Un tipus de proteïnes anomenades ENZIMS

Al nostre cos ocorren moltíssimes de reaccions químiques, on un substrat es transforma en un producte conjunt = metabolisme SUBSTRAT PRODUCTE Per a que estes reaccions es produisquen necessitem ACTIVAR el substrat, és a dir que tinga suficient energia per a que la reacció es produïsca i transformar-se en producte

Els enzims redueixen l’energia d’activació dels substrats Sense res més les reaccions en el nostre cos es produirien d’una forma molt lenta  necessitem unes molècules que facen que la reacció es done més ràpidament  estes molècules són els ENZIMS Els enzims redueixen l’energia d’activació dels substrats ENERGIA D’ACTIVACIÓ SENSE ENZIM ENERGIA D’ACTIVACIÓ AMB ENZIM

Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima. 1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente. 2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente. Enzima Substrato Producto

Cóm actuen els enzims? L’EZ s’uneix temporalment de forma específica al seu substrat (substrat+asa) formant el complex EZ-substrat , l’EZ es separa donant lloc al producte El lloc de l’EZ on s’uneix el substrat s’anomena centre actiu: hi han uns aa que formen el complex i altres que transformen el substrat en producte

Hi ha 2 models sobre la forma en que el substrat s’uneix al centre actiu: Model de clau-pany  la estructura del centre actiu i del substrat són complementàries (encaixen)

Model d’ajust induït ( model mà-guant9 el centre actiu adopta la conformació correcta sols quan s’uneix al substrat  tant el substrat com l’EZ es distorsionen

Propietats dels EZ Són proteïnes, encara que alguns s’unixen a un altre component no proteic Són específiques de substrat No es consumeixen Són molt eficients  fa falta molt poca quantitat Es desnaturalitzen amb canvis de Tª o de pH

Efecte del pH Efecte de la temperatura

Cinètica enzimàtica Estudia la velocitat a la que ocorren les reaccions catalitzades per enzims act ez Les reaccions catalitzades per EZ solen presentar una cinètica hiperbòlica

Aquesta gràfica es descriu matemàticament amb l’eq de Michaelis –Menten On la Km (cte de Michaelis-Menten) és la concentració de substrat a la que la velocitat de la reacció és la meitat de la V max. Fa referència a la afinitat de l’enzim pel substrat Si la Km baixa  eixe EZ consegueix una alta eficiència catalítica a baixes concentracions de substrat

Com que la extrapolació dels valors de Km i Vmax a partir d’una corba hiperbòlica és poc exacta, s’ha modificat l’eq de Michaelis-Menten per a que done lloc a una representació lineal: DOBLES INVERSOS

Inhibició enzimàtica

L’inhibidor pot ser: Irreversible  s’uneix irreversiblement (verí) Reversible  s’uneix temporalment Competitius  si l’inhibidor té una forma pareguda a la del substrat i per tant competeixen per unir-se al mateix lloc No competitius  si l’inhibidor s’unix a un lloc diferent del substrat, però al unir-se dificulta la unió del substrat Molts antibiòtics i insecticides són inhibidors irreversibles

Inhibición competitiva sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

Inhibición no competitiva sustrato No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Enzim que es poden regular: al·lostèrics L’activitat enzimàtica és característica de cada EZ i NO es pot modificar, EXCEPTE en els EZ al·lostèrics

Els EZ al.lostèrics es poden presentar en 2 formes: forma R (relaxada) activa  en la que es pot unir el substrat i forma T (tensa) inactiva en la que no es pot unir el substrat. Tenen un o més centres reguladors, diferents del lloc d’unió del substrat (centre actiu). El compost que s’uneix al centre regulador s’anomena MODULADOR, aquest pot ser: - Activador  canvia la forma T a R - Inhibidor  canvia la forma R a T És típic en la retroinhibició (feed-back) http://www.bionova.org.es/animbio/anim/feedback.swf

Els EZ al.lostèrics  tenen una cinètica que segueixen una corba sigmoide

Holoenzims EZ que per a realitzar la seua funció necesiten a més del component protèic un altre NO protèic: Part protèica = APOENZIM Part NO protèica = COFACTOR El cofactor pot ser un ió inorgànic (Mg, Cu, Zn…) O pot ser un compost orgànic, que s’anomenarà: Grup prostètic  si s’unix covalentment a la proteïna (grup hemo de l’Hb) Coenzim  si s’unix NO covalentment

Els COENZIMS més importants són: Adenosín-fosfats  ATP, ADP, AMP Flavín-nucleòtids  FMN i FAD participen en reaccions redox Pirimidín-nucleòtids  NAD i NADP tanbé participen en reaccions redox Coenzim A  capta i transferix grups acètics Vitamines

Mecanismo de actuación enzimática: 1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima