólicas.

17 ENLACE PEPTÍDICO - Enlace Peptídico se forma entre Carbono quiral y el átomo de Nitrógeno. Es de naturaleza parcialmente de doble enlace, por lo que no hay libertad de giro. - C - C – N - C - (phi) N - C - (psi) C - C

18 ESTRUCTURA SECUNDARIA

19 Las conformaciones más destacables son: la hélice α y la hoja β.

20 α Hélice El esqueleto polipeptídico se encuentra compactamente enrollado alrededor de un eje imaginario longitudinal de la molécula. La unidad repetitiva es el giro de hélice, que ocupa alrededor de 5,4 Å.

21 Los residuos de aa de una hélice α adoptan las conformaciones que corresponden a ángulos ψ = - 45º a – 50º y Φ = - 60º. Cada giro incluye 3,6 residuos de aa, además el giro es dextrógiro.

22

23 ¿Porqué se forma la hélice α con más facilidad que otras conformaciones posibles?

24 La secuencia de aa afecta a la estabilidad de la hélice α 1)La repulsión o atracción electrostática entre residuos de aa sucesivos con grupos R cargados. 2)El volumen de los grupos R adyacentes. 3)Las interacciones entre cadenas laterales de aa separados tres o cuatro residuos. 4)La presencia de Pro y Gly Por consiguiente

25 La tendencia de un segmento determinado de una cadena polipeptídica a plegarse en hélice α depende de la identidad y de la secuencia de residuos de aa en el segmento.

26 Hoja β Las cadenas polipeptídicas en zigzag pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura que se asemeja la de una serie de pliegues. En esta disposición, denominada hoja β, se forman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica.

27

28 GIROS β Enlace de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo del primer residuo con el hidrógeno del amino del cuarto residuo.

29 Estructuras supersecundarias Se denominan motivos o plegamientos. Disposiciones estables de estructuras secundarias conectadas entre sí. Los polipéptidos con más de unos pocos cientos de residuos de aa a menudo se pliegan en dos o más unidades globulares estables denominadas dominios.

30 Estructuras supersecundarias Los grupos R de los aa hidrofóbicos sepultados para dejar fuera moléculas de agua necesitan como mínimo dos capas de estructura secundaria. Ej.: lazo β-α-β y el vértice α-α. Las conexiones entre elementos de estructura secundaria no pueden cruzarse o formar nudos.

31

32 La conformación β es más estable cuando los segmentos individuales están ligeramente torsionados en sentido dextrógiro (cortos). Ej.: dos hebras β paralelas deben conectarse mediante una hebra que cruce encima de la otra. Ejemplos de levógira son el barril β y la hoja β torsionada. Estructuras supersecundarias

33

34

35

36

37

38

39

40

41

42

43

44

45

46

47

48

49

50

51

52

53

54

55

56 PLOT DE RAMACHANDRAN

57 ESTRUCTURA CUATERNARIA

58

59

60

61

62

63

64

65

66

67

68

69

70

71

72

73

74

75

76

77

78

79

80

81

82

83

84

85

86

87

88

89

90

91

92

93

94

95

96

97

98

99

100

101

102

103

104

105

106

107

108

109

110

111

112 GRACIAS

113

114

115

116

117

118

119

120


Descargar ppt "FUNDAMENTOS DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Angélica Minaya Mónica Pajuelo Jun Sotelo."

Presentaciones similares


Anuncios Google