Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica Integrantes:

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1 Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica Integrantes: Melani Peña CI: 20.452.990 Nestor Pernia CI: 19.948.241 Kimberly Pernia CI: 24.970.095 Romant Shagno CI: 14.848.550 Prof. Martha Pernalete Tema 8,9 y 10

2  Explicar como la actividad enzimática puede ser afectada por ciertos compuestos, considerando los aspectos generales y la representación grafica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk Inhibición reversible: característica, ejemplos de compuestos que actúen como fármacos y representación grafica de acuerdo a Linewever y burk de las inhibiciones. competitiva, acompetitiva, mixta. Inhibición irreversible: características, Ej: acción de compuestos órganos fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.

3  Interpretar los siguientes términos: grupo prostético, cofactores enzimáticos, apoenzimas, coenzimas y holoenzimas.  Interpretar la nomenclatura establecida por la comisión Internacional de Enzimas. Nomenclatura y clasificación de enzimas: 1.oxidorreductasas, 2.transferansas,3.Hidrolasas, 4. Liasas, 5. Isomerasas,6.Ligasas

4  El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con el por el centro activado de la enzima  Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato  La inhibición puede revertirse por la adición de mas sustrato http://grupos.unican.es/

5  Modifica la Km, pero no la Vmax http://grupos.unican.es/

6  El inhibidor se une a un sitio diferente del centro activo  El inhibidor solamente se une cuando esta ocupado por el sustrato  La concentración del sustrato necesaria para alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km también se modifica

7  Se modifica tanto la Km como la Vmax http://grupos.unican.es/

8  El inhibidor se fija tanto a la enzima como al complejo ES. http://grupos.unican.es/

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10 http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin- enzimtica/ http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin/

11 MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.

12 http://leymerman.wordpress.com/2011/12/05/enzimas/ http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html

13 http://www.datuopinion.com/coenzima

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15 Cofactor: ion inorgánico o coenzima necesaria para la actividad enzimática. Iones metálicos: son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes. Estas dan origen a los metaloenzimas. http://1.bp.blogspot.com/_M- shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAA

16 MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica

17 http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html

18 MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica

19 http://docentes.educacion.navarra.es/~me tayosa/bach2/2biometabo2.html&docid=8 pb

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21 Br: Melani Peña CI: 20452990

22  Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan Ejemplo: Amilasa (almidón), Ureasa (urea)  Enzimas se designan según el tipo de reacción catalizada Ejemplo: deshidrogenasa (catalizan la sustracción de hidrógenos)

23  Ciertas enzimas conocidas desde hace tiempo tienen nombres arbitrarios. Tripsina Jugo pancreático Pepsina Jugo Gástrico

24 1. Oxidorreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomarasas 6. Ligasa Nombre sistemático: sustrato + tipo de reacción catalizada Nombre trivial o recomendado Numero de código: EC 2.7.1.2

25  Catalizan reacciones de oxidorreduccion, están asociadas a coenzimas Enzimas designadas Sustrato + deshidorgenasa Cuando el sustrato es donante de H+ Sustrato + reductasa Sustrato aceptor de H+ Sustrato + oxidasa Aceptor de hidrogeno el O2 Sustrato + oxigenasa Oxigeno es incorporado al sustrato

26 http://respiracioncelular.wikispaces.com/  Nombre sistemático es: L- lactato: NAD oxidorreductasa Numero de código: EC 1.1.1.2.7 LACTATO PIRUVATO  Nombre trivial recomendado: lactato deshidrogenasa

27  Catalizan la transferencia de un grupo químico desde un sustrato considerado donante a otro aceptor.  Nombre trivial recomendado: Aspartato aminotransferasa  Nombre sistemático es: D-aspartato: cetoglutarato aminotransferasa Numero de código: EC 2.6.1.1 http://themedicalbiochemistrypage.org

28  Catalizan la ruptura de enlaces C=O,C-N y O-P por adición de agua.  El nombre recomendado: Sustrato + Asa (sufijo)  Nombre sistemático es: L-arginina hidrolasa Numero de código: EC 3.5.3.1  Nombre trivial recomendado: Arginasa

29  Catalizar la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula del sustrato; por un proceso diferente al de la hidrólisis. Nombre recomendado Descarboxilasas Cuando eliminan CO2 Deshidratasas Cuando eliminan agua aldolasas Cuando eliminan aldehido

30 Fructosa-1,6-bisfosfato Dihidroxiacetonafosfato + Gliceraldehído-3-fosfato  Nombre trivial recomendado: Fructuosa-bisfosfato aldolasa  Nombre sistemático es: fructuosa-1,6-bisfofato liasa Numero de código: EC 4.1.2.13 http://es.wikipedia.org/wiki/Liasa

31  Interconvierten isómeros de cualquier tipo.  Nombre sistemático es: Maleato isomerasa Numero de código: EC 5.3.1.1  Nombre trivial recomendado: Maleato isomerasa http://html.rincondelvago.com/glucolisis.html MaleatoFumarato - -- -

32  Catalizan la unión de dos moléculas acopladas con la hidrólisis de alta energía de nucliosidos trifofato.  Nombre sistemático es: L- glutamato: amoniaco ligasa Numero de código: EC 6.3.1.2  Nombre trivial recomendado: glutamina sintetasa http://www.my-personaltrainer.it/GLUTAMMINA.htm

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34 (Porción prostética) (porción a prostética)

35  La inhibición reversible de una enzima puede ser competitiva, a competitiva o mixta.  Inhibidores competitivos: compiten con el sustrato por su unión reversible al sitio activo, pero no son transformados por la enzima  Inhibidores a competitivos se unen al complejo ES en un sitio distinto del activo  Los inhibidores mixtos se unen a E o ES, en un sitio diferente del sitio activo  Inhibidores irreversible se une permanentemente a un sitio activo formando enlace covalente  Holoenzima = apoenzima + coenzima (Enzima total) (proteina) (no proteinica)  Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima: nombres particulares, nombre sistemático,código de la comisión enzimática estos dos últimos tomara en cuenta la clasificación según el tipo de reacción catalizada.

36 Murray, Granner, Mayes Rodwell. Bioquímica de Harper (1992). 12 a v a. edición. MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica. Lenhiger. Principios de Bioquímica. 4ta Edición.

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