PROTEINAS SEMANA Licda : Isabel Fratti de del Cid

Presentación del tema: "PROTEINAS SEMANA Licda : Isabel Fratti de del Cid"— Transcripción de la presentación:

1 PROTEINAS SEMANA 30 -2015 Licda : Isabel Fratti de del Cid
Diapositivas con cuadros, imágenes y estructuras, proporcionadas por la profesora Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

2 PROTEINAS Las proteínas son macromoléculas biológicas, formadas por uno o más polímeros lineales de aminoácidos. Son aproximadamente 20 aminoácidos diferentes los que forman las proteínas. Además de carbono, hidrogeno y oxigeno todas las proteínas contienen nitrógeno.( C,H,O,N ) También pueden contener azufre (S), fósforo ( P ) y trazas de otros elementos, pues a veces se hallan asociadas a metales como ( Fe, Mg, Cu, Zn).

3 CLASIFICACIÓN POR SU COMPOSICIÓN
SIMPLES PROTEINAS CONJUGADAS

4 PROTEINAS SIMPLES ALBUMINAS GLOBULINAS SIMPLES HISTONAS
Formadas solamente por aminoácidos por eso su hidrólisis solo libera -aminoácidos.   ALBUMINAS GLOBULINAS SIMPLES HISTONAS ESCLEROPROTEINAS

5 Resumen de Proteínas simples
Caracteristícas generales y solubilidad. Ejemplos Aporte al organismo Albúminas Las más abundantes, son globulares. Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Albumina del suero, y de la clara de huevo Ayuda a mantener presión sanguínea y osmótica, Transporte de metales, ácidos grasos, colesterol, triglicéridos, etc. Globulinas Son globulares Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas. Gamma globulinas, ( anticuerpos). Fibrinógeno Defensa contra infecciones, participan en coagulación sanguínea Histonas Proteínas básicas alta proporción de aminoácidos básicos lisina, arginina, histidina. Solubles en agua y en soluciones diluidas de Hidróxido de amonio Histonas H1, H2A, H2B, H3,H4 asociadas a ácidos nucleícos. Estabilizan a los ácidos nucleícos, formando complejos. Como las nucleoproteinas, que son proteínas conjugadas Esclero pro teínas Son fibrosas Queratina de pelo, piel, uñas, garras, pico Función estructural y de protección

6 Proteínas fibrosas ( escleroproteinas)
FIBROSAS generalmente poseen función estructural Están formadas por filamentos, largos y finos. INSOLUBLES en agua FIBROSAS COLAGENOS Se encuentran en los huesos, dientes y tendones. Cuando el tejido se hierve con agua, la porción de su colágeno que se disuelve se llama GELATINA. ELASTINAS Se encuentran en ligamentos, paredes de vasos sanguíneos. QUERATINAS Se encuentran en el cabello, lana, uñas. MIOSINA Proteína del musculo contráctil. FIBRINA La proteína de mayor proporción en un coagulo de la sangre y trombos.

7 Proteinas globulares ( globulinas)
ALBUMINAS Ejemplo, se hallan presentes en: La clara de huevo ( ovoalbúmina) y sangr( seroalbúmina) Solubles en agua y en soluciones salinas diluidas. Incluyen a la serie de globulinas que forman parte del mecanismo de defensa del cuerpo: Anticuerpos, fibrinógeno sanguíneo. Insolubles en agua, pero solubles en soluciones salinas diluidas.

8 CONJUGADAS Formadas por aminoácidos y por un compuesto no péptico
CONJUGADAS Formadas por aminoácidos y por un compuesto no péptico La porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. COMPUESTAS GLUCOPROTEINAS Proteínas con unidades de azúcar, ( ejemplo la mucina de la saliva. CROMOPROTEINAS Con una unidad hemo como la hemoglobina y la mioglobina, citocromos de la cadena respiratoria. LIPOPROTEINAS Proteínas que llevan moléculas de lípidos, incluyendo el colesterol. METALOPROTEINAS Proteínas que incorporan un ion metalico, como el caso de muchas enzimas. NUCLEOPROTEINAS Proteínas unidas a acidos nucleicos como los ribosomas FOSFOPROTEINAS : Proteínas con une esterfosfato , la caseína es un ejemplo

