PROTEINAS ALIMENTARIAS

Presentación del tema: "PROTEINAS ALIMENTARIAS"— Transcripción de la presentación:

1 PROTEINAS ALIMENTARIAS
Curso OPTATIVO DE GRADO INGENIERÍA EN ALIMENTOS Res. 116/09 CD Crédito Horario: 50 horas Correlativas: Bromatología Aprobada Objetivos Adquirir conocimientos sobre los principales sistemas proteicos alimenticios, sus propiedades funcionales y los métodos para su determinación. El efecto de tratamientos tecnológicos y la posibilidad de su utilización como ingrediente alimentario. Contenidos Mínimos Proteínas. Breves nociones de estructura y conformación de proteínas. Proteínas Alimentarias. Propiedades fisico-químicas. Desnaturalización. Agentes físicos y Químicos. Propiedades Funcionales. Sistema proteico muscular. Proteínas del huevo, sangre, leche, trigo, soja y nuevas fuentes proteicas.

2 Aspectos introductorios Crecimiento de la demanda mundial de alimentos
La alimentación, en el mundo actual, plantea problemas tanto cuantitativos como cualitativos. En lo que concierne al aspecto cuantitativo, la problemática del hambre en el mundo, es una preocupación general a causa de un aumento de la población, aumento que es mucho más acusado en determinados países pues no va acompañado de un crecimiento paralelo de aportes alimenticios, especialmente proteicos. Crecimiento de la demanda mundial de alimentos

3 Esta es la razón por la que, desde hace algunos años, se procura el desarrollo de nuevas fuentes de proteínas, de este modo se complementan las fuentes tradicionales de proteínas vegetales y animales, tales como la agricultura, ganadería y pesca y recientemente se trata de conseguir por microorganismos, proteínas utilizables en la alimentación humana o animal. Además los progresos recientes en el campo de la biotecnología, por ejemplo: cultivo de células o de ingeniería genética, permiten asimismo prever un aumento de aportes proteicos, así como una mejoría de las propiedades , especialmente nutricionales de las proteínas alimentarias.

4 Pero el aspecto cualitativo es también muy importante, principalmente porque las proteínas deben suministrar, al hombre o al animal, los aminoácidos que no puede sintetizar llamados “indispensables” o esenciales”, porque los necesitan para formar sus propias proteínas. De aquí la importancia de la digestibilidad o de riqueza en aminoácidos indispensables. Otros aspectos a considerar: Además no puede olvidarse el problema de las cualidades organolépticas En la actualidad las industrias deben suministrar grandes cantidades de productos, de calidad constante y de buena conservación, aún bajo condiciones climáticas adversas. Entre estos productos algunos son muy ricos en proteínas, mientras que otros se fundamentan en las propiedades particulares que puedan darle diversas proteínas, de allí la necesidad de preservar sus cualidades.

5 1. Proteínas- Introducción
Las proteinas son macromoléculas complejas que pueden constituir el 50% o más del peso molecular seco de las células vivas y tienen un papel fundamental en su estructura y función. Masa Molecular: desde 5000 a varios millones de daltons. Biopolímeros: constituidos por C,H, O, N (S), algunas contienen: Fe, Cu, P o Zn. Por hidrólisis liberan a-aminoácidos de configuración L, que se diferencian entre si por la naturaleza de su cadena lateral. Los aminoácidos constituyentes pertenecen a un grupo de 20 unidos entre sí por enlaces peptídicos (amina sustituida) Oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos. Polipéptidos: de 12 a 60 aminoácidos. Proteínas: más de 60 aminoácidos.

6 Clasificación Hemoproteínas (Simples):contienen únicamente aminoácidos
Heteroproteínas (Conjugadas):contienen aminoácidos y diversos compuestos no proteicos, clasificados como grupos prostéticos Los grupos prostéticos son importantes en la actividad biológica de la proteína. El grupo prostético puede ser : Orgánico: por ejemplo una vitamina, azúcar, o lípido (Ej.: nucleoproteínas: ribosomas, virus; o glicoproteínas: g-globulina). Inorgánico: por ejemplo a metal ion como fosfoproteínas: (caseína). Los grupos prostéticos están ligados firmemente a las proteínas y pueden estar unidos con a enlace covalente. Desempeñan a menudo un papel importante en la función de enzimas.

