LAS PROTEÍNAS.

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1 LAS PROTEÍNAS

2 Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:
a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos. b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). d) Son muy abundantes en los seres vivos, llegan a constituir el 50% del peso seco

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5 Enlace Peptídico

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9 Estructura de las Proteínas

10 Las proteínas son macromoléculas formadas por muchos aminoácidos.
La funcionalidad de las proteínas depende de la disposición espacial de sus componentes Existen cuatro niveles de organización estructural de las proteínas.

11 Estructuras de las Proteínas
Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

12 Estructura primaria Secuencia lineal de los aminoácidos unidos por enlace peptídico No FUNCIONAL Es FUNDAMENTAL para las funciones de las proteínas. El ORDEN y el NÚMERO de aminoácidos determinará el RESTO DE SUS ESTRUCTURAS y el funcionamiento posterior de las proteínas.

13 Estructura primaria

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15 Estructura Secundaria
Plegamiento de la cadena lineal de los aminoácidos La estructura espacial se mantiene por puentes de Hidrógeno entre aminoácidos no contiguos Dos estructuras posibles: Hélice α Lámina β o Lámina plegada

16 Hélice α

17 Colágeno

18 Lámina β o Lámina plegada

19 Fibroína

20 Estructura terciaria Plegamiento de la Estructura secundaria
La estructura terciaria adquiere su configuración espacial debido a la presencia de varios tipos de enlaces entre los radicales de aminoácidos no consecutivos en la cadena Puentes disulfuro Puentes de Hidrógeno Interacciones iónicas Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals

21 Puentes disulfuro

22 Puentes de Hidrógeno

23 Interacciones iónicas

24 Interacciones hidrofóbicas

25 Fuerzas de Van der Waals
+ - + -

26 Fuerzas de Van der Waals

27 Mioglobina Ubiquitina

28 Estructura cuaternaria
Agrupación de varias sub-unidades con estructura terciaria Se mantiene en el espacio gracias a los mismos enlaces que la estructura terciaria La funcionalidad de la proteína exige la unión de las subunidades

29 Hemoglobina

30 Piruvato quinasa

31 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.

32 CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

33 DESNATURALIZACIÓN La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

34 Agentes desnaturalizantes
Calor Cambios de pH Alteraciones en la concentración Productos químicos: Alcohol, Formol

35 Consecuencias Pérdida de la solubilidad Pérdida de la función

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37 Especificidad Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica inter-específica e intra-específica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

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39 Funciones de las proteínas

40 Función ESTRUCTURAL -Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: Ciertas gluco-proteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas y ayuda a regular la expresión de los genes. -Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Seda de insectos y arañas

41 Función DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.

42 Función de TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. La bomba de sodio bombea Na+ y K+ en la membrana

43 Función REGULADORA Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

44 Función HORMONAL Algunas hormonas son de naturaleza proteica
Insulina y el glucagón Hormonas segregadas por la hipófisis: H. del crecimiento H. adrenocorticotrópica (regula la síntesis de corticosteroides) Calcitonina (regula el metabolismo del calcio) FSH, LH, TSH, HCG

45 Función CONTRACTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

46 Función ENZIMÁTICA Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Tripsina, Lipasa, ADN Polimerasa, ….

47 Función DE RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo, la glpadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. La lacto-albúmina de la leche.

48 Función HOMEOSTÁTICA Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Seroalbumina

49 Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas: Formadas sólo por aminoácidos Fibrosas: Insolubles Función Estructural Queratina, Colágeno, Actina, Miosina, Elastina Globulares Solubles Funciones dinámicas Globulinas, Albúminas (lacto y seroalbúminas)

50 HETEROPROTEÍNAS Formadas por aminoácidos y otras sustancias no proteicas, el grupo prostético: GLÚCIDOS ÁCIDO ORTOFOSFÓRICO LÍPIDOS PORFIRINA ÁCIDOS NUCLEICOS

51 GLUCOPROTEÍNAS Membranas celulares Inmunoglobulinas
Mucus respiratorio y digestivo Hormonas: FSH, LH, TSH, HCG.

52 FOSFOPROTEÍNAS Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico.
vitelina de la yema de huevo caseína, abundante en la leche y proteína principal del queso.

53 LIPOPROTEÍNAS Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol: HDL, LDL.

54 CROMOPROTEÍNAS Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, Hemocianina, Citocromos…

55 NUCLEOPROTEÍNAS Su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos.
Histonas: Forman la Cromatina y los Cromosomas.