INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO

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1 INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
ATP Y ENZIMAS

2 1. CONCEPTO DE METABOLISMO
Se denomina metabolismo al conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de la célula. Este conjunto de reacciones proporcionan. a los seres vivos la materia y la energía que necesitan para realizar sus funciones vitales

3 1.1. RUTAS METABÓLICAS En el metabolismo las reacciones químicas están encadenadas, de forma que el producto de una reacción es el sustrato o metabolito de la siguiente. Cada uno de los conjuntos de reacciones encadenadas que constituyen el metabolismo se denomina ruta o vía metabólica. Mapa de rutas metabólicas celulares y sus conexiones. Fuente: Molecular Biology of the Cell. Alberts, et al. Fourth edition

4 1.2. ANABOLISMO Y CATABOLISMO
Anabolismo: Parte constructiva del metabolismo. Se forman moléculas complejas a partir de moléculas más sencillas. Requiere aporte de energía en forma de ATP. Catabolismo: Parte destructiva del metabolismo. Forma moléculas sencillas a partir de moléculas más complejas. Pueden producir energía en forma de ATP

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6 2. TIPOS DE ORGANISMOS SEGÚN SU NUTRICIÓN
▪ Fotolitotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales a partir de sustancias inorgánicas. Se les llama también fotoautotrofos y fotosintéticos. Ejemplo: las plantas verdes. ▪ Fotoorganotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales de sustancias orgánicas. Este raro tipo de nutrición sólo es propio de ciertas bacterias como las bacterias purpúreas. ▪ Quimiolitotrofos: Obtienen la energía de procesos químicos y los materiales a partir de sustancias inorgánicas.  Se les denomina también quimiosintéticos. Ejemplo: las bacterias férricas, las sulfurosas y las nitrificantes y nitrosificantes. ▪ Quimioorganótrofos: Obtienen la energía  y los materiales a partir de sustancias orgánicas. Se les llama también quimioheterotrofos. Ejemplo: los animales y los hongos.

7 3. LAS ENZIMAS Las enzimas son, en general, proteínas globulares que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos. Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando considerablemente las reacciones y disminuyendo la energía de activación que muchas reacciones requieren.

8 3.1. TIPOS DE ENZIMAS Proteínas simples Holoenzimas que poseen:
una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica, (cofactor) que puede estar formada por iones (cationes de hierro, calcio, etc), o moléculas orgánicas (coenzima) HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

9 3.2. CENTRO ACTIVO Es una concavidad de la enzima formada por unos determinados segmentos de la cadena de aminoácidos de la enzima (E) que determina una superficie complementaria a la molécula del reactivo o sustrato (S). El centro activo se une al sustrato mediante interacciones débiles, formándose así el complejo enzima-sustrato (ES). Esta unión cambia el sustrato y el complejo ES se transforma en el complejo enzima-producto (EP). A continuación se separan enzima y producto

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11 FUNCIONES DEL CENTRO ACTIVO
El centro activo están presentes dos grupo de aminoácidos: Aminoácidos encargados de unir el sustrato. Aminoácidos encargados de transformar químicamente el sustrato para dar los productos.

12 3.3. PROPIEDADES a) Especificidad: una enzima actúa sólo sobre un sustrato o un grupo de substratos relacionados, y solo efectúa un tipo de reacción. La especificidad por el tipo de sustrato y por el tipo de reacción catalizada son la base de los criterios de clasificación de las enzimas. Así, las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).

13 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

14 Enzimas. Clasificación
Denominación Función 1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción 2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional. 3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O 4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces 5. Isomerasas Transformación en su isómero 6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)

15 3.3. PROPIEDADES b) Localización: muchas enzimas se encuentran en orgánulos específicos, lo que permite un ambiente favorable para cada tipo de reacción metabólica y evitando interferencias de moléculas con estructuras similares. c) Las enzimas presentan saturación por el sustrato: la velocidad de una reacción enzimática crece con la concentración de sustrato de forma asintótica hasta un límite denominado velocidad máxima

16 3.3. PROPIEDADES La actividad enzimática depende de factores como el pH y la temperatura. Las enzimas tienen una temperatura óptima y un pH óptimo. Al aumentar la temperatura, la actividad enzimática también aumenta, pero hasta un límite, ya que los enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas. Por otra parte, el pH, al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática.

