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TEMA 12 INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. ATP Y ENZIMAS.

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1 TEMA 12 INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. ATP Y ENZIMAS

2 CONCEPTO DE METABOLISMO Es el conjunto de intercambios y transformaciones que tienen lugar en el interior de las células, debidos a procesos químicos catalizados por enzimas.

3 OBJETIVOS DEL METABOLISMO Obtener energía utilizable para la célula. Fabricar los componentes celulares. Transformar las sustancias incorporadas del medio en materia prima celular. Fabricar y degradar moléculas con funciones específicas como hormonas, neurotransmisores, etc.

4 FASES DEL METABOLISMO CATABOLISMO: Es aquella en la que se destruye materia orgánica compleja en sustancias sencillas, almacenando la energía producida en forma de ATP. ANABOLISMO: En la que se construye materia orgánica compleja a partir de moléculas sencillas obtenidas en el catabolismo, o por procesos como la fotosíntesis y la quimiosíntesis. Se necesita aporte de energía en forma de ATP.

5 ORIGEN DE LA ENERGÍA EN LAS CÉLULAS Las reacciones metabólicas llevan consigo el paso de energía de unas moléculas a otras. Esto se consigue mediante las reacciones de oxidación-reducción. Al oxidarse una sustancia, esta pierde electrones y se libera energía, que puede ser captada por otra sustancia que al reducirse gana electrones y almacena dicha energía. Cuanto más oxidada esté una sustancia, menos energía acumulada tendrá

6 TIPOS DE METABOLISMO FUENTE DE CARBONO CO 2 ORGÁNICO ENERGÍA LUZFOTOAUTÓTROFOFOTOHETERÓTROFO R. Q. QIMIOAUTÓTROFOQUIMIOHETERÓTROFO

7 EL ATP Adenosín trifosfato Energía (7,3 Kcal. /Mol.) se libera al romperse los enlaces éster-fosfato. Al ATP se le denomina moneda energética de la célula, ya que es un almacén de pronto uso. En casi todas las reacciones metabólicas en las que se necesita energía se utiliza el ATP, aunque en ocasiones también son utilizados el GTP, UTP y CTP. Una bacteria requiere unas de moléculas de ATP cada segundo, para mantener su metabolismo. El ADP casi no se encuentra en la célula, ya que es rápidamente fosforilado.

8 CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR Son sustancias que consiguen que las reacciones se realicen a gran velocidad a bajas temperaturas, ya que disminuyen la energía de activación de los reactivos. Pueden ser: elementos químicos, enzimas y vitaminas.

9 NATURALEZA QUÍMICA DE LOS ENZIMAS Características generales Son proteínas globulares. Solubles en agua. Aumentan la velocidad de las reacciones. Permiten que se encuentren las sustancias que van a reaccionar en su superficie o debilitan los enlaces de algún compuesto facilitando su rotura.

10 Estructura Se distinguen dos tipos de enzimas: HOLOPROTEÍNAS: Sólo tienen parte proteica. HOLOENZIMAS: Tienen una parte proteica, el APOENZIMA y una parte no proteica, el COFACTOR.

11 Estructura En el APOENZIMA se distinguen tres tipos de aminoácidos: Estructurales: dan forma a la proteína. De fijación: sujetan al sustrato mediante enlaces débiles. Catalíticos: forman enlaces covalentes, debilitando la estructura del sustrato. Sustrato

12 NATURALEZA QUÍMICA DE LOS ENZIMAS Estructura Los aminoácidos de fijación y los catalíticos se encuentran en un hueco tridimensional denominado centro activo, que es el lugar en donde se fija el sustrato y tiene lugar la reacción.

13 Estructura Los COFACTORES se unen al apoenzima dando origen a la molécula activa u HOLOENZIMA. Los cofactores pueden ser de tres tipos: Iones metálicos Moléculas orgánicas unidas covalentemente: GRUPOS PROSTÉTICOS

14 Estructura Los COFACTORES se unen al apoenzima dando origen a la molécula activa u HOLOENZIMA. Los cofactores pueden ser de tres tipos: Moléculas orgánicas no unidas covalentemente: COENZIMAS. Los coenzimas no suelen ser específicos de un sólo tipo de Apoenzima. Se alteran durante la reacción pero se regeneran rápidamente

15 MECANISMO DE ACTUACIÓN ENZIMÁTICA Para que se produzca una reacción, es necesario que las moléculas adquieran una energía mínima de activación, necesaria para la formación de un complejo intermedio muy inestable, que se romperá dando los productos resultantes. Número de moléculas Energía de las moléculas Ea Únicas moléculas con energía para reaccionar No tienen energía suficiente

