Repasar la química básica de la célula.

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2 Repasar la química básica de la célula.
Objetivos Repasar la química básica de la célula. Agua Proteínas Amino ácidos Estructura Ácidos Nucleicos Carbohidratos

3 Molécula más abundante en las células y los tejidos Solvente Universal
Agua Molécula más abundante en las células y los tejidos Solvente Universal Reactivo o producto de diferentes Rxns químicas Propiedades: Capa protectora rodeando iones orgánicos Determina estructuras biológicas como proteínas, lípidos y ácidos nucléicos.

4 Water: the most abundant & important molecule in cells
Fig. 3-1 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

5 Consiste de uno o más polipéptidos
Proteínas Consiste de uno o más polipéptidos 20 amino ácidos unidos por enlaces peptídicos. Estos pueden ser sintetizados separados. 9 residuos a 25,000 40 son estable para formar estructura terciaria

6 Protein sizes and shapes
Fig. 3-5 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

7 Los amino ácidos consisten:
de un grupo amino unido a un alfa-carbón, a su vez unido a un grupo carboxilo. Prolina excepción De un β-carbón y un protón unidos al alfa carbón. Excepto glicina Un grupo R Son modificados para funciones estructurales y regulatorias Acetilaciones, metilaciones

8 R O H2N-C-C OH H R O +H3N-C-C O- H Amino acid structure pK >9
R groups differ for the 20 naturally occurring amino acids R O H2N-C-C OH H Chiral carbon atom: all proteins are L-chirality R O Amino acids are zwitterionic at neutral pH +H3N-C-C O- H pK >9 pK ~ 4 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

9 Twenty amino acids specified by the genetic code
Fig. 3-2 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

10 Uncharged amino acids Fig. 3-2
Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

11 Polar and charged amino acids
Fig. 3-2 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

12 Post-translational modifications of amino acids
Fig. 3-3 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

13 Non-covalent bonds important for protein structure
Fig. 4-5 ∆G = ∆H - T∆S Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

14 Los terminales de los polipéptidos:
Proteínas Enlaces peptídicos: N de un AA C de un AA Perdida de agua Los terminales de los polipéptidos: Amino (terminal N) Carboxilo (terminal C)

15 Estructura primaria = secuencias de AA que constituye el polipéptido
Proteínas Estructura primaria = secuencias de AA que constituye el polipéptido Estructura secundaria = organización localizada de ciertas partes del polipéptido Enlaces de H Estructura terciaria= tercera dimensión de los AA en el polipéptido Enlaces hidrofóbicos Estructura cuaternaria= describe el número y la posición de las subunidades

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17 Factores importantes en la estabilidad y conformacion de las proteinas:
Cadenas R hidrofóbicas – se empacan compactadas en el core huyéndole al agua Regiones polares - expuestas en la superficie, aman el agua, no aportan a la conformación, se pueden sustituir y no afectan la estructura 3D Grupos polares del esqueleto (Amida y el carbonil) forman enlaces de H con otros átomos , del polipéptido o agua y son la base para estructuras 2rias : Hélices α, Placa ß

18 Estructuras secundarias
Hélice α Segmentos de polipéptidos que asumen una forma helicoidal. Enlace entre el O del grupo carboxilo del AA 1 y el H del grupo amino del AA 5 (3.6 R por vuelta) Consequencias: Dipolo eléctrico PLT Terminal C negativo (COO) Centro más estable que los terminales. Ser, Asn cap para N; Lys, His, Gln cap para C Estructura amfipática Proteínas fibrosas en ambientes acuosos

19 α helix Fig. 3-8 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

20 Coiled-coil of two parallel alpha-helices
Proteinas fibrosas tienen este arreglo Fig. 3-10 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

21 Coiled-coil of two parallel alpha-helices
Factores de transcripcion tienen este arreglo Fig. 3-10 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

22 Estructuras secundarias
Laminas β Consiste de hileras β (5-8 aa) Enlaces de H entre hileras β de un mismo polipéptido o de dos adyacentes Paralelas o antiparalelas Las laminas antiparales se unen para formar β Barrel

23 Beta-sheets Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved. Fig. 3-8

24 Estructura terciaria - 3D
Determinada por la secuencia de AA Parámetros responsables: La sección hidrofóbica se esconde en el interior de la proteína. La sección polar se expone en el la superficie de la proteína Estabilizada por estructuras secundarias Hélices alfa y laminas β Presencia de loops conectando a las estructuras secundarias

25 Ribbon diagrams of three globular proteins
Fig. 3-9 b subunit of hemoglobin Che Y Immunoglobulin domain Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

26 Laminas β

27 Turns between elements of secondary structure
Fig. 3-8 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

28 Protein domains Fig. 3-13 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

29 Nucleotides: ATP Triphosphate Base Ribose Book icon Fig. 3-14
Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

30 Covalent structure of nucleic acids
Phosphodiester bond DNA backbone Fig. 3-15 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

31 Base pairing in nucleic acids
DNA RNA Fig. 3-14 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

32 Base pairing allows two complementary strands of DNA to form an anti-parallel double helix
(B-form DNA helix) 3' 3' 5' 5' Figs. 3-17 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

33 Conformational flexibility of nucleic acids allows RNAs to form asymmetrical structures
All bonds rotate along the backbone Fig and 3-21 Hammerhead ribozyme Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

34 Secondary structure of nucleic acids
RNA DNA Figs & 3-21 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

35 Phenylalanine transfer RNA
Fig. 3-20 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

36 RNA conformational changes
Fig. 3-10 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

37 RNA secondary structures
Loop Base-paired rRNA secondary structure determined by covariation Fig. 3-19 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

38 Simple sugar molecules
Fig. 3-23 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

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41 Glycosidic bonds Fig. 3-24 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

42 Glycoconjugates Most abundant biopolymer on earth
Principle energy store in animals Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved. Fig. 3-25

43 Crowded cytoplasm Fig. 3-27
Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved. Fig. 3-27