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SINTESIS DE PROTEÍNAS PROCESAMIENTO – REGULACIONES Traducción del ARNm Todos los ARNm se leen de 5´a 3´ Del extremo amino T al carboxilo T Cada aminoácido.

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1 SINTESIS DE PROTEÍNAS PROCESAMIENTO – REGULACIONES Traducción del ARNm Todos los ARNm se leen de 5´a 3´ Del extremo amino T al carboxilo T Cada aminoácido lo codifican 3 bases Traducción tiene lugar en los ribosomas Siendo los ARNt los adaptadores entre el molde de ARNm y los aminoácidos incorporados Implica la interacción entre 3 tipos de ARNs y varias proteínas para la traducción. Traducción del ARNm Todos los ARNm se leen de 5´a 3´ Del extremo amino T al carboxilo T Cada aminoácido lo codifican 3 bases Traducción tiene lugar en los ribosomas Siendo los ARNt los adaptadores entre el molde de ARNm y los aminoácidos incorporados Implica la interacción entre 3 tipos de ARNs y varias proteínas para la traducción.

2 ARNt Todas las células contienen distintas móleculas de ARNt tienen estructura similar Pero poseen secuencias únicas que permiten la unión de un aminoácido concreto con su codón Miden 70 a 80 nucleótidos y tienen forma de hoja de trébol Asumen plegamiento en forma de L, para el correcto anclaje del ribosoma Poseen dos regiones distintas: su secuencia CCA donde se unen los aminoácidos en el extremo 3´ y la secuencia que reconoce la secuencia en ARNm(anticodón) en el extremo opuesto según su estructura física. Aminoacil ARNt sintetasas median la unión de los aminoácidos a su ARNt específico. Todas las células contienen distintas móleculas de ARNt tienen estructura similar Pero poseen secuencias únicas que permiten la unión de un aminoácido concreto con su codón Miden 70 a 80 nucleótidos y tienen forma de hoja de trébol Asumen plegamiento en forma de L, para el correcto anclaje del ribosoma Poseen dos regiones distintas: su secuencia CCA donde se unen los aminoácidos en el extremo 3´ y la secuencia que reconoce la secuencia en ARNm(anticodón) en el extremo opuesto según su estructura física. Aminoacil ARNt sintetasas median la unión de los aminoácidos a su ARNt específico.

3 Unión de aminoácidos Paso 1.Activación del aminoácido que reacciona con ATP. Formando un aminoacil AMP Paso 2. Se une al extremo 3 del ARNt Aminoacil ARNt sintetasas reconocen tanto a los aminoácidos como las secuencias del ARNt La mayoría de los aminoácidos son codificados por más de un codón Algunos ARNt son capaces de reconocer más de un codón en el ARNm

4 RIBOSOMA Estan formados por dos subunidades, compuestas por proteínas y ARNr. Células de mamiferos 10 millones de ellos E coli 20,000 Estructura similar en procariotas y eucariotas Subunidades 50 y 30 s en procariotas, 60 y 40s en eucariotas Cada ribosoma tiene una copia de ARNm y una de cada proteína ribosómica salvo l proteína de la subunidad 50s está con 4 copias en E. coli

5 ARN r Es capaz de catalizar la formación de los enlaces peptídicos La subunidad mayor funciona como una ribozima en la reacción fundamental de sintesis de proteinas La capacidad de los ARN para catalizar su propia replicación y la sintesis deproteinas es paso clave para entender la evolución

6 Organización ARNm e inicio de la Traducción Hay diferencia en el sitio donde ha de empezar la traducción en procariotas y eucarotas ARNm eucariotas codifican una sola cadena polipeptidica y procariotas múltiples ARNm que codifica varios polipeptidos se llama policistrónico.. Una sola..monocistrónico Tanto ARNm pro y eu cariotas, inician con regiones 5´y terminan con regiones 3´no codificantes. En ambos, siempre se comienza con Metionina AUG N- FORMILMETIONINA EN BACTERIAS

7 SEÑALES DE INICIO Los codones de inicio de la traducción en procariotas estan precedidos por la secuencia Shine Dalgarno. En eucariotas los ribosomas son los que seunen al ARNm en el extremo 5´reconociendo la 7 metilguanosina de su CAP Se desplazan por él hasta encontrar un codón de iniciación AUG