7 Fibrosas Globulares Las proteinas están caracterizadas por su conformación: organización tridimensional Proteinas fibrosas: compuestas por cadenas polipeptídicas enlazadas a lo largo de un eje común lineal, que conduce a la formación de fibras. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. (colágeno, queratina (componente del pelo y las uñas), elastina, fibroína) Fibroína de la seda Colágeno

8 Estructura tridimensional de la hemoglobina
Proteínas globulares: están compuestas de una o varias cadenas polipeptídicas enrolladas sobre sí mismas formando en el espacio una estructura tridimensional (forma esférica o globular) en este grupo se incluyen todas las enzimas, los antígenos y hormonas de naturaleza proteica y los micro túbulos, se dividen en: Albúminas: solubles en agua y coagulables por el calor y se encuentran en huevo, sangre, leche y muchas plantas. Globulinas: insolubles, existen en la leche, huevos y sangre y forman parte principal de las semillas. Actina y fibrinógeno poseen propiedades de proteínas fibrosas y globulares. Estructura tridimensional de la hemoglobina

9 Proteínas según la estructura Proteínas según la función
Estructura primaria: secuencia de los aminoácidos. Estructura secundaria y terciaria: organización tridimensional de la cadena peptídica. Estructura cuaternaria: distribución geométrica entre las diversas cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces generalmente covalentes. Proteínas según la función Proteínas de estructura: están presentes en todos los tejidos como músculo, hueso, piel, órganos internos, membranas, tienen una estructura fibrosa (queratina, colágeno, elastina). Proteínas con actividad biológica: tienen un papel activo en los procesos biológicos: enzimas, hormonas (funciones metabólicas, insulina), contráctiles (miosina, actina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), inmunológicas (inmunoglobulinas, fibrinógeno), tóxicas (toxina botulínica) Proteínas alimentarias: muchas de las proteínas anteriores son alimentarias

10 Proteínas Alimentarias:
Son aquellas que resultan sabrosas, digestibles, no tóxicas y económicamente utilizables por el hombre Con el fin de satisfacer la demanda creciente de proteínas es necesario: encontrar nuevas fuentes proteicas mejores tecnologías de utilización aprovechar más las proteínas convencionales es importante que las PA conserven sus propiedades físicas, químicas y biológicas por lo que resulta fundamental conocer los efectos de los tratamientos tecnológicos sobre ellas mejor calidad nutricional y propiedades funcionales.

11 2. Aminoácidos 2. 1 Estructura
Los aminoácidos: son los monómeros de las moléculas proteicas Contienen por lo menos un grupo amino primario (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH) En los AA derivados de las proteínas el grupo amino primario ocupa una posición a con relación al grupo carboxilo Unión peptídica

12 Clasificación de los aminoácidos según polaridad
La cadena lateral R, influencia las propiedades fisicoquímicas del AA y las de las proteínas que los contienen. Apolares (sin carga) o hidrófobos: el carácter aumenta con la longitud de la cadena lateral alifática, son menos solubles en agua, ej: alanina > valina > leucina (solubilidad en agua). Polares (sin carga) o hidrófilos: tienen grupos funcionales neutros y polares que forman enlaces puente hidrógeno con algunas moléculas como H2O, ej.: serina y tirosina (por el grupo –OH) y glutamina (por su grupo amida (-CO-NH2). Carga + (básicos): a pH próximos a 7: lisina, arginina e histidina Carga - (ácidos): a pH próximos a 7: ácidos aspártico y glutámico. Algunos grupos R pueden ser aromáticos como: fenilanina, triptófano y tirosina

13 En esta imagen puede verse la fórmula de los 20 aminoácidos más importantes , en color negro la parte común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto comportamiento.   Grupo 1: No polares Grupo 2: Polares Grupo 4: Cargadas - Grupo 3: Cargadas +

14

15 Los aminoácidos se pueden clasifican en dos grupos:
Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los puede producir y tienen que ser suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos abarcan: cisteína, lisina y triptófano. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos. Aminoácidos no esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o la descomposición normal de las proteínas y abarcan el ácido aspártico, el ácido glutámico y la glicina. Estos aminoácidos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina.

