La descarga está en progreso. Por favor, espere

La descarga está en progreso. Por favor, espere

Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica.

Presentaciones similares


Presentación del tema: "Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica."— Transcripción de la presentación:

1 Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

2 Unidad Temática Nº 2- PROTEINAS a) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.

3 Proteínas OBJETIVOS Conocer su importancia, abundancia y funciones Estudiar su estructura Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen Conocer el tipo de unión entre sus monómeros Analizar algunas de sus propiedades

4 Ácidos Nucleicos Glúcidos Lípidos Proteínas Agua Iones

5 Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

6 Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción

7 Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción

8 Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transportadores - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción - Adherencia Celular y Organización Tisular - Mediadores químicos

9 Aminoácidos R H Estructura General

10 Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de oscilación de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Isomería Óptica Luz Polarizada Plana Prisma de Nicoll o Lámina de Polaroid

11 Isómero Serie D Isómero Serie L Isómeros ópticos o Estereoisómeros

12 Aminoácidos Clasificación Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina Arginina e Histidina

13 Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

14 Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

15 Enlace Peptídico

16 1. Unión de 2 a 10 aminoácidos: Péptidos u Oligopéptidos 2. Unión de 10 a 50 aminoácidos: Polipéptidos 3. Unión de más de 50 aminoácidos: Proteínas

17 Péptidos

18 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

19 Estructura Primaria

20

21 Estructura Secundaria (disposición espacial local estable)

22 Hélice  :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el - NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina  : Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno en la cadena y genera una estructura dispuesta en forma de zig-zag Disposición al Azar Estructura Secundaria

23

24

25 Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

26 Estructura Terciaria

27 Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hidrofóbicas Estructura Terciaria

28 Enlaces de Hidrógeno Estructura Terciaria

29

30 Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas

31 Estructura Cuaternaria

32 Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida Estructura Cuaternaria

33

34 Porina

35 Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: -Disminución de solubilidad y precipitación -Pérdida de funciones biológicas

36 Estado NativoEstado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas

37 Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina Agentes Desnaturalizantes

38 Propiedades de las Proteínas Especificidad: referida a su función Solubilidad: Efecto del pH Efecto de las sales Propiedades Ácido-Base

39 Clasificación de las PROTEÍNAS Criterio Químico Criterio Físico Criterio Estructural Criterio Funcional

40 Criterio Químico Proteínas Simples: formadas exclusivamente por aminoácidos. Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico). Proteína afuncional: Apoproteína Proteína + Grupo Prostético: Holoproteína Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

41 Criterio Químico Proteínas Conjugadas Nucleoproteínas Cromoproteínas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Grupos Prostéticos ADN/ ARN Compuestos coloreados Azúcares Grupos Fosfatos Lípidos Metales

42 El más utilizado es la Solubilidad 1. Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluidas 2. Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3. Prolaminas: solubles en alcohol 4. Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas 5. Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes Criterio Físico

43 Criterio Estructural Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina, lactoalbúmina, etc Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc

44 Criterio Funcional Proteínas Estructurales Proteínas de Transporte Proteínas de Defensa Proteínas Hormonales Proteínas Catalíticas Proteínas Contráctiles Proteínas Receptoras

45 Muchas Gracias


Descargar ppt "Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica."

Presentaciones similares


Anuncios Google