9 Contracción muscular como la miosina y la actina.
FUNCION BIOLOGICA ENZIMAS Catalizan las reacciones bioquímicas en las células. Tripsina cataliza hidrolisis de proteínas, y sacarasa la hidrolisis de la sacarosa. CONTRACTILES Contracción muscular como la miosina y la actina. HORMONAS Regulan el metabolismo corporal. Hormona del crecimiento, regula el crecimiento, insulina ; regula nivel de glucosa en sangre., PROTECTORAS Inmunoglobulinas, estimulan respuestas defensivas, anticuerpos ALMACENAMIENTO Ferritina almacena hierro en bazo é hígado ; caseina almacena proteínas de la leche. TRANSPORTE Transportan sustancias hemoglobina transporta Oxígeno, Lipoproteinas: transporte de lipidos. ESTRUCTURALES Mantienen unida una estructura del cuerpo, como el colágeno. Queratinas presentes en cabello, piel, lana y uñas.

10 Clasificación de algunas proteínas y sus funciones
Clase de Proteína Función en el cuerpo Ejemplos ESTRUCTURAL Proporciona componentes estructurales Colágeno en tendones y cartílago Queratina en pelo, piel, lana y uñas CONTRACTIL Movimiento de músculos Miosina y actina contraen fibras musculares TRANSPORTE Transporta sustancias esenciales a través del cuerpo Hemoglobina transporta oxigeno, lipoproteínas transporta lípidos ALMACENAMIENTO Almacena nutrientes Caseína almacena proteína en leche. Ferritina almacena hierro en el bazo e hígado HORMONA Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso Insulina regula el nivel de glucosa en la sangre Hormona del crecimiento regula el crecimiento corporal ENZIMA Cataliza reacciones bioquímicas en las células Sacarasa cataliza la hidrólisis de sacarosa . Tripsina cataliza la hidrólisis de proteína PROTECCIÓN Reconoce y destruye sustancias extrañas Inmunoglobulinas estimula respuestas inmunológicas.

11 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas presentan las siguientes estructuras : Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria : está presente solo si la proteína se compone de dos ó mas cadenas peptídicas.

12 ESTRUCTURA PRIMARIA Se refiere al número y secuencia lineal ( orden en que aparecen los aminoácidos en la cadena peptídica) . Esto está codificado en el ADN y es transferido al ARN..

13 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que resulta cuando los aminoácidos del péptido se unen entre si mediante enlaces de hidrógeno, ya sea dentro de la misma cadena ó con otras cadenas peptídicas. Los 3 tipos más comunes son: 1 )Hélice α 2) Hoja plegado β. 3)La triple hélice. Estas se estabilizan por puentes de hidrógeno , dentro de la misma cadena ó con otras cadenas diferentes.

14 Hélice  :La espiral se estabiliza por enlaces de hidrogeno entre el hidrogeno amidico de un enlace peptidico y el oxigeno carboxilico que se halla en la siguiente vuelta de la hélice Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente de 4 unidades de aminoácidos y las cadenas laterales de estas unidades se proyectan hacia el exterior del esqueleto. La cadena se enrolla hacia la derecha.

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16 Estructura Laminar Hoja plegada β Se forman enlaces de Hidrógeno entre varias cadenas peptidicas y esto hace que se mantengan unas al lado de otras, como en una hoja doblada ó plegada: ej. Fibroína de la seda .

17 Triple Hélice:Ej: Colágeno
Es el resultado del entrelazamiento de tres cadenas polipeptidicas, similar a una trenza, un ejemplo es el colágeno.

18 Colágeno Proteína más abundante en el cuerpo humano . Formado por 3 polipéptidos y c/u contiene los siguien- tes aminoacidos: glicina ( 33 %), alanina (12%), prolina (22 %) y cantidades menores de hidroxiprolina e hidroxilisina, éstos últimos dos contienen grupos –OH, que forman puentes de Hidrogeno entre las cadenas laterales y fortalecen la estructura de triple hélice del colágeno. El colágeno se encuentra en el tejido conectivo, vasos sanguíneos, córnea de los ojos , piel, huesos, dientes, ligamentos, cartílago y tendones .

19 Colágeno Los 3 polipeptídos se entretejen como una trenza,cuando muchas hélices triples se asocian, forman las fibrillas que constituyen los tejidos conec tivos y tendones.

20 En una persona joven el colágeno es elástico.
Conforme la persona envejece, entre las fibrillas se forman entrecruzamientos adicionales, lo que hace al colágeno menos elástico, provocando arrugas y flacidez de tejidos. .

