TEMA 1 LAS PROTEÍNAS.

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1 TEMA 1 LAS PROTEÍNAS

2 CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N siempre y además pueden llevar S, P, Fe, Cu, Mg, etc. Las proteínas representan el 50% del peso en seco de un ser humano. Son las macromoléculas que mayor número de funciones realizan. Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico.

3 CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN
Según el número de aminoácidos se clasifican en: Oligopéptidos con menos de 12 aminoácidos Polipéptidos con más de 12 y menos de 60. Proteínas con más de 60..

4 CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN
La diversidad de las proteínas se debe tanto al número y tipo de aminoácidos como al orden de estos en la cadena. Como se conocen 20 aminoácidos corrientes distintos, con n aminoácidos se pueden obtener 20n secuencias distintas. La selección natural se ha encargado de elegir las funcionales y eliminar las que no son útiles. No hay ninguna proteína esencial, aunque si algunos aminoácidos.

5 LOS AMINOÁCIDOS Aminoácidos en 3D

6 LOS AMINOÁCIDOS CLASIFICACIÓN Según el grupo R en: Apolares
Polares sin carga Ácidos con carga – Básicos con carga + Aminoácidos esenciales Sólo en lactantes

7 LOS AMINOÁCIDOS Son sólidos, cristalinos Con alto punto de fusión
Solubles en agua Poseen actividad óptica: Dextrógiros Levógiros Isomería D y L Comportamiento anfótero (Ácido y básico)

8 LOS PÉPTIDOS Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace peptídico es un enlace covalente formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Es un enlace rígido, con dimensiones y propiedades entre un enlace simple y uno doble. Esto se debe al efecto de resonancia y hace que los elementos que están unidos al enlace peptídico se encuentren en el mismo plano.

9 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Secundaria

10 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad Desnaturalización Especificidad

11 CLASIFICACIÓN Según su composición distinguen dos grupos:
HOLOPROTEIDOS: Formadas sólo por aminoácidos. HETEROPROTEIDOS: Una parte proteica y otra no proteica denominada Grupo prostético. CROMOPROTEIDOS: llevan un pigmento como la hemoglobina y mioglobina con hierro y de color rojo o la hemocianina que lleva cobre y es de color azul. GLUCOPROTEÍNAS: llevan un glúcido unido covalentemente, como en algunas hormonas (Gonadotropina HCG, Eritropoyetina o EPO), inmunoglobulinas y mucoproteínas.

12 CLASIFICACIÓN Según su composición distinguen dos grupos:
HOLOPROTEIDOS: Formadas sólo por aminoácidos. HETEROPROTEIDOS: Una parte proteica y otra no proteica denominada Grupo prostético. LIPOPROTEÍNAS: llevan lípidos como los quilomicrones, VLDL, LDL y HDL. NUCLEOPROTEÍNAS: son las que se unen a los ácidos nucleicos. FOSFOPROTEÍNAS: llevan ácido fosfórico como la caseína y la vitelina. 

13 CLASIFICACIÓN Según su forma o estructura se distinguen:
GLOBULARES: Solubles en agua y disolventes polares Forma más o menos esférica Actividad biológica grande. Tipos:   Albúminas: Reserva principal del organismo. Regulan la presión osmótica Globulinas: Elevado peso molecular hasta Forman parte de la hemoglobina y los anticuerpos. Histonas: Se encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.

14 CLASIFICACIÓN Según su forma o estructura se distinguen:
FILAMENTOSAS: Insolubles en agua Estructura alargada tipo  o . Resistentes a los enzimas proteolíticos Tipos: Colágeno: Formados por tres cadenas ricas en prolina, hidroxiprolina y glicina. Se encuentran en el tejido cartilaginoso, conjuntivo y óseo. Elastinas:  hélice. Se encuentran en pulmones y arterias. Queratinas:  laminar. En formaciones epidérmicas como el pelo, uñas, plumas etc.

15 FUNCIONES Estructural:
A nivel celular: Glucoproteínas de la membrana, de los microtúbulos del citoesqueleto, de los cilios, flagelos y las histonas de los ácidos nucleicos. A nivel histológico se pueden citar las queratinas, las elastinas y el colágeno. Transporte: Las permeasas de la membrana, la hemoglobina, la transferrina, las lipoproteínas etc.

16 FUNCIONES Enzimática: Es posiblemente la función mas importante. Facilitan las reacciones químicas haciendo que se realicen a gran velocidad pero a temperatura baja.

17 FUNCIONES Hormonal: Insulina, tiroxina, hormona del crecimiento, etc.
Defensa: Las inmunoglobulinas o anticuerpos, la trombina y el fibrinógeno, las mucinas, así como los antibióticos. Motoras: La actina y la miosina que intervienen en la contracción muscular. Cinesinas en el movimiento de vesículas y orgánulos y la dineína en el movimiento de los cilios y flagelos.

18 FUNCIONES Reserva: Ovoalbumina, la caseína, etc.
Homeostática: Regulan el pH y la presión osmótica.