Enzimas Alostéricas

E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A  B  C  D  E  Ez Al menos Un Enzima Regulador Demanda celular E1E1

Enzima Regulador Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A  B  C  D  E  Z Z E1E1 Inhibición por retroceso o retroalimentación L-treonina  B  C  D  E  L-Isoleucina Treonin deshidratasa

Enzima Alostérico Efecto Modulador = a los enzimas no reguladores Sitio catalítico al que se une el S Sitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos Difiere de comportamiento de M-M Modulador(es) Negativo o Positivo

Enzimas regulados Covalentemente Reversible Fosforilasa del Glucógeno (Glucosa)n +  (Glucosa)n glucosa P P Fosforilasa a -serina Fosforilasa b- serina Forma activa Forma inactiva (relativamente) P

Control a nivel Sustrato hexocinasa Gucosa + ATP  Glucosa –6-P + ADP Glucosa –6P

S + E  SE  P S + E  SE  P + E S + E  SE  P

Activación Inhibición Enzimas Metabolismo

Control por Retroacción E 1 E 2 E 3 E 4 A  B  C  D  E Control por retroacción negativa A  B  C  D  E  F  G  K  L  M  N Sintesis de Purinas y Pirimidinas  E

E 1 E 2 E 3 E 4 A  B  C  D  E Regulación Alostérica Proteínas con múltiples subunidades Con múltiples lugares activos Homoalosterismo Cooperatividad de unión del S Heteroalosterismo Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras

Homoalosterismo extremo

Heteroalosterismo Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras Efectores heteroalostéricos Estados Conformacionales R y T Activadores Inhibidores

hemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=htt p:// sis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok- 0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%2 5A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des Fosfofructocinasa ATP y Ácido cítrico AMP ADP Fructosa 6-P

depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html

Actividadbenzimática y variación del pH Modificación de la unión enzima-sustrato Modificación de la unión enzima-cofactor Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo Ionización del sustrato Variación de la estructura terciaria de la proteína

Progresión de la reacción Energía libre Estado de transición Reactivos Productos

ENERGÍA LIBRE DE GIBBS  G o Energía Libre de Gibbs  G o Energía Libre de Gibbs estándar a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión  G o’ Energía Libre de Gibbs estándar a a pH 7.0  G o’ = -RT ln K eq