El metabolisme cel·lular i els enzims

Presentación del tema: "El metabolisme cel·lular i els enzims"— Transcripción de la presentación:

1 El metabolisme cel·lular i els enzims
El metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria i energia. Les reaccions químiques del metabolisme solen estar encadenades una darrera l’altre en el que s’anomena vies metabòliques i cadascuna de les molècules que hi intervenen s’anomenen metabòlits. A  B  C  D E Es poden distingir dos grans tipus de metabolisme: El catabolisme de degradació (oxidació) de matèria orgànica L’anabolisme de construcció o síntesi de matèria orgànica

2 Reaccions catabòliques
Reaccions anabòliques Degradació Síntesi Oxidació Reducció Desprenen energia Necessiten energia Convergents Divergents L’energia despresa o subministrada en les reaccions del metabolisme s’emmagatzema o és proporcionada pels enllaços fosfat de l’ATP

3 Reaccions redox Reaccions redox = reaccions de reducció-oxidació o intercanvi d’electrons. Una molècula es redueix quan guanya electrons. Una molècula s’oxida quan perd electrons Un agent oxidant és aquell que aconsegueix que una altra molècula s’oxidi però llavors ell es redueix!!!!

4

5

6 Tipus de metabolisme Segons la font de Carboni i la font d’energia
El control del metabolisme Biocatalitzadors (Enzims) Hormones (sistema endocrí) Fotoautòtrofs Fotoheteròtrofs Quimioautòtrofs Quimioheteròtrofs Els catalitzadors

7 Els enzims Apoenzim (polipèptid)
Els enzims són biocatalitzadors, és a dir, catalitzadors de les reaccions biològiques. Actuen rebaixant l’energia d’activació i per tant acceleren la reacció. Característiques dels enzims: Poca quantitat d’enzim requerida No es consumeixen durant la reacció Són molt específics Són molt actius (velocitats de fins 1milió de vegades més alta) Elevat pes molecular Solen actuar a temperatura ambient Enzims Holoenzims Apoenzim (polipèptid) Cofactor Estrictament protèics Ió metàl·lic Coenzim

8 Cofactors: Ions metàl·lics i Coenzims
Els oligoelements (Fe, Mg, Cu,...) i les vitamines imprescindibles en la dieta (tot i que en petites quantitats) són, majoritàriament, cofactors d’enzims Coenzim A Coenzim Q ATP NADH FAD Pàg 22 i 23 del llibre

9 L’activitat enzimàtica
Especificitat Absoluta (un substract concret) De grup (un grup de molècules De classe (un tipus d’enllaç) Centre actiu

10

11 Cinètica de l’activitat enzimàtica
Pàg 17 ex 6,7,8,9 i 10

12 Factors que afecten l’activitat enzimàtica i que poden permetre la regulació de l’activitat enzimàtica Concentració de substrat i d’enzim Temperatura. +temp + velocitat però desnaturalització, temp òptima pH. pH òptim, desnaturalització Inhibidors: Inhibició irreversible = Inutilització del centre actiu Inhibició reversible Competitiva No competitiva Els enzims al·lostèrics Tenen dues configuracions; una activa i una desactiva i el pas d’una a l’altra depèn de la unió d’un lligand (activador o inhibidor, segons el cas) Això permet la regulació de les vies metabòliques per feed-back negatiu Pàg 19 ex 13 i 14 Pàg 20 ex 15,16,17,18 i 19 Cooperativisme Enzims al·lostèrics la corba és sigmoidal Pàg 21 ex 21,22,23,24 i 25 Pàg 23 ex 26,28

13 Nomenclatura dels enzims
Nom del substrat, nom del coenzim, funció que fa i acabament en –asa Classificació: Oxidoreductases (reaccions redox) Transferases (transferir radicals d’un substrat a un altre) Hidrolases (trenquen enllaços afegint aigua) Liases (separen grups sense intervenir aigua, solen generar dobles enllaços) Isomerases (canvien grups de posició dins de la molècula) Lligases o sintetases (uneixen molècules o grups gràcies a l’energia de l’ATP) Pàg 24 ex 31 Pàg 25 del 32 al 44 Pàg 26 i 27

14 Respostes exercicis del llibre
1.6. A una determinada concentració d’enzim, la velocitat de reacció augmenta a mesura que augmenta la concentració del substrat, fins a arribar a un grau en què, per més que s’augmenti la concentració del substrat, ja no augmenta la velocitat de reacció. Això és perquè totes les molècules d’enzim ja estan ocupades contínuament pel substrat. Si la concentració d’enzim es duplica, s’observa que la velocitat de reacció també es duplica, és a dir, en el mateix temps s’obté el doble del producte. Això és degut al fet que hi ha moltes més molècules d’enzim treballant. 1.7. Si la concentració de l’enzim és la mateixa, la quantitat de producte format en un mateix temps (expressada en mols/litre) és més gran si la concentració del substrat és més alta. Això es dóna perquè, com més concentració de substrat, més freqüents són les trobades de molècules de substrat amb molècules d’enzim, la qual cosa indueix que el substrat es transformi en el producte. 1.8. Com més afinitat hi ha entre l’enzim i el substrat, lògicament més velocitat de reacció hi ha. En qualsevol concentració que es consideri s’observa que l’enzim 1 aconsegueix més velocitat de reacció, per tant l’enzim 1 té més afinitat pel substrat que l’enzim 2. 1.9. a) A mesura que passa el temps, lògicament hi ha més molècules de producte (augment de P) i queden menys molècules de substrat (descens de S). b) Com que la reacció és E 1 S → ES → E 1 P, com més temps passi, més E i més P hi haurà, i igualment menys ES quedarà. c) Perquè la quantitat d’enzim és molt inferior a la del substrat. N’hi ha prou amb una quantitat molt petita d’enzim per transformar una gran quantitat de substrat (S) en producte (P). Això és degut al fet que l’enzim actua com a catalitzador, és a dir, com a afavoridor del procés sense consumir-s’hi. Un cop ha transformat una molècula de substrat en producte, torna a quedar lliure per actuar sobre una altra nova molècula de substrat.

