Oxidación de aminoácidos, Transaminaciones y Producción de Urea Los aminoácidos provenientes de la digestión y absorción de proteínas pueden ser degradados oxidativamente en tres diferentes circunstancias metabólicas: 1) Durante la síntesis normal y degradación de proteínas celulares, algunos aminoácidos son oxidados si no son aprovechados para la síntesis. 2) Cuando es una dieta rica en proteínas, el exceso de aminoácidos es catabolizado. 3) En condiciones de ayuno o diabetes mellitus, las proteínas son degradadas para combustible, cuando los carbohidratos no están disponibles (alternativa a los lípidos). Bajo estas circunstancias, los aminoácidos pierden sus grupos amino formando -cetoácidos derivados.

DESTINO DEL GRUPO -AMINO Estos -cetoácidos pueden ingresar al Ciclo de Krebs para ser finalmente oxidados a CO2 (CAT) y H20 (cadena respiratoria) o canalizados a la gluconeogénesis. Una característica que distingue a la degradación de aminoácidos es que cada uno de ellos en su vía degradativa debe pasar a través de una etapa clave: la separación de su grupo -amino (transaminación) y su derivación a una vía especializada. DESTINO DEL GRUPO -AMINO Producto del metabolismo de los aminoácidos, los grupos -amino pueden ser convertidos en iones amonio (NH4+). Estos grupos amonio pueden ser reciclados para otros procesos biosintéticos. El exceso de amonio es eliminado directamente o convertido en ácido úrico o urea.

Proteínas Gastrina Pepsina: Tyr, Phe y Trp (N) Polipéptidos Secretina Colecistoquinina Tripsina: Lys, Arg (C) Quimiotripsina (Phe,Tyr,Trp (C) Carboxipeptidasa (C) Aminopepeptidasa (N) Mezcla de aminoácidos libres

REMOCIÓN DE GRUPOS -AMINO: TRANSAMINACIÓN Es realizada por enzimas llamadas aminotransferasas o transaminasas. Durante la transaminación, los grupos -amino son transferidos al carbono  del -cetoglutarato, dejando el correspondiente -cetoácido análogo del aminoácido y formándose L-glutamato.

Las transaminasas son específicas para el -cetoglutarato como aceptor de grupos amino, mientras que difieren en su especificidad respecto del L-aminoácido que dona el grupo amino. Por lo tanto, se denominan de acuerdo al grupo amino dador. Ej: alanina aminotransferasa. Todas las aminotransferasas tienen Piridoxal Fosfato vitamina B6 como coenzima (grupo prostético). Utilidad Clínica: Algunas transaminasas son utilizadas como marcadores de daño cardíaco. Alanina aminotransferasa (ALT), también llamada glutamato-piruvato transaminasa (GPT). Aspartato aminotransferasa (AST), también llamada glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT).

Citosol Mitocondria

ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO EN LOS SERES VIVOS

Transaminación CEREBRO Transaminación sangre HÍGADO

Alanina transporta amonio desde el músculo al hígado: Ciclo de la glucosa-alanina

CICLO DE LA UREA

Comienzo del Ciclo de la Urea Glutamina desde cerebro Transaminación de aminoácidos Continuación del ciclo

Interrelaciones Ciclo de la Urea - Ciclo de Krebs

Destino de aminoácidos como combustibles