21 ESTRUCTURA TERCIARIA Estructura tridimensional que resulta de las atracciones, repulsiones y enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos de la cadena peptídica. Esto ocasiona que algunos segmentos de la cadena peptídica, se plieguen, originando una forma tridimensio nal característica, de la que depende la actividad biológica de la proteína. Participan interacciones y atracciones no covalentes como: interacciones hidrofílicas, Interacciones hidro fóbicas, puentes salinos, Puentes de Hidrógeno,y un enlace covalente: enlace disulfuro, formado entre 2 residuos de cisteína. También conocido como : puente disulfuro.

22 Relación entre los residuos o los tipos de aminoácidos y los enlaces o interacciones que forman en la estructra terciaria en una proteína.. 1- Interacciones hidrofóbicas : Se forman entre aminoácidos no polares, ya que se alejan del agua y forman una región hidrofóbica en el centro de la proteína.Ej: ala, val, ile, fen. 2-Interacciones Hidrofílicas: Son interacciones entre aminoácidos polares entre ellos ó el medio acuoso, orientandose a la superficie exterior de la proteína. Ej : ser, tre, tir 3- Puentes salinos: Son enlaces iónicos entre aminoácidos polares con carga, como los aminoácidos ácidos ( poseen carga negativa) y básicos (poseen carga positiva). Ej: Glu, Asp, His, Lis, Arg .

23 4- Enlaces por puentes de Hidrogeno: formados entre el H de un grupo polar y el O ó N de otro grupo polar sin carga . Ej : ser, tre, gln, tir . 5- Enlaces por puentes disulfuro: ( -S-S-), son de naturaleza covalente, formados entre dos grupos –SH de dos cisteínas. Debido a que son covalentes, no se rompen durante la desnaturalizan de la proteína y pue den colaborar en la renaturalización de la misma.

24 INTERACCIONES HIDROFOBICAS
PUENTE DE HIDROGENO PUENTE DE HIDROGENO PUENTE DE HIDROGENO INTERACCIONES HIDROFOBICAS PUENTES DE DISULFURO INTERACIONES POLARES

25 INTERACCIÓN HIDROFILICA INTERACCIÓN HIDROFOBICA
AL AGUA HELICE a PUENTE DE HIDROGENO INTERACCIÓN HIDROFOBICA PUENTE SALINO ENLACES DISULFURO PUENTE DE HIDROGENO HOJA PLEGADA b PUENTE DE HIDROGENO

26 Estructura Terciaria

27 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura se observa, únicamente en proteínas que poseen más de una cadena peptídica. Constituye la forma como se adaptan entre sí estas cadenas. Participan los mismos enlaces que estabilizan a la estructura terciaria ( Interacciones hidrofóbicas, hidrofílicas, puentes salinos, de Hidrogeno, disulfuro)

28 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA GRUPO HEMO ESTRUCTURA TERCIARIA HEMO ESTRUCTURA CUATERNARIA

29 PROTEINA DESNATURALIZADA
DESNATURALIZACION Es todo cambio que altere la conformación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteínas, sin causar una ruptura de los enlaces peptídicos( se mantiene la estructura primaria). Esto provoca cambios drásticos estructurales en las proteínas incluso puede perder su actividad biológica. DESNATURALIZACION PROTEINA DESNATURALIZADA PROTEINA NORMAL RENATURALIZACION

30 LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER CAUSADA POR:
CALOR ( generalmente superior a 50 °C ) Provoca la coagulación de la proteína. Se alteran enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofóbicas. Ej: Cocinar alimentos, o freír un huevo. La esterilización de material quirúrgico en una autoclave.

31 SOLVENTES : (Alcohol etílico e isopropílico)
Estos solventes pueden destruir los enlaces de hidrogeno intermoleculares de la molécula. Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superficie de la piel antes de una inyección. El alcohol desnaturaliza las proteínas de las bacteria presentes en la piel del área de la inyección. Las bacterias pueden ingresar pero ya no se reproducen dentro del tejido.

32 CAMBIOS DE pH Lo ácidos y bases alteran los puentes de Hidrogeno entre grupos polares y enlaces salinos entre aminoácidos con cargas. Ejemplo el ácido láctico formado por bacterias, desnaturaliza la proteína de la leche en la preparación de yogur y quesos. METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2) estos iones de metales pesados forman enlaces con los aniones carboxilato de aminoácidos ácidos, alteran enlaces salinos y puentes disulfuro. La proteína precipita como sal insoluble metal-proteína Ej: envenenamiento con plomo o mercurio.

