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Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse: a)VITAMINA K b) NIACINA.

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Presentación del tema: "Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse: a)VITAMINA K b) NIACINA."— Transcripción de la presentación:

1 Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse: a)VITAMINA K b) NIACINA

2 La haptocorrina es una proteína que se encuentra en saliva e intestino, tiene capacidad para unirse a: a)Vitamina A b) Vitamina B 12

3 Cual de los siguientes compuestos corresponde a la forma activa de la vitamina D: a)Calcitriol b) Acido retinoico c)NAD

4 La principal función del fosfato de piridoxal es ser un activo antioxidante? ¿Los iones Calcio actúan manteniendo el potencial de membrana?

5 A través de un sistema de bombas, con gasto de ATP, Cual de los siguientes iones es expulsado hacia el líquido extracelular? a)Potasio b)Sodio c)Hierro

6 Cual de los siguientes iones se encuentra en mayor concentración en líquido extracelular y regula presión osmótica: a)Cloruro b)Potasio

7 BOLILLA 2 ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas y Grupos Prostéticos. Complejo ES- Ecuación de Michaelis Menten y Ecuación de Lineweaver Burk- Inhibición competitiva y no Competitiva. Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH – T- [S] Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética)- Zimógenos- Modulación Covalente Isoenzimas: Propiedades e importancia.

8 QUE SON LAS ENZIMAS La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEINAS Las ENZIMAS tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan CATALIZADORES BIOLOGICOS La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO

9 Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere. Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dietaA veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta.

10 Transformaciones mediadas por enzimas Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa PAN PAPAS ARROZ ALMIDON GLUCOGENO (GLUCOSA) n n (GLUCOSA) ENZIMAS

11 CARNES SOJA LECHE PROTEINAS NUEVOS AMINOACIDOS, OTROS COMPUESTOS NITROGENADOS n (AMINOACIDOS) ENZIMAS

12 PANCETA CHIZITOS CHORIZOS GRASAS TRIGLICERIDOS MONO TRIGLICERIDOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS

13 REACCION EZIMATICA Enzima Producto SustratoEnzima E + S E + P Complejo ES

14 D-Glucosa Glucoquinasa GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP - P

15 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas SON ESPECIFICAS NECESITAN DE FACTORES ENZIMATICOS: Inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas)

16 ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato Lactato Deshidrogenasa (LDH) LACTATO ESPECIFICIDAD RELATIVA Grupo de sustratos HexoquinasasHEXOSAS glucosa, manosa y fructosa Km diferente ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

17 DENOMINACION DE LAS ENZIMAS ASANOMBRE DEL SUSTRATO O DEL PRODUCTO CON LA TERMINACION ASA: sacarasa, ureasa, amilasa ALGUNAS TIENEN NOMBRES arbitrarios ptialina salival, pepsina del jugo gástrico CADA ENZIMA TIENE UN NOMBRE ASIGNADO POR LA COMISION INTERNACIONAL DE ENZIMAS

18 Tipos de reacciones catalizadas por enzimas Oxido-reducción Rotura y formación de enlaces C-C Reorganizaciones internas Transferencia de grupos Reacciones de condensación

19 CLASIFICACION 1-OXIDORREDUCTASAS 2. TRANSFERASAS Alcohol deshidrogenasa (EC ) Hexoquinasa (EC ) Clase - subclase - subsubclase - nº de orden Lactato deshidrogenasa

20 4. LIASAS 5. ISOMERASAS 6. LIGASAS Piruvato descarboxilasa (EC ) Fumarasa ó malato isomerasa (EC ) Piruvato carboxilasa (EC ) 3. HIDROLASAS Carboxipeptidasa A (EC )

21 Ejemplos de Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Fe ++ ó Fe +++ Anhidrasa carbónica Zn ++ Piruvato quinasa K+K+ Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg ++

