Proteínas I Sebastián Acuña Área Bioquímica.

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1 Proteínas I Sebastián Acuña Área Bioquímica

2 Objetivos Analizar las propiedades físico-químicas de las proteínas. Describir las funciones biológicas más relevantes de las proteínas.

3 SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
Proteínas Concepto y definición Proteínas prōtos (del griego): “primero o más importante”. Todas las proteínas están formadas a partir de los mismos 20 aminoácidos. SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS Son la expresión de la información génica.

4 LAS PROTEÍNAS SON LAS MOLÉCULAS QUE EXPRESAN LA INFORMACIÓN GENÉTICA
ADN Núcleo celular Transcripción ARNm Citosol Traducción Ribosoma Cadena de aminoácidos (Proteínas) En la célula eucariota

5 20 α-aminoácidos estándar
SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS 20 α-aminoácidos estándar Esteroisómeros L Condensación dipeptido Enlace peptídico

6 Pentapéptido 5 aminoácidos 4 enlaces peptídicos Grupos radicales -R
Extremo amino-terminal Extremo carboxilo-terminal seril-glicil-tiroinil-alanil-leucina

7 Propiedades físico-químicas
Carga Neta 14 7 pH pKa≈9,69 pKa≈4,25 pka pKa≈10,53 pKa≈2,18 - - 12 Anión + +/ - - (0) pI Punto Isoiónico + + 2 Catión

8 Propiedades físico-químicas
ELECTROFORESIS Aplicación de Campo eléctrico pH Carga Neta 14 7 Migra al Ánodo Polo + 12 - - Anión + +/ - - (0) No migra Se orienta pI Migra al Cátodo Polo - + + Catión 2

9 El pI, ¿significa pH neutro?
Valor de pH, donde las cargas + igualan a las -

10 Electroforesis en gel de poliacrilamida

11 Propiedades físico-químicas
El pH del medio determina la carga eléctrica del péptido. El pH del medio determina la carga de la proteína. Los péptidos tienen comportamiento ácido-base Las proteínas tienen comportamiento ácido-base. El pH del medio y el pI determinan el comportamiento de los peptidos y las proteínas Los péptidos y las proteínas pueden ser caracterizadas de acuerdo al pH del medio, la carga eléctrica y su peso atómico (PM). Polipéptidos PM < 10000 Proteínas PM>10000

12 20 α aa están siempre presentes en las proteínas.
La proporción de residuos de cada 20 α aa, presentes en diferentes proteínas es diferente. Diferentes proteínas, Diferentes funciones La identidad, secuencia y proporción de aminoácidos en la cadena polipeptídica determina la función de la proteína

13 Clasificación de proteínas
Proteínas sencillas Compuestas sólo por aminoácidos Proteínas conjugadas Compuestas por aminoácidos y otros compuestos o grupos prostéticos. Lipoproteínas (lípidos) Glucoproteínas (glúcidos) Fosfoproteínas (P) Hemoproteínas (hemo) Flavoproteínas (flavinas) Metaloproteínas (metales) IgG Glucoproteína Glúcido Hemoglobina Hemoproteína

14 Proteínas sin subunidades Una sola cadena peptídica
Hemoglobina Protómeros Proteínas con subunidades Dos o más péptidos asociados en forma no covalente Proteína Oligomérica Dos o más subunidades idénticas 4 subunidades polipeptídicas. Dos cadenas α idénticas. Dos cadenas β idénticas Tetrámero de 4 subunidades Dímero de protómeros αβ Proteína PM Nº aa Nº polipéptidos Citocromo C 13000 104 1 Mioglobina 16890 153 Hemoglobina 64500 574 4 Quimiotripsina 21600 241 3 FUNCIONES

15 Funciones de las proteínas
Enzimas Hormonas Anticuerpos Receptores hormonales Transportadores Canales transmembrana Soporte, forma, protección... Función estructural Proteínas fibrosas Función enzimática y reguladora Proteínas globulares Clasificación funcional

16 Clasificación funcional de las proteínas
Función estructural Proteínas fibrosas Formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Polipéptidos en hebras u hojas largas. Asignan sus características a las estructuras de las cuales forman parte. Suelen ser insolubles. Brindan: soporte, forma, protección, elasticidad, resistencia.