17 3.4. INHIBIDORES Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. A la acción que realizan se la denomina inhibición, que puede ser: Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mismo, pero no la inutiliza permanentemente.

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19 La inhibición reversible puede ser:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas: Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. Sobre el complejo E-S, uniéndose a él y dificultando su desintegración y por lo tanto la formación de los productos.

20 INHIBICIÓN COMPETITIVA

21 Inhibición competitiva
sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

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23 3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas
Estas enzimas poseen además del centro activo, otro centro llamado centro regulador  o alostérico donde se puede unir un modulador o regulador alostérico que, puede ser un activador o un inhibidor de la enzima: Si el centro regulador esta vacío la enzima actúa a velocidad normal; Si está ocupado por el regulador se producen cambios en la conformación y dependiendo de que sea activador o inhibidor adoptara una forma más o menos activa.

24 3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas

25 3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas
Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas, suelen actuar en puntos estratégicos de las rutas metabólicas como son: la primera reacción de una ruta metabólica o los puntos de ramificación de una ruta metabólica. El propio sustrato de la primera reacción es el que actúa como activador  alostérico, al unirse con el enzima produce el cambio que da lugar a la conformación activa. También el producto final de la ruta metabólica puede actuar como inhibidor alostérico, produciendo la aparición de la conformación inactiva.

26 3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas

27 4. EL ATP El Adenosín Trifosfato (ATP) es un nucleótido que actúa almacenando y transportando energía libre en los procesos metabólicos de todas las células. Es la moneda de intercambio energético que permite todas las funciones celulares.

28 4. EL ATP La energía liberada en las reacciones catabólicas se usa para fosforilar ADP, generando ATP. La energía almacenada en el ATP se utiliza en la mayoría de los trabajos celulares. Por lo tanto, el ATP acopla los procesos productores de energía de la célula a los consumidores de energía. Trabajo Mecánico: batido de cilios y flagelos, lcontracción de las células musculares, el movimiento de los cromosomas durante la división celular. Trabajo de Transporte activo, endocitosis y exocitosis. Trabajo Químico: impulso de reacciones endergónicos (anabólicas)

29 5. COENZIMAS DE ÓXIDO-REDUCCIÓN
En general la oxidación consiste en la perdida de electrones y la reducción en la ganancia de electrones: oxidación Fe2+  Fe3+ + e reducción Cl + e-  Cl- . Para que un compuesto se oxide es necesario que otro se reduzca, es decir la oxidación de un compuesto siempre va acoplada a la reducción de otro.

30 5. COENZIMAS DE ÓXIDO-REDUCCIÓN
Los procesos de oxido-reducción tienen gran importancia en el metabolismo, porque muchas de las reacciones del catabolismo son oxidaciones en las que se liberan electrones; mientras que muchas de las reacciones anabólicas son reducciones en las que se requieren electrones. Los electrones son transportados desde las reacciones catabólicas de oxidación en las que se libera, hasta las reacciones anabólicas de reducción en las que se necesitan. Este transporte lo realizan principalmente 3 coenzimas: NAD+ (dinucleótido de nicotidamina y de adenina), NADP (fosfato del dinucleótido de nicotidamina y de adenina)y FAD (mononucleótido de flavina).

31 5.1. LAS VITAMINAS Las vitaminas son un conjunto de moléculas esenciales que intervienen en numerosas funciones celulares específicas y que no pueden ser sintetizadas por ningún proceso metabólico en nuestro cuerpo, por lo que deben formar parte de nuestra dieta. No son necesarias en altas concentracions, pero tanto su defecto como su exceso pueden ser patológicos. Según su solubilidad en agua o en sustancias lipídicas, las vitaminas se clasifican en… Hidrosolubles Liposolubles

32 5.1. LAS VITAMINAS Las vitaminas hidrosolubles actúan como coenzimas y grupos prostéticos de las enzimas.

33 FIN