ENZIMAS

Enzimas. Introducción: Los Enzimas actúan acelerando las reacciones químicas (108 a 109 veces mayor velocidad). Al finalizar la reacción el enzima no resulta transformado, estando disponible para volver a actuar sobre una nueva molécula. Son proteínas de alto PM. Actúan en los seres vivos. Son catalizadores biológicos. Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en función de su estructura tridimensional característica. El ambiente celular determina un control de dos tipos: Control genético de su síntesis. Control sobre el paso de su forma activa a inactiva o viceversa.

UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration) _[www.bajaryoutube.com].flv

¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Enzyme_Action_[www ¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv

¿Qué son las enzimas (ez) Son proteínas. Aceleran las reacciones químicas (RQ) ya que disminuyen la energía de activación para que puedan reaccionar los reactantes.

Propiedades de las Enzimas No permiten que ocurran RQ energéticamente desfavorables. No se consumen en las RQ. Son muy específicas Aceleran la Reacciones químicas. Son reguladas por factores externos: temperatura, pH, sustancias inhibidoras.

¿Cómo se nombran las Ezimas Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”. si el sustrato es un lípido, la enzima se llama, lipasa. También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando “asa” si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina deshidrogenasa. e) Las denominaremos, de la primera forma.

Enzimas. Introducción:

ESTRUCTURA DE UN ENZIMA Son Proteínas pero algunas necesitan de un cofactor. APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA (activo) APOENZIMA: Parte proteica con alto PM Inactivo por separado COFACTOR: Parte no proteica que sí se transforma en la reacción. Puede ser: Ión metálico: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co. COENZIMA: Molécula orgánica no proteica. Muchos derivan de vitaminas (CoA, NAD, NADP, FMN, FAD, etc.)

Características de los Enzimas: Son inestables: Se desnaturalizan por cambios fisicoquímicos como la temperatura. Alta eficacia como catalizadores Alto grado de especificidad: Cada enzima solo reconoce un determinado sustrato sobre el que realiza un solo cambio. Las células producen un enzima para cada una de las reacciones químicas que se producen en su metabolismo.

MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA E + S E-S P + E El enzima rebaja la energía de activación necesaria para que tenga lugar la reacción química. Centro activo: Lugar del enzima por donde se realiza la unión al sustrato (solo unos pocos aminoácidos forman parte del centro activo). La especificidad del enzima por el sustrato es debida a la forma tridimensional concreta de su centro activo (estereoespecífico). Una misma molécula puede ser sustrato de varios enzimas que la transformarán en diferentes productos.

El centro activo

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Concentración de enzima Temperatura pH Concentración de sustrato Inhibidores

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Reversible: Competitiva No competitiva Irreversible: Por modificación de uno o más grupos funcionales del enzima (NH2, -COOH, etc).

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor tiene una forma parecida al del sustrato y se une de forma reversible al centro activo del enzima en lugar del sustrato (compiten por unirse al centro activo) Puede revertirse incrementando la concentración de sustrato.

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: Actúan en un lugar del enzima distinto al centro activo, llamado SITIO ALOSTÉRICO. Causa una modificación estructural que impide que el sustrato se pueda unir al centro activo.

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Respecto a los enzimas que requieren iones metálicos para su actividad: El Cianuro es un potente inhibidor de enzimas que contienen Fe (→Fe(CN)3) El Fluoruro es un inhibidor de enzimas que requieren Ca o Mg.

RETROINHIBICION El producto final de una ruta bioquímica inhibe la actividad de uno de los primeros enzimas de la ruta. Con ello se consigue evitar la formación de un exceso de producto final.

RETROINHIBICION

FIN