17 Colágeno tendones, cartílagos, aparato reproductor, matriz ósea.
Proteínas fibrosas α-queratina cabello, uñas, plumas. Colágeno tendones, cartílagos, aparato reproductor, matriz ósea. Colágeno

18 Clasificación funcional de la proteínas
Enzimas y proteínas reguladoras Proteínas globulares. Gran variedad estructural. Gran variedad funcional. Ejemplos: Enzimas Hormonas Anticuerpos Canales transmembranas En las proteínas globulares la diversidad estructural refleja la diversidad funcional

19 Proteínas globulares. - Enzimas Hexoquinasa Clase de enzima
Tipo de reacción Oxidoreductasas Transferencia de e- Transferasas Transferencia de grupos Hidrolasas Reacciones de hidrólisis Liasas Formación de dobles enlaces Isomerasas Isomerizaciones Ligasas Reacciones de condensación Hexoquinasa

20 Proteínas globulares. -Hormonas
Vinculadas al metabolismo energético y mineral Insulina Glucagón Adrenalina Vasopresina Vinculadas a la reproducción Oxitocina Prolactina Hormona luteinizante LH Hormona folículo estimulante FSH

21 -Anticuerpos inmunoglobulinas
Proteínas globulares -Anticuerpos inmunoglobulinas Inmunoglobulina M IgM Inmunoglobulina G IgG

22 Resumen Las proteínas son la expresión de la información genética.
Los aminoácidos pueden unirse covalentemente por enlaces peptídicos formando péptidos y proteínas. Las proteínas están formadas por residuos de los 20 aminoácidos estándar. La secuencia, composición y las características fisico-químicas de los aminoácidos determinan la estructura y función de las proteínas. La gran diversidad de las proteínas globulares refleja la diversidad funcional de las proteínas.

23 Autoevaluación Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones: Las proteínas están formadas por residuos de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas nunca reflejan la composición y secuencia de aminoácidos de la mismas. El pH del medio determina la carga eléctrica de las proteínas. El punto isoiónico (pI), es un valor de pH donde la carga neta de la proteína es 0.

24 Autoevaluación Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones: Las proteínas conjugadas están compuestas solamente por aminoácidos. El colágeno es una proteína con función reguladora. La variabilidad en las funciones de las enzimas es ejemplo de la gran variabilidad en las funciones de las proteínas. El cambio de un sólo aminoácido en la cadena polipeptídica nunca puede determinar un cambio en la función proteica.

25 Bibliografía Sitios web
Lehninger, Nelson & Cox; Aminoácidos, péptidos y proteínas, Estructura tridimensional de las proteínas, Función de las proteínas; Principios de Bioquímica; Omega 5ra Edición, 2010; Cap. 5, 6 y 7. Voet & Voet; Covalent Structures of Proteins, Three-Dimensional Structures Of Proteins, Proteins Folding, Dinamics, And Structural Evolution, Hemoglobin: Protein Function in Microcosm; Biochemistry; Wiley & Sons Inc. 2da Edición, 1995; Cap 6, 7, 8 y 9, Pag , , y Stryer; Estructura y función de las proteínas, Descripción de una proteínas alostérica; Bioquímica; Editorial Reverté 4ta Edición, 1995; Cap. 2 y 7, Pag y Mathews & van Holde; Introducción a las proteínas: nivel primario de la estructura proteica, Estrcutura tridimensional de las proteínas, función y evolución de las proteínas y proteínas en movimiento: sistema contráctil y de motilidad; Bioquímica; McGraw-Hill, Interamericana 2da Edición, 1998; Cap.5, 6, 7 y 8, Pag , , y 28 Protein Data Bank Stuctural classification of Proteins Sitios web