15 1.13. La gràfica superior (a), la que amb igual concentració de substrat assoleix més velocitat de reacció, correspon lògicament a absència d’inhibidor. La intermèdia (b), la que a mesura que s’augmenta la concentració de substrat es disminueix la diferència respecte de la corba sense inhibidor, correspon a presència d’inhibidor competitiu, ja que, com més concentració de substrat, menys efecte produeix l’inhibidor. Finalment, la inferior (c) correspon a la presència d’inhibidor no competitiu, ja que per més que s’augmenti la concentració del substrat, com que l’inhibidor s’ha fixat en un lloc diferent del que ocupa el substrat, la molècula d’enzim queda inactiva. (Gràfic a l’altra diapositiva). 1.14. Perquè l’especificitat enzimàtica arriba a discernir l’una i l’altra, i així afavoreix una reacció de la primera i queda inactiva (neutral) respecte de la reaccionabilitat de la segona.

16 1.15. Si els enllaços fossin covalents forts, els productes no es podrien separar dels centres actius, per la qual cosa els enzims quedarien permanentment ocupats i la reacció no progressaria. 1.16. Que se n’haurien de produir grans quantitats. Energèticament això pot significar que moltes vies metabòliques ja no serien rendibles. 1.17. Les anabòliques són endergòniques i les catabòliques són exergòniques. 1.18. Si l’energia es desprengués en forma de calor, augmentaria la temperatura interna cel·lular, o la del tracte digestiu si són enzims de la digestió, fet que pot ser perillós per a l’organisme. D’altra banda, aquesta energia es desprendria a l’exterior sense poder-se emmagatzemar per poder-la aprofitar més endavant. Normalment s’emmagatzema en forma d’ATP (ADP 1 Pi 1 energia → ATP). L’energia emmagatzemada es pot invertir a produir llum, com fan les cuques de llum per atraure els mascles o els peixos abissals per atraure les preses. 1.19. Que es pot autoregular l’activitat, per exemple, si el producte final actua com a inhibidor o si el substrat actua com a activador. 1.20. Que es necessiti menys enzim per assolir la velocitat màxima i que aquesta tan sols actuï significativament només a partir d’una determinada concentració de substrat. 1.21. L’acció d’un enzim es pot impedir amb la presència de substàncies inhibidores, amb una temperatura excessivament baixa i amb un pH inadequat. 1.22. Es dedueix que es refereix a una inhibició reversible. Si el que augmenta és la concentració d’enzim, el que passarà és que hi haurà menys influència de l’inhibidor i la catàlisi serà molt millor. 1.23. Perquè com que el centre actiu queda ocupat, o alterat, l’enzim ja no actuarà mai més. 1.24. Les corbes 1 i 3 corresponen a l’absència d’inhibidor, i les corbes 2 i 4, a la presència d’un inhibidor. 1.25. Les frases 2 i 3 pertanyen a la corba 2 del gràfic a), i les frases 1 i 4 pertanyen a la corba 4 del gràfic b). 1.26. Perquè a l’interior de les cèl·lules poden emmagatzemar una gran quantitat de les vitamines que han ingerit. 1.28. Els aliments que s’ingereixen sense coure, ja que la calor destrueix les vitamines; és a dir, la fruita, els tomàquets, els enciams i les pastanagues de les amanides, els fruits secs, la llet i els ous frescos. En segon lloc, hi ha la carn, el fetge i el peix blau, crus o poc fets, i el formatge.

17 1.29. Les vitamines B3 i D3, a més de la B8, la B12 i la K, que produeix la flora bacteriana intestinal simbiòtica. 1.30. La vitamina D. 1.31. Reacció a: la lipasa pertany a la classe hidrolases. Reacció b: la ureasa pertany a la classe hidrolases. Reacció c: l’aspartasa és una liasa. TEST DE LA UNITAT 1.32. c) Holoenzims. 1.33. d) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el substrat. 1.34. e) Centre actiu. 1.35. d) Si se supera una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència. 1.36. e) Si se supera un cert pH o si es baixa per sota d’un altre pH determinat, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència. 1.37. b) Provoquen que es formi la mateixa quantitat de producte, però en menys temps. 1.38. d) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat fins a arribar a una concentració a partir de la qual ja no augmenta més. 1.39. d) V 5 Vmàx * [S] / (KM 1 [S]) 1.40. b) Duplicar la concentració d’enzims. 1.41. d) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre regulador. 1.42. e) La corba que relaciona la velocitat de reacció amb la concentració de substrat en una regulació amb cooperativisme presenta forma d’hipèrbole. 1.43. d) Actuen allà on són secretades. 1.44. c) Són indispensables per sintetitzar determinats coenzims.