16 MECANISMO DE ACTUACIÓN ENZIMÁTICA En el laboratorio esta energía puede conseguirse por un aumento de temperatura, pero no así en los seres vivos. Lo que hacen los enzimas es disminuir la energía de activación, así el número de moléculas que pueden superar esa energía va a ser mayor. En el laboratorio esta energía puede conseguirse por un aumento de temperatura, pero no así en los seres vivos. Lo que hacen los enzimas es disminuir la energía de activación, así el número de moléculas que pueden superar esa energía va a ser mayor. Número de moléculas Energía de las moléculas Ea Moléculas que reaccionan Al aumentar la temperatura

17 MECANISMO DE ACTUACIÓN ENZIMÁTICA En el laboratorio esta energía puede conseguirse por un aumento de temperatura, pero no así en los seres vivos. Lo que hacen los enzimas es disminuir la energía de activación, así el número de moléculas que pueden superar esa energía va a ser mayor. En el laboratorio esta energía puede conseguirse por un aumento de temperatura, pero no así en los seres vivos. Lo que hacen los enzimas es disminuir la energía de activación, así el número de moléculas que pueden superar esa energía va a ser mayor. Número de moléculas Energía de las moléculas Ea Moléculas que reaccionan Al bajar la Ea

18 MECANISMO DE ACTUACIÓN ENZIMÁTICA El enzima se une al sustrato formando el complejo enzima-sustrato, posteriormente se separan dando el producto y el enzima, que no se consume y puede volver a actuar.

19 Los enzimas son muy específicos, ya que sólo va a existir actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación coincidan con los radicales del sustrato. Esta especificidad se ha explicado mediante dos hipótesis: La de la llave-cerradura y la de la mano- guante o ajuste inducido.

20 La especificidad puede ser: Absoluta sobre un solo sustrato, de Grupo sobre moléculas similares y de Clase sobre un tipo de enlace.

21 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura Temperatura

22 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA pH pH

23 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Concentración de sustrato Concentración de sustrato

24 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Activadores Inhibidores Irreversibles Reversibles Competitivos No competitivos EES EI I S E + P Inhibición Competitiva E + I E EES EI I S E + P I ESI S Inhibición No Competitiva

25 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

26

27 Enzimas alostéricos Son aquellos que están formados por varias subunidades y suelen tener uno o más centros reguladores, distintos del centro activo. Estos enzimas presentan dos conformaciones: La tensa T, con una baja afinidad y la relajada R, con una alta afinidad. El paso de una a otra puede deberse a los moduladores + y –, o al mismo sustrato, en cuyo caso se dice que el enzima presenta cooperatividad.

28 Enzimas alostéricos Enzimas alostéricos Modulador + Modulador -

29 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Enzimas alostéricos Enzimas alostéricos Cooperatividad

30 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Proenzimas o zimógenos Son enzimas que se sintetizan en una forma inactiva y que posteriormente son transformados en la forma activa por otros enzimas

31 Isoenzimas Son enzimas que realizan la misma o semejante función pero su estructura molecular es diferente. Difieren en los valores de Vmax y de KM. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en función de: el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en músculo y corazón. el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria. el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.

32 Nomenclatura y clasificación de enzimas Para nombrar un enzima, se pone primero el nombre del sustrato preferente y a continuación la acción típica que realiza terminada en asa. Se diferencian 6 clases: 1. Oxidoreductasas transferencia de electrones 2. Transferasas reacciones de transferencia de grupo (no agua) 3. Hidrolasas reacciones de hidrólisis (transferencia al agua) 4. Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos 5. Isomerasas transferencia de grupos dentro de la misma molécula para dar isómeros 6. Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de condensación acopladas a hidrólisis de ATP

33 LAS VITAMINAS Son sustancias extendidas en el reino animal y vegetal, que se encuentran en los alimentos en pequeñas cantidades, imprescindibles para el crecimiento y conservación del cuerpo animal. Son sustancias esenciales, es decir, que el organismo no es capaz de sintetizarlas. El nombre se debe a Funk, a partir de la suposición de que eran aminas necesarias para la vida, vitales. A veces el alimento contiene un precursor que va a ser transformado en la vitamina en el interior del cuerpo. A estos precursores se les denomina provitaminas. Cuando con el alimento no se recibe la cantidad de vitaminas adecuada, se producen enfermedades más o menos graves, ya sea por carencia absoluta (AVITAMINOSIS), por tomarla en menor cantidad de la necesaria (HIPOVITAMINOSIS) o por tomarla en exceso (HIPERVITAMINOSIS). Las vitaminas se clasifican en: HIDROSOLUBLES: Complejo vitamínico B (B1, B2, PP, B6, B9, B12) C, H y W LIPOSOLUBLES: A, E, D y K.

34 LAS VITAMINAS Muchas vitaminas son COENZIMAS, precursores de COENZIMAS o forman parte de coenzimas

35 CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS


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