22 NiacinaNAD, NADPIon Hidruro (:H - )PDH GAD Riboflavina (Vit.B 2 ) FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B 1 ) PP-tiamina Aldehídos PDH, TC Ac. fólico FH 4 Grupos monocarbonados Ser-Treon. Deshidrat. Ac.lipoicoLipoamidae - y grupos acilos PDH Piridoxina (B 6 ) P-piridoxal Grupos aminos GPT Ac. pantoténicoCoenzima A Grupos aciloS Tiolasa

23 ENZIMA TOTAL PROTEÍNA TERMOLÁBIL NO PROTEÍNICA TERMOESTABLE HOLOENZIMAAPOENZIMA COENZIMA =+ COENZIMAS Transportadores de grupos funcionales Transportadores de electrones

24 DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS COMPARTIMENTALIZACION: Diferentes localización dentro de la célula. SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos

25 ACTIVIDAD ENZIMATICA Unidades Internacionales Cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 umol de S por minuto Actividad Específica Actividad enzimática por cada miligramo de proteína presente en la muestra Actividad Molecular ó Numero de Recambio Moléculas de S convertibles en P por unidad de tiempo y por molécula de enzima U.I.E. = mol de S transformados min 1 katal = 6 x 10 7 U.I.E. Actividad específica = U.I.E. mgr de proteína Actividad molecular = Mol de enzima mol de S transformados/min

26 ACTIVIDAD ESPECIFICA ++ Prot.Tot: A B + D Actividad específica U.I.E. mgr de proteína == Activ. Enzimática Prot. totales

27 CINETICA ENZIMATICA

28 Representación de la ecuación de Michaelis - Menten Vo [S] Leonor Michaelis y Maud Menten

29 GRÁFICA DOBLE RECÍPROCA O DE LINEWEAVER-BURK Pendiente= K m /V máx Ordenada al origen = 1/V máx. Intersección c/eje x = - 1/K m

30 INHIBICION ENZIMATICA INHIBICION REVERSIBLE INHIBICION IRREVERSIBLE COMPETITIVA NO COMPETITIVA ACOMPETITIVA POR ENLACE COVALENTE (Análogos del estado de transición) INHIBIDOR SUICIDA DIFP Quimotripsina Alopurinol Xantina oxidasa PenicilinaTranspeptidasa

31 INHIBICION REVERSIBLE INHIBICION COMPETITIVA S I EI I + E + S ES E + P E E E K M ap = K m (1 + [I]/Ki) [E] [I] [EI] Ki =

32 Ejemplo de Inhibidor competitivo COO - (CH 2 ) 2 COO - CH 2 COO - Succinato + FADH 2 Fumarato + FAD + Succinato deshidrogenasa Succinato Malonato

33 1/v 1/[S] v [S] -1/K m -1/K map KmKm K m ap Gráfica de M-M Gráfica de L-B

34 E + S ES E + P INHIBICION NO COMPETITIVA + I EI + I ESI +S I I E S E S E S I I E S

35 -1/K m 1/[S] 1/v Gráfica de L-B Km [S] v Gráfica de M-M Vmáx ap.= Vmax.s/I K m (1 + [I]/Ki)

36 Tipo de El Inhibidor Efecto Efecto inhibición se une a s/Vmáx s/Km Competitiva E Ninguno Aumenta No competitiva E y ES Disminuye Ninguno Características de los diferentes tipos de inhibición reversible Km c/I. = Km s/Inh. (1+ [I]/Ki) Vmáx c/I= Vmáx. s/Inh. / 1 + [I]/ Ki

37 Acción de inhibidores a distinta concentración Pendiente = Km / Vmáx COMPETITIVA NO COMPETITIVA

38 INHIBICION IRREVERSIBLE - Acetilcolinesterasa - Quimotripsina Enzima inactivada. Por unión covalente del inhibidor Diisopropilfluorfosfato (DFP)

39 . Inhibidor suicida INHIBICION IRREVERSIBLE Se une al sitio activo de la enzima y ésta cataliza la modificación del inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima. El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que actúa sobre la enzima xantina oxidasa (degradación de purinas). Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.

