Dra. Judith García de Rodas Salón 207

Presentación del tema: "Dra. Judith García de Rodas Salón 207"— Transcripción de la presentación:

1 Dra. Judith García de Rodas Salón 207
catalizadores Dra. Judith García de Rodas Salón 207

2 QUE SON? BIOCATALIZADORES
CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterar su composición química en el proceso

3 Clasificación ORGANICOS: INORGÁNICOS: PROTÉICOS (enzimas)
RNA (ribozimas) INORGÁNICOS: METALES

4 CARACTERÍSTICAS ALTAMENTE ESPECÍFICAS
Una enzima → un sustrato. Una enzima → una coenzima. Una enzima → un cofactor. No modifican la concentración de los sustratos ni de los productos No sufren alteraciones permanentes Están sujetas a Regulación

5 DEFINICIONES COENZIMA: Molécula orgánica no proteínica asociada a una enzima: vitaminas(A, B), Coenzima A, NAD, FAD COFACTOR:Molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad: Fe, Ca, Zn

6 QUE SON? BIOCATALIZADORES
CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterarse en el proceso

7 Cofactores Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas . Las coenzimas son sustancias orgánicas que pueden funcionar de formas muy variadas, lo más frecuente es como transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.

8 DEFINICIONES COENZIMA: Molécula orgánica no proteínica asociada a una enzima. ( vitaminas) COFACTOR:Molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad ( Fe, Ca, )

9 Variedad de Coenzimas Vitamina Coenzima Función Vit. B1 (Tiamina)
Pirofosfato de tiamina Oxido reducción Vit. B2 (Riboflavina) Flavinas adeninas nucletidos Niacina Nicotinamida dinucleotido Acido pantotenico Vitamina A Activa y transfiere grupos acilo Aciodo fólico Tetrahidrofolato Activa y transfiere grupos carbonilo y carboxilo Biotina Activa y transfiere CO2 Vit. B12 Adenosil y metil cobalamina Isomerización y transferencia de grupos metilo

10 Variedad de Cofactores
Metal enzima Función Fe citocromo oxidasa oxido-reducción Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción Zn Alcohol deshidrogenasa Facilita unión NAD Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina Ni Ureasa Activa lugar catalítico V Nitrato reductasa Oxido-reducción Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una cisteína del lugar activo

11 ISOENZIMAS formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática. Ejemplo: Lactato Deshidrogena. HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM

12 DEFINICIONES SUSTRATO PRODUCTO SITIO ACTIVO SITIO CATALÍTICO
SITIO ALOSTÉRICO (sitio activo)

13 Sitio Activo Residuos de amino ácidos: sitio activo
Unión del sustrato (ajuste inducido ) Estado de transición = sustrato activo Cambios en la actividad enzimática: - ph - temperatura - energía del ión

14 Mecanismo de unión enzima-sustrato

15 CLASIFICACION Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad Ej: Ureasa 6 clases según el tipo de reacción catalizada.

16 Clasificación de las enzimas
Clase Ejemplo de enzimas Oxidoreductasas Deshidrogenasas, peroxidasas Transferasas Hexoquinasas, transaminasas Hidrolasas Fosfatasa alcalina tripsina Liasas Anhidrasa carbónica Isomerasas Triosas fosfato Ligasas DNA ligasa

17 1. OXIDOREDUCTASAS: Transferencia de electrones

18 catalizan la transferencia de grupos funcionales
2. TRANSFERASAS: catalizan la transferencia de grupos funcionales

19 3. HIDROLASAS: catalizan la ruptura de enlaces por la adición
de una molécula de agua

20 4. LIASAS Catalizan la adición de grupos a dobles enlaces,
o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos

21 5. ISOMERASAS: Transferencia de grupos dentro de moléculas dando
formas isoméricas

22 6. LIGASAS catalizan la formación de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la rotura de ATP

23 REGULACION No. Enzimático
inducción (DNA) represión (DNA) Vida media enzimática Modificación covalente (fosforilación y defosforilación) Modificación alostérica (positiva y negativa)

24 INHIBICION INHIBICION COMPETITIVA INHIBICION NO COMPETITIVA

25 Inhibición Competitiva
Una molécula se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el substrato, por lo que la reacción de esta enzima queda inhibida Inhibidor competitivo

26 Inhibición No Competitiva
El inhibidor se une al sitio alostérico de la enzima, cambia la conformación del sitio activo, e impide que el substrato pueda interactuar en él. Cambia la conformación del sitio activo Inhibidor unido al sitio alostérico

27 Inhibición enzimática
Drogas y toxinas Inhibidores competitivos: metanol, etilen-glicol, metotrexate. Inhibidores no competitivos: fisostigmina, captopril, alopurinol. Inhibidores irreversibles: aspirina, fluoracilo, organofosforados.

28 IMPORTANCIA BIOMEDICA
Enzimas plasmáticas funcionales: presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre ej: Enzimas de la coagulación Enzimas plasmáticas no funcionales: no presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad ej: Lipasa en pancreatitis aguda

29 Patron de energía enzimática
Estado de transición Energía de activación Para la reacción catalizada sin enzima Energía de activación Para la reacción catalizada con enzima Cambio de energía libre en la reacción

30 S + E ES E + P Cinética enzimática Velocidad de la reacción
Modelo Michaelis-Menten S + E ES E P La velocidad de una reacción catalizada por enzimas depende de la afinidad de la enzima por el substrato, de la cantidad de enzima, cantidad de sustrato y otras condiciones como el pH y la temperatura ideales.

31 Ribosimas Moléculas de RNA ¿¿¿ Reproducción primitiva ??? Capacidad catalítica

32 Ribozima

33 LABORATORIO 2 PROCEDIMIENTOS PARA OBSERVAR LA ACCION ENZIMATICA