8 Mecanismo de traducción 3 etapas: iniciación, elongación y terminación Paso 1.unión de un metionil ARNt específico y el ARNm a la subunidad menor del Ribosoma Luego la Subunidad mayor se une al complejo. Elongación de la cadena Otras proteínas no ribosómicas son necesarias

9 Traducción en bacterias 1. se unen 3 factores de iniciacion FI: IF 1,2 y3 a la unidad ribosómica 30 s El ARNm y el N-formilmetionil ARNt se unen al complejo. IF 2, el cuál une GTP, es el que especificamente reconoce al ARNt iniciador IF 3 se libera y permite que la unidad mayor 50 s se una al complejo Se hidroliza el GTP unido a IF 2 saliendo ahora IF 1 é IF-2 +GDP Se forma el complejo de iniciación preparado para efectuar los enlaces peptídicos durante la elongación

10 Traducción eucariota Requiere al menos 10 proteínas eIFs Factores A y 3se unen a la Sub U rib. 40S F 2 (unido a GTP)se une se une al metionil ARNt iniciador Sub U 40S+ARNt iniciador + F 1 forman complejo de preiniciación El ARNm es reconocido y dirigido al ribosoma por los factores F 4 El Cap del ARNm es reconocido por F 4E que forma un complejo con F4 A y F4 G F4 G tambien se une a la PABP asociada con la cola de Poli A en el extremo 3´del ARNm F4 E+F4 G+F4 A+F4 B dirigen el ARNm hacia la sub Unidad 40 S mediante interacción entre los F4 G Y F3 Sub U rib 40S unida al Metionil ARNt y a los –eIFs- chequea el ARNm hasta que encuentra un codón AUG Reconocido AUG, F5 hidroliza GTP unido a F2 y los factores de iniciación incluido F2 son liberados La unidad 40 S se une para iniciar la traducción

11 elongación El ribosoma tiene 3 sitios para unión de ARNt SITIOS P, A y E El metionil ARNt iniciador se une al sitio P La incorporación de cada aminoácido se regula en base a complementariedad de las bases y la acción del centro decodificador de la unidad pequeña del ribosoma Luego ocurre la traslocación, el ribosoma se desplaza 3 nucleótidos sobre el ARNm colocándose unnuevo codón en un sitio A libre Se trasloca el peptidil ARNt del sitio A al sitio P y ARNt libre del sitio P al E La unión de un nuevo aminoacil ARNt al sitio A induce la liberación del ARNt libre del sitio E

12 Regulación de la traducción Proteínas represoras de la traducción ej sintesis de ferritina Micro ARN no codificantes (escisión-represión) Poliadenilación controlada(cel. Germinales) Modulación de actividad de los factores de iniciación (fosforilación ) Modulación en respuesta al stress celular Disponibilidad de nutrientes Estimulación por factores de crecimiento (f 4 E no se une a la caperuza en E 5´)

13 Plegamiento y procesamiento de Proteínas La sintesis de 1 polipeptido no significa que la proteína sea funcional Se necesita conformación tridimensional, unión de varias cadenas,modificaciones adicionales, incluyendo escisión y enlaces de carbohidratos y lípidos En tal virtud se requerirán Chaperonas para plegamiento y transporte, enzimas que catalizan el buen plegamiento, escisión,glicosilación, anclaje de lípidos

14 Regulación de la función de las proteínas Regulación por pequeñas moléculas (enzimas, regulación alostérica, operón lactosa) Fosforilación ( quinasas y fosfatasas, metabolismo del glucógeno) Interacciones proteína-proteína

15 Degradación de proteínas Es un aspecto importante en la regulación celular la tasa de degradación proteica Vida media de pocos minutos a varios días Algunas se degradan en respuesta a señales específicas Las defectuosas son rápidamente degradadas Dos rutas principales de degradación La ubiquitinación y la proteolisis lisosómica Las proteinas poliubiquitinizadas son degradadas en un proteasoma La importancia de la degradación en el control de procesos fisiológicos celulares es de hacerse notar ej. En la división celular, endocitosis,elemento del código de histonas La proteólisis lisosómica (en condiciones de ausencia de nutrientes, en la metamorfosis de insectos, ausencia de sus mecanismos produce enf. neurodegenerativas y cáncer)


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