PROTEÍNAS Ana Collado Prieto
4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 1838 JJ.Berzelius “proteios”: (principal) que a su vez procede del dios griego Proteus que cambiaba su forma a voluntad. Moléculas orgánicas tetrarnarias (C,O,H y N) más abundantes (+50% peso seco). Polímeros de aminoácidos ESPECIFICIDAD VARIABILIDAD
4.1.- CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS Especificidad: Característica de cada especie de ser vivo, diferentes de las de otras especies. Glúcidos y lípidos son comunes a todos los seres vivos. Transplantes e injertos. Variabilidad: Diversidad, cambios de forma intraespecífica como consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos. Solubilidad: Dependiendo de los radicales de los aa Expresión de la variabilidad genética Abundancia: Biomolécula orgánica más abundante en animales. Diversidad de funciones: Estructural, enzimática,...4.6. DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de su estructura 3aria
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS OLIGOPÉPTIDOS (2-10 aa) PÉPTIDOS POLIPÉPTIDOS (80-100 aa) “Hombre elefante”: Síndrome de Proteus: Crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, vasos sanguíneos y linfáticos. HOLOPROTEIDOS O PROTEINAS PROTEIDOS HETEROPROTEIDOS O HETEROPROTEINAS
PINCHITOS MORUNOS CHINOS
4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS Compuesto orgánico de bajo Pm con función amino y función ácido. C α central al que se une por enlace covalente: Grupo amino (-NH2) Carboxilo (-COOH) Hidrógeno (-H) Cuarta valencia grupo R Arginina al microscopio
4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS
4.2.- CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS 1.- Cα asimétrico (excepto en Glicina). Cada aa presenta dos enantiómeros: D y L. En todas las proteínas solo L aa. D aa en paredes celulares bacterianas. Anfóteros
ENANTIÓMEROS
ENANTIÓMEROS
4.2.- ANFÓTERO ANFÓTERO
4.2.- ANFÓTERO Los aa son anfóteros: Pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH del medio.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES No sintetizamos Necesarios Pequeña cantidad Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (histidina: crecimiento, pero no para el adulto)
N.APOLARES N.POLARES S I N CARGA ÁCIDOS BÁSICOS
NEUTROS NO POLARES NEUTROS POLARES ÁCIDOS BÁSICOS
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO CARACTERÍSTICAS: Se forma al reaccionar un grupo amino y otro ácido desprendiendo una molécula de agua. Enlace covalente directo C—N Muy fuerte, semejante a un doble enlace. No permite el libre giro C—N Todos los átomos unidos al C y al N se encuentran en un mismo plano. Con distancias y ángulos característicos.
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO Con distancias y ángulos característicos
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS A.- Primaria: Secuencia lineal (número, posición y tipos) de aminoácidos, dependiente de la secuencia de bases nitrogenadas del ARN y ésta a su vez de la secuencia de bases del ADN.
La estructura primaria es la base de las restantes estructuras, y determina como será la secundaria, la terciaria...
OXITOCINA Hormona del parto formada por 9 aminoácidos
INSULINA Células del páncreas productoras de insulina
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
¿ ESTO QUÉ ES?
α-QUERATINA :ESTRUCTURA SECUNDARIA RADICALES E HIDRÓGENO HACIA FUERA DE LA HÉLICE Pauling: Nobel 1954
ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA
ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA
PLANO INCLINADO βETA
PLANO INCLINADO BETA La proteína adquiere disposición en zig-zag. Deben existir varias cadenas en paralelo unidas por puente de Hidrógeno para estabilizarse. Pueden ser cadenas de una misma proteína o de proteínas diferentes. Radicales e Hidrógeno hacia arriba y hacia abajo
PLANO INCLINADO BETA Enlaces de H en pink
ESTRUCTURA ¿SECUNDARIA? DEL COLÁGENO
ESTRUCTURA TERCIARIA Es un repliegue espacial de la estructura secundaria, adoptando una configuración específica para la función que vaya a realizar. Se aceptan dos tipos generales de estructura 3ª: Fibrosa: Con función estructural Globular: Con función metabólica Colágeno y elastina
ESTRUCTURA TERCIARIA DE MIOGLOBINA http://av.bmbq.uma.es/av_biomo/Mat4b.html Solubles en agua Fragmentos con @ hélice en el interior y beta en exterior
ESTRUCTURA TERCIARIA Cada proteína posee una única estructura terciaria Dependerá de la estructura primaria. La función de la proteína dependerá de la estructura 3ª Esta estructura dependerá de los siguientes enlaces: Covalente puente disulfuro. Polar entre radicales polares. Aploar entre radicales apolares. Puentes de hidrógeno.
por polaridad por apolaridad
ESTRUCTURA TERCIARIA: DOMINIOS
ESTRUCTURA TERCIARIA REPETICIÓN DE DOMINIOS (1 α + 1 β)
DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE HEMOGLOBINA http://av.bmbq.uma.es/av_biomo/Mat4b.html
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE HEMOGLOBINA http://www.umass.edu/molvis/tutorials/hemoglobin/
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNA
PORFIRINA
TIPOS Y EJEMPLOS DE HOLOPROTEÍNAS
4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos
4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos OJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARN Orgánulo
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
4.6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa Estructural Queratina colágeno Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los tendones, cartílagos Hormonal Insulina, Oxitocina Regula la glucosa en sangre Contracción del útero durante el parto Contráctil Actina, miosina Contracción de las fibras musculares Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo Transporte Hemoglobina Mioglobina Transporta el oxígeno en la sangre y músculos Inmunológica Anticuerpos Inhibición del antígeno. Defensa molecular
4.6.-FUNCIONES DE LAS PROTEINAS RESERVA AMINOÁCIDOS
TIPO DE ENLACE LOCALI ZACIÓN GRUPOS EJEMPLO PUENTE AGUA ÁTOMOS UNIDOS REACCIÓN EJEMPLO PUENTE HIDRÓGENO AGUA ÁTOMOS UNIDOS ADN O-GLUCOSÍDICO GLÚCIDOS ALCOHOL MALTOSA ÉSTER LÍPIDOS ÁCIDO CERA FOSFO ESTER LECITINA PEPTÍDICO PROTEÍNAS AMINO COLÁGENO