ENZIMAS BIOQUIMICA.  ALUMNOS: CASAS PORTERO CESAR. GARNIQUE PEÑA LUIGI. NORIEGA GARCIA LESLY. ROJAS CHUJUTALLI ARTURO. TULLUME LLONTOP VICTOR. DOCENTE:

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Transcripción de la presentación:

ENZIMAS BIOQUIMICA

 ALUMNOS: CASAS PORTERO CESAR. GARNIQUE PEÑA LUIGI. NORIEGA GARCIA LESLY. ROJAS CHUJUTALLI ARTURO. TULLUME LLONTOP VICTOR. DOCENTE: DR. RAFAEL LLIMPE MITMA ENZIMAS

Bücher las clasifica en 3 grandes grupos:

Transaminasas: Metabolismo de los aminoácidos. GOT/ASAT: Hígado, Corazón, Músculos, etc. GPT/ALAT: Primordialmente en Hígado. Causa de las alteraciones de las transaminasas: 1.Lesión hepatocelular aguda. 2.Carcinoma hepático. 3.Cirrosis biliar primaria. 4.Hepatitis alcohólica. 5.Hepatitis activa crónica 6.Mononucleosis infecciosa.

Gammaglutamiltranspeptidasa (GTPG): Predominantemente de origen hepático. Se considera buen marcador de la enfermedad hepatobiliar. Proporciona evidencia objetiva de la ingestión reciente de bebidas alcohólicas. Fosfatasa Alcalina (FAL): Cinco isoformas: hepática, ósea, renal, intestinal y placentaria. Su determinación en suero es un indicador de enfermedad hepática de gran sensibilidad, pero de escasa especificidad.

La comprobación de cifras elevadas de las diferentes enzimas pancreáticas en plasma y orina apoya fuertemente la existencia de una lesión pancreática. Este hallazgo, junto con la clínica y los datos obtenidos mediante las técnicas de imagen, constituyen los pilares del diagnóstico de la pancreatitis aguda.

Las principales causas de pancreatitis son las enfermedades de las vías biliares y el alcoholismo crónico, situación en la que las enzimas pancreáticas elevan sus niveles en sangre Una enzima que se dosa es la amilasa, ya que en la práctica y en condiciones normales, sólo el páncreas y las glándulas salivales contribuyen de forma significativa al mantenimiento de los niveles séricos de esta. No obstante, además de originarse en el páncreas, esta enzima proviene de otros órganos (las trompas de Falopio, los ovarios, las glándulas salivales, el intestino, el pulmón, la próstata y el hígado) Por esta razón, procesos inflamatorios desarrollados en estos órganos pueden provocar elevaciones de las cifras de amilasa. Debido a la inespecificidad de la enzima suele utilizarse como recurso la detección sérica de la fracción P3 de la amilasa (isoenzima de origen exclusivamente pancreático, aislada por electroforesis) que ha sido observada de forma casi constante en la pancreatitis aguda y está prácticamente ausente en los abdómenes agudos de otras etiologías.

Pero además pueden emplearse otras alternativas, como es la cuantificación de la lipasa sérica, que es la segunda determinación más frecuentemente empleada para diagnóstico de la pancreatitis aguda. La lipasa es más específica del páncreas, aunque no totalmente, ya que también es producida por el intestino, la faringe, el riñón y el bazo que en procesos inflamatorios de alguno de estos provocará elevaciones de la enzima. Otra posibilidad es fraccionar la amilasa en sus isoenzimas salival (S) y pancreática (P). La inhibición de la isoamilasa tipo S, por un doble anticuerpo monoclonal, es un método sencillo y rápido que permite juzgar la elevación aislada de la enzima de origen pancreático, evitando así el problema de confusión con hiperamilasemias extrapancreáticas. En oposición al aumento de amilasa, que también puede estar elevado en enfermedades no pancreáticas (ejemplo parotiditis) el aumento de lipasa solo puede deberse a afecciones del páncreas. Las enzimas pancreáticas pueden ayudar también en el caso de pancreatitis crónica. En esta enfermedad, la disminución de los niveles de amilasa total, amilasa pancreática, lipasa y tripsina orientan hacia la existencia de pérdida avanzada de parénquima exócrino. Por el contrario, su elevación, aunque con intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor, señalaría la permanencia de actividad inflamatoria aguda sobre tejido funcionante

Determinación de enzimas séricas en el infarto de miocardio Creatininafosfokinasa La CK es una ez dimérica formado por monómeros que pueden ser de 2 tipos: M y B. Por lo tanto la CK tiene 3 isoenzimas: CK-MM (localización muscular) o CK 3 CK-MB (localización cardíaca) o CK2 CK-BB (localización cerebral) o CK1 En individuos sanos la actividad total de CK en suero se compone fundamentalmente de CK-MM. En el cerebro solamente se observa CK-BB. En un infarto, es importante la comprobación de la actividad total de la CK. La CK está aumentada en esfuerzos físicos, inyecciones intramusculares, heridas musculares y daño hipóxico de los músculos esqueléticos.

Láctico Deshidrogenasa Es una ez. tetramérica formada por la combinación de dos tipos de cadenas diferentes: las designadas H de miocardio y las M del músculo estriado esquelético. Estas subunidades pueden combinarse de cinco maneras diferentes Enzima que se encuentra en prácticamente todos los tejidos del cuerpo humano. Desempeña un papel importante en la respiración celular (el proceso en el cual la glucosa (azúcar) proveniente de los alimentos se convierte en energía que puede ser utilizada por las células)

El análisis LDH es muy útil para identificar las lesiones en los tejidos, también existen otros análisis que, por lo general, son necesarios para determinar en qué lugar ha ocurrido el daño. El análisis LDH se utiliza, por lo general, para detectar si existen lesiones en el tejido. Estas lesiones pueden ser graves (como en el caso de una lesión traumática) o crónicas (causadas por una afección prolongada, como una enfermedad hepática o ciertos tipos de anemia). También puede utilizarse para controlar las afecciones progresivas, como la distrofia muscular y el VIH. Enzima que se encuentra en prácticamente todos los tejidos del cuerpo humano. Desempeña un papel importante en la respiración celular (el proceso en el cual la glucosa (azúcar) proveniente de los alimentos se convierte en energía que puede ser utilizada por las células) ¿Para qué sirve?

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS esor/practicas/Actividad_enzimatica.pdf esor/practicas/Actividad_enzimatica.pdf Bioquímica. (2004). Devlin, T. M. 4ª edición. Reverté, Barcelona. Bioquímica 3ª Edición. (2002) C.K. Mathews, K.E. van Holde, K.G. Ahern. Pearson Educación S.A. Bioquímica Médica. (2009) Pacheco Leal D. Limusa.