Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología ENZIMAS Ana C. Colarossi, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología

Introducción En los diversos compartimientos celulares transcurre un gran número de reacciones químicas que proporcionan a la célula energía y los componentes necesarios para su mantenimiento. La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos

ENZIMAS Proteínas que funcionan como catalizadores biológicos Ribozimas son moléculas de RNA que funcionan como catalizadores biológicos

Características generales de las enzimas No sufren modificación al final de la reacción. No cambian la constante de equilibrio de una reacción química. Son muy específicas. Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con respecto a la reacción no catalizada. Actúan en condiciones moderadas de presión y temperatura.

Ke A  B S  P S+E  P+E S representa el (los) reactante(s) (llamado sustrato) P representa el (los) producto(s) Reacciones químicas son reversibles Las enzimas pueden catalizar una reacción de manera reversible o irreversible

Incrementos de velocidad producidos por enzimas Anhidrasa carbónica 107 Carboxipeptidasa A 1011 Fosfoglucomutasa 1012 Ureasa 1014

Enzimas: el sitio activo, unión del sustrato a la enzima

Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad: Pueden ser de naturaleza. Inorgánica Orgánica (coenzimas)

Términos relacionados con la acción enzimática Apoenzima: Referido solo a la parte proteica de la enzima Holoenzima: Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico Grupo Prostético: Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima

Términos relacionados con la acción enzimática Cofactor: Son moléculas orgánicas ó inorgánicas, cuya presencia es necesaria para que la enzima sea activa. Iones inorgánicos Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc. b) Complejos orgánicos (Coenzimas) Vitaminas hidrosolubles

Nomenclatura Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa) Nombre Sistemático: El número de clasificación es una serie de 4 dígitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y número de orden de la enzima dentro de la clasificación internacional que va precedido por las siglas EC

Las enzimas son clasificadas por la reacción que catalizan

1. Oxido-Reductasas d) Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxigeno. Ejm NADH Peroxidasa a, citocromo oxidasa NADH+H + H2O2 --------- NAD + 2H2O e) Catalasa.- Transforma dos moléculas de H2O2 en dos moléculas de agua con desprendimiento de oxigeno. H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2

1. Oxido-Reductasas

2. Transferasas Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos etc. a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de un aminoácido a un alpha ceto ácido. b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molécula sustrato. c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.

2. Transferasas

3. Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis

4. Liasas Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua, amonio o CO2. Ejm Descarboxilasas, deshidratasas etc.

5. isomerasas Catalizan isomerización de varios tipos que incluyen: a) Epimerasas: Catalizan la inversión a nivel del carbono asimétrico. b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo funcional. c) Interconversion Aldosa-Cetosa d) Interconversión de Cis-Trans

5. isomerasas

6. Ligasas Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía (ATP)

Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ EC 1 OXIDOREDUCTASE EC 1.4 Acting on the CH-NH2 group of donors EC 1.4.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor Examples: EC 1.4.1.1 alanine dehydrogenase EC 1.4.1.2 glutamate dehydrogenase EC 1.4.1.3 glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] EC 1.4.1.4 glutamate dehydrogenase (NADP+) EC 1.4.1.5 L-amino-acid dehydrogenase EC 1.4.1.6 deleted, included in EC 1.4.4.1 EC 1.4.1.7 serine 2-dehydrogenase EC 1.4.1.8 valine dehydrogenase (NADP+) EC 1.4.1.9 leucine dehydrogenase .

Modelo de la llave y cerradura S S E E y S tienen forma complementaria

Modelo del sitio inducido + E