UNIDADES 16-18 METABOLISMO.

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1 UNIDADES 16-18 METABOLISMO

2 METABOLISMO DEFINICIÓN 2

3 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS
SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES) O CÍCLICAS SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución. SE CLASIFICAN EN CATABÓLICAS, ANABÓLICAS O ANFIBÓLICAS ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS

4 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

5 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

6 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

7 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

8 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 8

9 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

10 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 10

11 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 11

12 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

13 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre metabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía

14 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre anabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía

15 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 15

16 ENZIMAS

17 ENZIMAS DEFINICIÓN Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. 17

18 ENZIMAS REACCIONES ENZIMÁTICAS COMPONENTES 18

19 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 19

20 ENZIMAS CARACTERÍSTICAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces. Químicamente son proteínas que actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No realizan reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro activo. 20

21 ENZIMAS ESTRUCTURA COMPONENTES
Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas o estar acompañadas de otras moléculas no proteicas. En el caso de que haya una composición mixta se pueden distinguir: - parte proteica: APOENZIMA - Parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos. - COFACTOR, cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, o COENZIMAS, si son moléculas orgánicas, que se unen TEMPORALMENTE al apoenzima. - Grupo prostético: cuando se une PERMANENTEMENTE a la parte proteica 21

22 ENZIMAS ESTRUCTURA COMPONENTES 22
22

23 ENZIMAS COMPONENTES COENZIMAS

24 ENZIMAS ESTRUCTURA ZONAS FUNDAMENTALES 24

25 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que forman parte del metabolismo celular. Actúan rebajando la energía de activación de las reacciones químicas que catalizan, aumentando la velocidad de la reacción. Intervienen en concentraciones muy bajas.

26 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 26

27 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 27

28 ENZIMAS ESPECIFICIDAD
Las enzimas son muy específicas. Esto les permite actuar en una RQ determinada sin alterar otras. Actúan siempre a la temperatura ambiente de la célula. Son muy activas, (algunas pueden aumentar la velocidad de una RQ hasta un millón de veces). Presentan elevado PM.

29 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN
Una reacción química A===>B tiene lugar porque cierto número de moléculas A se encuentran con la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, que denominamos estado de transición, en el que es muy probable que se establezca o se rompa algún enlace químico y se forme entonces el producto P.

30 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN
La velocidad de la reacción será proporcional a la concentración de moléculas en ese estado de transición. Hay 2 métodos generales mediante los cuales se puede acelerar la velocidad de una reacción química: -Elevar la temperatura: pues se incrementa el nº de moléculas capaces de alcanzar el estado de transición, (inviable en la célula). -Añadir un catalizador: que se combina con los reactivos de forma transitoria y produce un estado de transición con menor energía de activación. (Nota: la energía libre de activación es la diferencia entre la energía libre -G- de 1 mol de sustancia en el estado de transición y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial.)

31 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 31

32 ENZIMAS MECANISMO DE ACCIÓN ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

33 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA COMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO

34 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DOBLE SUSTRATO P1 P2
E+S1+ S ES1S EP1P E+P1+P2

35 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DOBLE SUSTRATO

36 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO

37 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO

38 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO

39 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 39

40 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 40

41 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 41

42 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

43 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

44 ENZIMAS COENZIMAS

45 ENZIMAS COENZIMAS

46 ENZIMAS COENZIMAS

47 ENZIMAS COENZIMAS

48 ENZIMAS COENZIMAS

49 Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima

50 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

51 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

52 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

53 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

54 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

55 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibición competitiva sustrato
inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

56 Inhibidor competitivo
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibidor competitivo

57 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

58 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibición no competitiva
sustrato FACTORES No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

59 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

60 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibición alostérica. sustrato
Enzima activa Sin inhibidor Inhibición alostérica. Enzima inactiva Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. con inhibidor inhibidor

61 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

62 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES envenenadores sustrato
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.

63 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

64 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

65 ENZIMAS NOMENCLATURA Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima: - Nombres particulares: Asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. - Nombres sistemáticos: el nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: - el sustrato preferente - el tipo de reacción realizado - terminación "asa" Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

66 ENZIMAS NOMENCLATURA - Código internacional: propuesto por la comisión enzimática (enzyme comission). El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D- glucosa el que acepta el grupo fosfato.

67 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

68 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

69 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

70 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

71 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

72 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

73 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

74 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

75 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

76 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO
Esquema del modelo llave cerradura Esquema del modelo del ajuste inducido

77 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 77

78 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CINÉTICA ENZIMÁTICA
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).

79 Gráfica de Michaelis_Menten
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CINÉTICA ENZIMÁTICA Gráfica de Michaelis_Menten Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato

80 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes. En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos. Suministro para hacer 4 relojes a la hora.

81 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CINÉTICA ENZIMÁTICA
Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la gráfica.

82 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CINÉTICA ENZIMÁTICA Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo

83 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CINÉTICA ENZIMÁTICA Km = [E] [S] [ES]

84 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA RUTAS METABÓLICAS REGULACIÓN
En los sistemas enzimáticos (rutas metabólicas) existe un enzima regulador que establece la velocidad de la reacción química. La célula puede controlar la síntesis de producto según sus necesidades. Puede controlar la síntesis de enzima regulador. Puede controlar su actividad (enzimas alostéricos).

85 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Pueden adoptar dos formas estables diferentes, la conformación activa y la inactiva. Además del centro activo, tienen otro lugar denominado centro regulador o sitio alostérico (específico), al que se puede unir una sustancia denominada modulador o ligando (específico). Una sola de las conformaciones presenta afinidad por el ligando. Hay ligandos activadores e inhibidores. El alosterismo permite la autorregulación de la actividad enzimática, de dos formas: Por retroinhibición (su conformación inicial es la activa) Por inducción enzimática (su conformación inicial es la inactiva)

86 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Los enzimas alostéricos presentan, además del centro activo, otro lugar, el centro alostérico, a través del cual interactúan con un modulador.

87 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ENZIMAS ALOSTÉRICOS NEGATIVOS POSITIVOS
Los moduladores alostéricos pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores. Los positivos provocan un aumento de la actividad, (sustrato). Los negativos, al unirse, provocan el paso de la forma activa a la inactiva, (producto).

88 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA

89 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA

90 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA

91 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Acividad 5

92 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Acividad 6 [S] = 4 mM =4 103 μM 2, μM 0,5 103 Μm [ES] 4,5 μM = Km = [E] [S] [ES] [E] μM 2,5 μM 4,5 μM = 2, μM 0,5 103 μM 4,5 μM [ES]= 4,5 μM 2,5 μM 4 103 μM [E] = = 2, μM

93 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA