Semana 30 PROTEINAS 2015 Licda. Corina Marroquín

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1 Semana 30 PROTEINAS 2015 Licda. Corina Marroquín

2 Cuando una cadena polipeptídica contiene más de 50 aminoácidos, por lo general se le llama proteína.
Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON). Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

3 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

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5 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN: SIMPLES.
TIPO SUB-TIPOS CARACTERÍSTICAS Fibrosas (Insolubles en agua) Queratinas Se encuentran en el pelo, la piel, uñas, plumas, algodón y lana. Colágenos Son la clase más importante en el tejido conectivo. Son componentes de los tendones, ligamentos, huesos y dientes.. Elastinas Son los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos. Globulares (Se dispersan en agua formando coloides) Albúminas Forman parte de la estructura de las moléculas que transportan lípidos a través del entorno acuosa de la sangre Histonas Se encuentran generalmente en las células unidas a las moléculas de DNA. Globulinas Son componentes de enzimas y anticuerpos.

6 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN: CONJUGADAS
Tipo Características Lipoproteínas Ayudan a suspender y transportar los Iípidos a través del torrente sanguíneo. Glucoproteínas Formadas por carbohidratos o derivados y proteínas. Ejemplo: El interferón es una pequeña glucoproteína producida por las células en respuesta a las infecciones virales: inhibe la reproducción de virus interfiriendo la capacidad de éstos para producir sus propias proteínas Nucleoproteínas Proteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas Hemoproteínas. Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la molécula. Ejemplos: hemoglobina y mioglobina

7 Clase de proteína Función en el cuerpo Ejemplos. Estructurales Componentes estructurales El colágeno forma los tendones y los cartílagos. La queratina, forma el cabello, la piel, la lana y las uñas. Contráctiles Movimiento muscular La miosina y la actina son responsables de la contracción muscular. Transporte Transportan sustancias esenciales en el organismo. La hemoglobina transporta oxígeno. Las lipoproteínas transportan lípidos. Almacenamiento Almacenan nutrientes La caseína almacena las proteínas de la leche. La ferritina almacena hierro en el bazo y en el hígado. Hormonas Regulan el metabolismo corporal y el sistema nervioso. La Insulina regula el nivel de glucosa en la sangre, La hormona del crecimiento regula el crecimiento.

8 Catalizan las reacciones bioquímicas de las células
Clase de Proteína Función el cuerpo Ejemplo Enzimas Catalizan las reacciones bioquímicas de las células La sacarasa hidroliza la Sacarosa. La tripsina cataliza la hidrólisis de las proteínas. Protectoras Reconocen y destruyen sustancias extrañas. Las inmunoglobulinas, estimulan las respuestas defensivas.

9 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.
PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA.

10 PRIMARIA    La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína, unidos por enlaces peptídicos. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de aminoácidos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. La primera proteína cuya estructura primaria se determinó, fue la insulina.

11 Las cadenas están unidas por puentes de disulfuro.
Insulina Posee 2 cadenas. 51 aminoácidos. Cadena A contiene 21 aa. Cadema B contiene 30 aa. Las cadenas están unidas por puentes de disulfuro.

12 SECUNDARIA Es la organización de una cadena de polipéptidos, que a medida que va creciendo forman puente de Hidrógeno, entre enlaces peptídicos, que dan origen a la alfa-helice , la hoja plegada o estructura laminar y la triple hélice.

13 α Hélice : Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido siguiente.

14 COLÁGENO Es la proteína más abundante del cuerpo, constituye 25-35% de toda la proteína en vertebrados. El colágeno es un ejemplo de triple alfa-hélice, similar a una trenza. Se encuentra en el tejido conectivo, en los vasos sanguíneos, en la piel, los tendones, los ligamentos, la cornea de los ojos y el cartílago. Son tres polipéptidos entrelazados. Las formas hidroxilo de la prolina y de la lisina, forman puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales.

15 El colágeno está formado por tres polipéptidos en entretejidos como una trenza, para formar una triplehélice (formados por puentes de H).