16

17 Propiedades de los Aminoácidos
Ácido-básicas El comportamiento del aminoácido cuando se ioniza es muy importante biológicamente y facilita su análisis cualitativo. Todos los AA en solución acuosa a un pH próximo a la neutralidad están bajo la forma de “Zwitteriones”. (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita") es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Un aminoácido, en la imagen (1) de la forma normal (sin ionizar) y en la imagen (2) de la forma zwitterionica (ion dipolar)

18 Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico. Químicas Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación). Las que afectan al grupo amino (desaminación). Las que afectan al grupo R. Ópticas La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes.

19 Propiedades ópticas Esta uniformidad estructural de los AA, es un factor básico en la construcción de las proteínas. (Los isómeros D de algunos AA están presentes, por ej., en las paredes celulares de ciertos microorganismos en determinaciones polipéptidos con actividad antibiótica)

20 Anexo: Lista de aminoácidos y su función
L - Alanina Interviene en el metabolismo de la glucosa. L - Arginina: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico L - Asparagina: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC). Acido L- Aspártico: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo. L - Citrulina: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco. L - Cistina: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina. L - Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre. L - Glutamina: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro. Acido L - Glutamínico: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.

21 L - Glicina: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo. L - Histidina: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular. L - Serina: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos. L - Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso. L - Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios. L - Ornitina: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal. L - Prolina: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos. L - Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular. L - Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

22 L - Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas. L - Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. L - Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas. L - Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño. L - Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación. L - Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

23 3. Propiedades generales de las proteínas
3.1 Estructura Primaria La EP de una proteína corresponde a la secuencia de sus residuos de aminoácidos ligados entre sí por enlaces covalentes codificada en su correspondiente unidad de transcripción Hidrogeno Carbono Nitrogeno Oxígeno Azufre

24 La composición en AA de las proteínas se establece después de la hidrólisis de los enlaces peptídicos, mediante análisis de los aminoácidos liberados. Se representarse por medio de una cadena donde cada letra identifica a un aminoácido o residuo: 30 aminoácidos de la proteína insulina de la mosca Drosophila melanogaster son: MFSQHNGAAV HGLRLQSLLI AAMLTAAMAM... donde por ejemplo M es metionina, G es glutamina oA es alanina

25 3.2 Estructura secundaria
La ES de una proteína corresponde a la disposición espacial adoptada por la cadena polipeptídica. Para neutralizar las cargas polares del esqueleto peptídico, las proteínas adoptan conformaciones que maximizan la formación de puentes de hidrógeno, gracias a la libertad de giro de los enlaces situados inmediatamente antes y después del enlace peptídico. Esto lo hacen principalmente formando a -hélices dextrógiras, láminas b , como se muestra en las figuras y giros de varios tipos, en menor medida. Puente Hidrógeno Esquema de a hélice en una cadena polipeptídica Esquema de láminas b en una cadena polipeptídica

26 Colágeno: arrollamiento de 3 hélices
En condiciones normales de pH y temperatura, cada cadena polipeptídica tiene una conformación específica llamada nativa o natural. Termodinámicamente corresponde a un sistema estable y organizado con mínimo de E libre DG Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un poli péptido. Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida. Tejido conjuntivo Colágeno: arrollamiento de 3 hélices

27 Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón:

28 Estructura terciaria Corresponde a la organización tridimensional de la cadena polipeptídica conteniendo zonas de ES bien definidas o mal definidas. En la mayoría de los casos la estructura terciaria se realiza de manera que los AA apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces covalentes, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo. Representación de ADN

29 Estructura cuaternaria de la hemoglobina
Es el resultado de asociaciones no covalentes de unidades proteicas Sistema actomiosina del músculo formado por las proteínas miosina y actina Estructura cuaternaria de la hemoglobina

30 Representación de la estructura tridimensional de la mioglobina
Representación de la estructura tridimensional de la mioglobina. La revelación de su estructura a través de la técnica de la cristalografía de rayos X les valió a Max Perutz y John Cowdery Kendrew en 1958 el Premio Nobel de Química en 1962.