40 Factores que afectan la actividad enzimática pH Temperatura Concentración de Enzima Concentración de Sustrato

41 EFECTO DE LA CONCENTRACION DE SUSTRATO SOBRE LA VELOCIDAD INICIAL

42 Efecto de la concentración de enzima sobre la actividad [E] v Concentración saturante de sustrato, pH y temp. constantes

43 Influencia del pH sobre la actividad enzimática Actividad enzimática pH

44 Ejemplos de enzimas con diferentes pH óptimo

45 Influencia de la Temperatura sobre la actividad enzimática T(ºC) Actividad enzimática T. óptima actividad por de la temperatura de temperatura provoca desnaturalización

46 ISOENZIMAS Diferentes formas moleculares de una misma enzima. Catalizan la misma reacción, actuando sobre el mismo sustrato para dar el mismo producto Son sintetizadas por genes diferentes Tienen diferente composición aminoacídica por lo que pueden separarse por electroforesis.

47 Son utilizadas en clínica para determinar el origen del tejido dañado Se encuentran ubicadas en diferentes compartimentos de la célula ó en diferentes tejidos. Dos isoenzimas presentan en general diferentes valores de Km y Vmáx.

48 Lactato deshidrogenasa (LDH) Presenta 5 isoenzimas con distinta composición en cuanto a sus subunidades y c/u es específica de un tejido. H 4 H 3 MH 2 M 2 HM 3 M 4 M > Músculo H > Corazón

49 Ejemplo de isoenzima: Glucoquinasa y hexoquinasa Hexoquinasa Glucoquinasa Actividad enzimática Km. hexqKm. glucq [glucosa mmol/l

50 REGULACION DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS REGULACION DE LA SINTESIS DE LAS ENZIMAS ENZIMAS INDUCIBLES ENZIMAS ALOSTERICAS REGULACION COVALENTE REGULACION POR PROTEINAS REGULACION POR PROTEOLISIS

51 ENZIMAS ALOSTERICAS Enzima 1 ENZIMA ALOSTERICA MODULADORES POSITIVOS MODULADORES NEGATIVOS Enzima 1234

52 Bifurcación de una vía metabolica

53 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS Poseen un sitio de unión a un metabolito regulador (sitio alostérico) La unión del metabolito a la enzima es de carácter reversible y no covalente. En general poseen dos o mas sitios reguladores. La mayoría posee dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades. En general tienen un comportamiento cinético sigmoideo

54 CINETICA DE UNA ENZIMA ALOSTERICA Curva Sigmoidea

55 Regulación de la actividad de la Aspartato transcarbamilasa (ATCasa) v Aspartato (mM)

56 EJEMPLOS DE ENZIMAS ALOSTERICAS Hexoquinasa, Fosfofructoquinasa y Piruvato Quinasa Vía glicolítica AcetilCoA carboxilasa Biosíntesis de lípidos Aspartato Transcarbamilasa Biosíntesis de nucleó tidos pirimidínicos Glutamato Deshidrogenasa Degradación de aminoácidos Citrato sintasa, isocitrato y a-cetoglutarato deshidrogenasas Ciclo de Krebs

57 Fosforilasa fosfatasa 2 Pi 2 H 2 O Fosforilasa quinasa ATP ADP Fosforilasa b P -O-CH 2 CH 2 - O- P Fosforilasa a (menos activa) (Cadena lateral de Ser) CH 2 - HOHO-CH 2 REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE

58 REGULACION POR PROTEOLISIS Por eliminación de una cadena peptídica, enzimas inactivas se convierten en enzimas activas y viceversa. Las enzimas digestivas: pepsinógeno y quimotripsinógeno se convierten en las enzimas activas pepsina y tripsina. Suele ocurrir una activación secuencial produciéndose una cascada de activaciones. Ej. Coagulación sanguínea. ZIMOGENOS

59 REGULACION POR PROTEINAS Modifican la actividad de enzimas involucradas en el metabolismo celular. Por ej. Indirectamente activando o inhibiendo la actividad de la glutamina sintetasa. RNA polimerasa: Asn, Gln, Glu, Lys y Arg forman enlaces hidrógenos con las bases del DNA


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