33 DESNATURALIZACION DE CABELLO
La queratina ,proteína más abundante en el cabello posee una gran proporción de aminoácidos azufrados, los cuales forman puentes disulfuro entre cadenas peptidicas, éstospueden ser alterados en los procesos de rizado y alisado del cabello. LISO RISO NATURAL PERMANENTE

34 Ejemplo de proteinas de importancia biológica
INSULINA Hormona producida por el páncreas, se libera en respuesta al incremento del nivel de azúcar en la sangre. Proteina compuesta por 51 aminoácidos, divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene 21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30. CADENA SECUENCIA A Gli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn B Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Tre-Pro-Lis-Ala

35 Cavidad para el oxigeno
La Mioglobina, proteina globular que almacena Oxígeno en los músculos esqueléticos, posee una sola Cadena y un grupo Hem, transporta solo una molécula de O2. Cavidad para el oxigeno

36 HEMOGLOBINA La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre ( eritrocitos, glóbulos rojos, hematíes ) su función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptidica (dos cadenas alfa y dos beta). Puede transportar hasta 4 moléculas de Oxígeno.

37 La hemoglobina tambien puede transportar CO desde los tejidos hasta los pulmo nes y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones.

38 Características comparativas de Mioglobina y Hemoglobina
Proteina Fibrosa/ globular # de cadenas # de grupos Hemo # de moles de O2 unidos a la proteína Niveles estructurales que posee : 1a, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta/ almacena Oxígeno Mioglobina globular 1 1ª, 2ª, 3a Almacena Hemoglobina 4 1ª, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta

39 ENZIMAS reacciones biológicas.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas. El nombre de una enzima generalmente termina con el sufijo –asa. Pero muchas enzimas conservaron sus nombres comunes , como la enzima estomacal pepsina, y las enzimas intestinales tripsina y quimotripsina, bién la papaina de la papaya o la bromelina de la piña, éstas dos últimas son proteasas, hidrolizan proteinas, por eso suavizan la carne, al estar en contacto con ellas.

40 Las enzimas poseen un sitio activo, donde se unen al sustrato.
SITIO ACTIVO: Porción funcional de una enzima. SUSTRATO O REACTIVO: Moléculas o iones sobre los que trabaja una enzima.

41 Enzimas empleadas en el Dx clínico
ELEVADAS EN Transaminasas Hepatitis CK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazón Lipasa y amilasa Pancreatitis Alanina transaminasa Fosfatasa acida Antígeno prostático especifico Cáncer de próstata Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad pancreática

42 CLASIFICACION Comisión Internacional de Bioquímica CLASE
REACCION CATALIZADA EJEMPLOS OXIDO-REDUCTASAS Reacciones de oxidación-reducción Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace TRANSFERASAS Transferencia de un grupo entre 2 compuestos Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis Las proteasas hidrolizan enlaces peptídicos Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidos Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos. Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos

43 CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS LIASAS Adición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis Las carboxilasas añaden CO2 Las desaminasas eliminan NH3 ISOMERASAS Reorganización de los átomos de una molécula formar un isómero Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa, Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa LIGASAS Forman enlaces entre las moléculas empleando la energia del ATP Las sintetasas enlazan 2 moléculas

44 Algunas enzimas comunes:
USO TIPICO RENINA (del cuajo) Coagulación de la leche para hacer queso BROMELINA ( piña) Ablandamiento de carnes PEPSINA Inicia la digestión de proteínas en el estomago ESTREPTOCINASA Disuelve coágulos sanguíneos PAPAINA Ablandamiento de carnes y evita la sedimentación en las cervezas

45 ANEMIA FALCIFORME o Drepanocitica, ejemplo de como una mutación puntual, puede afectar la conformación de una proteina, provocando una enfermedad. Es una enfermedad genética en donde en lugar de un acido glutámico de la subunidad β-hemoglobina aparece una valina. Los glóbulos rojos cambian su forma normal por una forma aplastada como de una hoz . Cadena b normal Val-His-Leu-Thr-Pro- Glu-Glu-Lys Cadena b drenpanocitica Val- His-Leu-Thr-Pro -Val-Glu-Lys

46 Priones y enfermedad en las vacas locas.
Encefalitis espongiforme en los bovinos y enfermedad de Creutfeldt-Jacobs, es una enfermedad que afecta el tejido cerebral de bovinos y humanos, formando vacúo las en tejido cerebral semejando tejido esponjoso. Se produce porque el extremo de la cadena peptídica se pliega en forma de cadena beta ocasionando efectos desastrosos en el cerebro y médula espinal.

47 Fin