31 Las principales propiedades estructurales de algunas proteínas alimentarias se indican en el siguiente cuadro:

32 Desnaturalización de proteínas
La conformación de una proteína basada en sus estructuras secundaria y terciaria es frágil. Por ello, el tratamiento de las proteínas por los ácidos, bases, soluciones salinas concentradas, disolventes, calor radiaciones, etc., puede modificar de una forma más o menos importe esta conformación. La desnaturalización proteica puede definirse como cualquier modificación de su conformación (a nivel de estructura secundaria, terciaria y cuaternaria) que no vaya acompañada por la ruptura de los enlaces peptídicos implicados en la estructura primaria Estado final Estructura polipeptídica, totalmente desplegada, en la que son transitorias las interacciones intraproteicas y proteínas disolventes. O un aumento del nivel de estructura por encima del natural

33 Efectos de desnaturalización:
El descenso de la solubilidad resultado del desbloqueo de grupos hidrófobos La alteración de la capacidad de fijación de agua La pérdida de actividad biológica (e.g. act. Enzimática o inmunológica) El aumento de sensibilidad al ataque de las proteasas, debido al desbloqueo de enlaces peptídicos correspondientes a los sitios de acción específica de las proteasas. El aumento de la viscosidad intrínseca Su incapacidad de cristalización

34 Estado desnaturalizado
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible pero cuando se rompen los enlaces disulfuro que contribuyen a la conformación de las proteínas, es irreversible. La desnaturalización de las proteínas puede medirse por su constante de sedimentación en una ultracentrífuga, emigración en un campo eléctrico (Electroforesis), dispersión óptica rotatoria, propiedades termodinámicas (calorimetría diferencial), propiedades biológicas o inmunológicas, reactividad de algunos grupos funcionales y por dicroísmo circular. Estado nativo Estado desnaturalizado Re-naturalización desnaturalizacion

35

36 Agentes Físicos Calor La velocidad de desnaturalización depende de la T (en reacciones qcas. la velocidad se duplica cuando la T aumenta 10°C, para proteínas la desnaturalización aumenta 600 veces por c/ 10°C . Cuando aumenta la T , aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Un aumento de la T destruye las interacciones débiles (pequeña energía implicada en la estabilización de las estructuras terciarias y cuaternarias) y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

37 Frecuentemente, la desnaturalización va seguida por un descenso de solubilidad debido a la aparición en la superficie de la molécula de grupos hidrófobos, a la agregación de moléculas proteicas desplegadas, así como un aumento de la capacidad de absorción del agua por la proteína. Las proteínas y los microorganismos en estado seco, son más resistentes a la desnaturalización térmica, esto indica que la presencia de agua facilita la desnaturalización. Otra consecuencia es la ruptura de uniones covalentes disulfuro, libera H2S. También se puede originar alteración química de los residuos de AA y la formación de nuevas uniones covalentes intra o intermoleculares. Estas modificaciones pueden alterar las propiedades nutricionales y funcionales de las proteínas.

38 Frío Las bajas T pueden inducir la desnaturalización de numerosas proteínas, algunos ejemplos se dan a continuación: - enzimas pueden inactivarse a 0°C - proteínas de la soja, huevo y leche, se agregan y precipitan a las T de congelación - se puede provocar disociación de oligómeros o la reagrupación de oligómeros -varias lipasas y oxidasas son resistentes a la T de congelación y siguen activas

39 Tratamientos mecánicos
Tratamientos como amasado o laminación que se aplican al pan y otras pastas, pueden desnaturalizar las proteínas por las fuerzas de cizallamiento que originan. Los estiramientos reiterados modifican la red proteica debido principalmente a la rotura de las hélices a. Presión hidrostática: La presión hidrostática puede tener un efecto desnaturalizante, pero en general sólo para valores superiores a 50 kPa; la ovoalbúmina y la tripsina se desnaturalizan a P de 50 y 60 kPa, respectivamente.

40 Irradiación: Los efectos de la irradiación sobre las proteínas varían en función de la longitud de onda y energía aplicadas. Los residuos de aminoácidos aromáticos absorben radiaciones ultravioletas que pueden inducir a una modificación de la conformación y, si el nivel energético es suficiente, se produce la ruptura de las uniones disulfuros. Interfases Las moléculas proteicas que se absorben en las interfases agua/aire o agua/líquido no acuoso o fase sólida, se desnaturalizan de forma irreversible. La velocidad de adsorción (es nula cuando la interfase está saturada por proteínas desnaturalizadas) depende de la velocidad de difusión de la proteína natural. Estas propiedades son importantes para la formación de espumas o estabilización de emulsiones.

