LIC. NUTRICIÓN QUÍMICA BIOLÓGICA 2015.

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1 LIC. NUTRICIÓN QUÍMICA BIOLÓGICA 2015

2 Blog para el intercambio de información
Área de Química Biológica - Universidad Nacional de San Luis Licenciatura en Bioquímica Farmacia Biología Molecular Ingeniería en Alimentos Analista Biológico Optativo en plantas Licenciatura en Nutrición Licenciatura en Química Licenciatura y Profesorado en Ciencias Biológicas

3 PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN
LIC. NUTRICIÓN QCA. BIOLÓGICA PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN  Tema 1: Introducción a la Bioquímica de la Nutrición. Objeto de estudio. Relación con otras ramas de las ciencias biológicas y de la salud. Compuestos constituyentes de la materia viva. Función de los nutrientes y otros componentes dietéticos en la nutrición Concepto de Metabolismo. Anabolismo y catabolismo. Vías, ciclos y cascadas metabólicas. Enzimas. Caracteres generales. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Cinética enzimática. Factores que afectan la actividad enzimática: temperatura, pH, concentración de enzima y concentración de sustrato. Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas, competitiva y no competitiva. Regulación enzimática: compartimentalización, enzimas alostéricas, modificación por unión covalente. Isoenzimas. Zimógenos. .

4 ¿Qué son las Enzimas? Las ENZIMAS son macromoléculas que tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan catalizadores biológicos Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso.

5 ¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?
La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEÍNAS con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas. La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica.

6 Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta. La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO

7 Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS
La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere.

8 ¿Qué funciones tienen las Enzimas?
Transformación (síntesis) de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa (degradación). Extracción de energía desde combustibles o compuestos degradables por oxidación. Polimerización de subunidades para formar macromoléculas.

9 Ejemplos de transformaciones mediadas por Enzimas
Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa ENZIMAS PAN n (GLUCOSA) ALMIDON PAPAS ENZIMAS ARROZ (GLUCOSA)n GLUCOGENO

10 PANCETA ENZIMAS MONO GLICERIDOS CHIZITOS GRASAS (TG) CHORIZOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS TRIGLICERIDOS ENZIMAS

11 ¿Cómo se denominan las Enzimas?
Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminación ASA Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc. Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc. Otras tienen nombres arbitrarios, como: ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC ) Clase subclase subsubclase nº de orden

12 ¿Cómo se clasifican las enzimas? -Según la reacción que catalizan-
CLASE DE ENZIMA REACCIÓN QUE CATALIZA Ejemplos Oxidorreductasas Reacciones de óxido-reducción Lactato deshidrogenasa 2. Transferasas La transferencia de un grupo de átomos, como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, desde un sustrato considerado donante, a otro compuesto aceptor Aminotranferasas Hexoquinasa 3. Hidrolasas La ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de agua fosfatasas, disacaridasas 4. Liasas La ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula de sustrato, por un proceso distinto al de hidrólisis Aldolasa 5. Isomerasas La interconversión de isómeros ópticos, geométricos o de posición Fosfotriosa isomerasa. 6. Ligasas o sintetasas La formación de enlaces entre C y O, S y N acoplada a la hidrólisis de fosfatos de alta energía. Piruvato carboxilasa.

13 ¿Cómo se clasifican las enzimas? -Según la reacción que catalizan-
1-OXIDORREDUCTASAS Alcohol deshidrogenasa (EC ) Clase subclase subsubclase nº de orden Lactato deshidrogenasa 2-TRANSFERASAS Hexoquinasa (EC )

14 3. HIDROLASAS 4. LIASAS 5. ISOMERASAS 6. LIGASAS Carboxipeptidasa A
(EC ) 4. LIASAS Piruvato descarboxilasa (EC ) 5. ISOMERASAS Fumarasa ó malato isomerasa (EC ) 6. LIGASAS Piruvato carboxilasa (EC )

15 Características de las Enzimas
ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA SITIO DE UNION AL SUSTRATO: SITIO ACTIVO Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos (Metales) y orgánicos (Coenzimas) ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica. SON REGULABLES: su actividad, su degradación y la síntesis de la proteína-enzima.

16 Reacción catalizada por una Enzima
Sustrato Enzima E S Complejo ES E P Enzima Producto

17 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato Ej: Glucoquinasa Glucosa Grupo de sustratos ESPECIFICIDAD RELATIVA Hexosas (Glucosa, Fructosa, Manosa) Ej: Hexoquinasas

18 Glucoquinasa GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP - P D-Glucosa Glucoquinasa

19 COMPONENTES DE UNA ENZIMA
COFACTOR ENZIMÁTICO COENZIMA = APOENZIMA + HOLOENZIMA NO PROTEICA (termoestable) PROTEÍNA (termolábil) ENZIMA TOTAL

20 Unión débil Unión fuerte (covalente) GRUPO PROSTÉTICO
Fe 2+ Mn 2+ Mg 2+ Zn 2+ IONES Inorgánicos METALOENZIMAS COFACTOR ENZIMÁTICO Molécula orgánica No Proteica COENZIMAS Unión débil COENZIMAS COENZIMAS Unión fuerte (covalente) GRUPO PROSTÉTICO Biotina Tiamina Piridoxal-P Transportadores de grupos funcionales VITAMINAS COENZIMAS NUCLEÓTIDOS NAD FAD Transportadores de electrones y protones

21 COENZIMAS - VITAMINAS Niacina NAD, NADP Ion Hidruro (:H -) PDH GAD
Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B1) PP-tiamina Aldehídos PDH, TC Acido pantoténico Coenzima A Grupos acilo Tiolasa Acido fólico TH4 Grupos monocarbonados Ser-Tre Deshidrat. Piridoxina (B6) P-piridoxal Transferencia grupos aminos Transaminasas Acido lipoico Lipoamida Electrones y grupos acilos. PDH

22 Enzimas que requieren Iones Metálicos como COFACTORES (METALOENZIMAS)
Fe++ ó Fe+++ Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Zn++ Anhidrasa carbónica Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg++

23 DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS
COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula (Enzimas mitocondriales, liosomales, citosólicas, de membrana) SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas, ordenadas espacialmente en una secuencia de reacciones (Ej: Cadena respiratoria). ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos que catalizan deferentes reacciones (Ej: Acido graso