16 En una persona joven el colágeno es elástico, conforme la persona envejece, entre las fibrillas se forman entrecruzamientos adicionales, lo que hace al colágeno menos elástico. El cartílago y los tendones se vuelven más quebradizos y en la piel se ven arrugas.

17 2. Lámina β : Se da una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroina.

18 Estructura terciaria Interacciones Hidrofóbicas: atracciones entre grupos no polares. Interaciones hidrofílicas: atracciones entre grupos polares y agua. Puente salino (enlace iónico): Interacciones entre aa ácidos y básicos. Puente de H: Ocurren entre H y O o N. Enlace de disulfuro: Fuertes uniones de S de dos átomos de Cisteína.

19 ESTRUCTURA TERCIARIA

20 ESTRUCTURA TERCIARIA MIOGLOBINA

21 MIOGLOBINA La mioglobina es una proteína muscular, con estructura primaria formada por 153 unidades de residuos de aminoácidos, secundaria de espiral  y estructura terciaria que forma una estructura compacta estable.

22 LA FUNCIÓN DE LA MIOGLOBINA :
ES LA DE ALMACENAR Y TRANSPORTAR OXÍGENO. POSEE UNA CADENA POLIPEPTIDICA. TAMBIÉN SE DENOMINA MIOHEMOGLOBINA O HEMOGLOBINA MUSCULAR.

23 Es una proteína globular.
CUATERNARIA Una combinación de dos o más unidades proteicas, para formar una proteína biológicamente activa más grande. Estabilizadas por los mismos enlaces de la estructura terciaria. HEMOGLOBINA Es una proteína globular.

24 La hemoglobina es una proteína oligomérica:
Consta de 4 cadenas polipeptídicas, 2  y 2 También es una proteína conjugada, compleja , requiere de hierro-hemo. Presenta estructura cuaternaria.

25 Los glóbulos rojos que contienen hemoglobina se producen en la medula ósea.

26 FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

27 PROTEINAS ANORMALES. Hemoglobina C y S. Hemoglobina C Talasemia

28 Anemia de células falciformes
Hemoglobina S Anemia de células falciformes

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30 DESNATURALIZACION DE PROTEINAS.
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria, que da la pérdida irreversible de la función de la proteína. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Ej. Huevos cocidos, en cirugía cuando se cauterizan vasos sanguíneos, esterilización de instrumentos en autoclave.

31 DESNATURALIZACION DE PROTEINAS.

32 AGENTE DESNATURALIZANTE ENLACES ROTOS CALOR POR ENCIMA DE 50º C
Enlaces de hidrógeno, atracciones hidrofóbicas entre cadenas laterales no polares. Ácidos y Bases Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales polares, puente salino. Compuestos orgánicos Interacciones hidrofílicas. Iones de Metales Pesados: Ag+ , Pb+2 y Hg+2 . Puentes de disulfuro, al formarse enlaces iónicos. Agitación Enlace de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas, al extenderse las cadenas polipeptídicas y romperse las interacciones estabilizantes.

33 ENZIMAS Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos.

34 La enzima que controla la descomposición de:
Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de: urea – ureasa Proteínas - proteasas.

35 CADA ENZIMA TIENE UN SUSTRATO ESPECÍFICO.

36 1. Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) · grupos aldehidos · gupos acilos · grupos glucosilos · grupos fosfatos (kinasas) 3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Transforman polimeros en monómeros. Actúan sobre: · enlace éster · enlace glucosídico · enlace peptídico · enlace C-N 4. Liasas (Adición a los dobles enlaces) · Entre C y C · Entre C y O · Entre C y N 5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) 6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP) · Entre C y S

37 ENZIMAS DE DIAGNOSTICO CLÍNICO.
HEPATICAS. Transaminasa glutamico Oxalacética (TGO) Transaminasa Glutámico Pirúvica (TGP) Fosfatasa Alcalina. PANCREATICAS : Amilasa- Lipasa MUSCULAR: Creatinfosfoquinasa (CK) CARDIACAS: Creatinfosfoquinasa-MB

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39 REPÚBLICA DE MALTA LA VALETA.