41 La figura representa la transición de una proteína globular en solución acuosa de la forma natural,
hacia una forma desnaturalizada absorbida en la interface agua/fase no acuosa

42 Acción de crioprotectores
Un concentrado proteico puede secarse por liofilización, método por el cual el alimento se conserva por reducción de actividad del agua, y las características organolépticas y valor nutritivo resultan menos afectados. El empleo de sustancias tales como los azúcares en solución disminuyen las interacciones péptido-péptido adsorbiéndose sobre la superficie de las proteínas a través de interacciones electrostáticas y de esta manera se evita la aglomeración y precipitación de las mismas durante la disolución. Además, durante el proceso de secado por liofilización la proteína se encuentra sometida a dos stress: congelamiento y secado. Por ello, la proteína debe ser protegida de un cambio conformacional.

43 Mecanismo de reemplazo del agua por azúcares en la protección de
la conformación de la proteína. Azúcar Proteína Agua a) Estado hidratado b) Estado intermedio c) Estado deshidratado Porcentajes de proteína desnaturalizada en función de los diferentes agentes protectores empleados durante la liofilización de concentrado de proteína de plasma

44 Proteína en estado nativo encapsulada en una matriz amorfa de azúcar
Efecto protector del azúcar en estado cristalino y en estado amorfo Proteína en estado nativo encapsulada en una matriz amorfa de azúcar Proteína desnaturalizada Proteína nativa Azúcar amorfo Azúcar cristalino Proteína desnaturalizada encapsulada en una matriz cristalina de azúcar La adición de crioprotectores aumenta la Tg y las sustancias pueden almacenarse a mayor temperatura con mayor estabilidad y mayor tiempo de vida, con menor consumo energético

45 inulina Fig. 2. contenido total de proteina desnaturalizada: comparación con diferentes protectores, durante la liofilización a T= -40°C.

46 Fig. 10. Microscopía electrónica de barrido de plasma bovino liofilizado sin protector (a) seccion superficial, 50 x; (b) sección transversal, 50 x. 200 m 300 m Fig. 11. Microscopía electrónica de barrido de plasma bovino liofilizado con inulina, 10% : (a) sección superficial, 50 x; (b) sección transversal, 50 x. 100 m 20 m

47 Agentes químicos Ácidos y bases:
El pH del medio en el cual está la proteína tiene influencia considerable en el proceso de desnaturalización. La mayoría de las proteínas son estables para una determinada zona de pH y frecuentemente se desnaturalizan cuando se someten a valores de pH muy altos o muy bajos; en algunos casos, la proteína recupera su actividad natural, cuando el pH vuelve al valor en el cual la proteína es estable. Metales: Los iones metálicos alcalinos (sodio, potasio), sólo reaccionan de una forma limitada con las proteínas, mientras que los alcalino-térreos como el calcio y el magnesio son más reactivos. Los iones de Me de transición (Cu, Fe, Hg y Ag) reaccionan rápidamente con las proteínas. Los iones Ca(II) y Fe(II), Cu(II)y Mg(II) pueden formar parte de asociaciones moleculares.

48 Disolventes orgánicos:
La mayor parte de los disolventes orgánicos pueden considerarse como agentes desnaturalizantes. Modifican la constante dieléctrica del medio y por lo tanto las fuerzas electrostáticas que contribuyen a la estabilidad de las proteínas. Soluciones acuosas de compuestos orgánicos: Varios compuestos orgánicos, tales como la urea y las sales de guanina contribuyen, en soluciones concentradas (4 a 8 M), a la ruptura de enlaces hidrógenos y provocan con intensidad variable, una desnaturalización de las proteínas. También disminuyen las interacciones hidrófobas al aumentar la solubilidad en el agua de los residuos de AA apolares. Los agentes tensioactivos (dodecilsulfato de sodio) son des naturalizantes enérgicos, ya que rompen las interacciones hidrófogas.

49 BIBLIOGRAFÍA Cheftel, J. C., Cuq, J. L. and Lorient, D., Proteínas alimentarias. 1989, Acribia S.A., España