Ciudad de la Habana Septiembre 2000 Lidia Cardella Rosales. Lidia Cardella Rosales. Gustavo KouríCardellá. Gustavo KouríCardellá. Leonardo Vega Cisnero.

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2 Ciudad de la Habana Septiembre 2000 Lidia Cardella Rosales. Lidia Cardella Rosales. Gustavo KouríCardellá. Gustavo KouríCardellá. Leonardo Vega Cisnero. Leonardo Vega Cisnero. Otto Cardellá Rosales. Otto Cardellá Rosales. LLLL iiii dddd iiii aaaa C C C C aaaa rrrr dddd eeee llll llll aaaa R R R R oooo ssss aaaa llll eeee ssss.... GGGG uuuu ssss tttt aaaa vvvv oooo K K K K oooo uuuu rrrr íííí CCCC aaaa rrrr dddd eeee llll llll áááá.... LLLL eeee oooo nnnn aaaa rrrr dddd oooo V V V V eeee gggg aaaa C C C C iiii ssss nnnn eeee rrrr oooo.... OOOO tttt tttt oooo C C C C aaaa rrrr dddd eeee llll llll áááá R R R R oooo ssss aaaa llll eeee ssss.... Dayana B. González Domínguez. Dayana B. González Domínguez. Adrián Gómez Collantes. Adrián Gómez Collantes. DDDD aaaa yyyy aaaa nnnn aaaa B B B B.... G G G G oooo nnnn zzzz áááá llll eeee zzzz D D D D oooo mmmm íííí nnnn gggg uuuu eeee zzzz.... AAAA dddd rrrr iiii áááá nnnn G G G G óóóó mmmm eeee zzzz C C C C oooo llll llll aaaa nnnn tttt eeee ssss....

3 Lic. Daniel E. Benítez Zequeira. Lic. Daniel E. Benítez Zequeira. Lic. Daniel E. Benítez Zequeira. Lic. Daniel E. Benítez Zequeira. MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández Agradecemos toda la colaboración del Dpto. de Informática de nuestra facultad, y al profesor Daniel por darnos la oportunidad de realizar este trabajo. Además a todos aquellos que de una forma u otra ayudaron con la realización del mismo. Agradecemos toda la colaboración del Dpto. de Informática de nuestra facultad, y al profesor Daniel por darnos la oportunidad de realizar este trabajo. Además a todos aquellos que de una forma u otra ayudaron con la realización del mismo. Este trabajo es para todos nuestros compañeros que como nosotros estudian y luchan por el bienestar del hombre, su salud plena, para un bienestar del hombre, su salud plena, para un mayor goce de la vida. Este trabajo es para todos nuestros compañeros que como nosotros estudian y luchan por el bienestar del hombre, su salud plena, para un mayor goce de la vida. Dayana y Adrián. Dayana y Adrián.

4 En este animado se presentan aspectos esenciales de los biocatalizadores: En este animado se presentan aspectos esenciales de los biocatalizadores: -Centro activo y mecanismo de acción general. -Cinética enzimática -Regulación Se incluye además una autoevaluación que le permite comprobar el grado de dominio alcanzado en la temática. -Centro activo y mecanismo de acción general. -Cinética enzimática -Regulación Se incluye además una autoevaluación que le permite comprobar el grado de dominio alcanzado en la temática.

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6 Los biocatalizadores o enzimas son proteínas que presentan actividad catalítica. Aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación. La enzima se une al sustrato por el sitio activo, formando el complejo Enzima-Sustrato; éste último se convierte en producto, regenerándose enzima libre Los biocatalizadores o enzimas son proteínas que presentan actividad catalítica. Aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación. La enzima se une al sustrato por el sitio activo, formando el complejo Enzima-Sustrato; éste último se convierte en producto, regenerándose enzima libre

7 El centro activo es la zona de la enzima por donde ésta se une al sustrato para ejercer su acción catalítica. El centro activo es la zona de la enzima por donde ésta se une al sustrato para ejercer su acción catalítica.

8 Está formado por un esqueleto peptídico que le da su conformación. Está formado por un esqueleto peptídico que le da su conformación.

9 Posee una porción rica en aminoácidos apolares. aminoácidos apolares. Posee una porción rica en aminoácidos apolares. aminoácidos apolares.

10 Grupos catalíticos constituidos entre otros por residuos: entre otros por residuos: Grupos catalíticos constituidos entre otros por residuos: -SH de cisteína -OH de serina -anillo imidazol de la histidina, los que determinan la acción catalítica de la enzima. -SH de cisteína -OH de serina -anillo imidazol de la histidina, los que determinan la acción catalítica de la enzima.

11 Grupos fijadores o ligandos, que intervienen en la unión de la enzima con el sustrato y frecuentemente son radicales de aminoácidos apolares o polares iónicos. que intervienen en la unión de la enzima con el sustrato y frecuentemente son radicales de aminoácidos apolares o polares iónicos.

12 Al ocupar el sustrato el sitio activo, Al ocupar el sustrato el sitio activo, se produce una transconformación de la enzima. se produce una transconformación de la enzima. 11 22

13 Ocurre el ajuste inducido, se produce la catálisis enzimática. la catálisis enzimática. Ocurre el ajuste inducido, se produce la catálisis enzimática. 33 44

14 el producto abandona el centro activo y la enzima queda libre. el producto abandona el centro activo y la enzima queda libre. La enzima recupera su conformación inicial, La enzima recupera su conformación inicial,

15 El efecto de los biocatalizadores sobre la energía de activación se puede apreciar fácilmente en un diagrama energético. El efecto de los biocatalizadores sobre la energía de activación se puede apreciar fácilmente en un diagrama energético. Diagrama energético Diagrama energético P- R-R- E-E- productos productos energía energía reaccionantes reaccionantes R P t E

16 En toda reacción química para que ésta ocurra, las especies reaccionantes deben alcanzar el estado de complejo activado. En toda reacción química para que ésta ocurra, las especies reaccionantes deben alcanzar el estado de complejo activado. La energía que se requiere para ello se reconoce como la energía de activación (Ea). La energía que se requiere para ello se reconoce como la energía de activación (Ea). A menor Ea mayor velocidad de reacción. A menor Ea mayor velocidad de reacción. R P t E Ea

17 Los biocatalizadores disminuyen la Ea y por ello incrementan la velocidad de la reacción Los biocatalizadores disminuyen la Ea y por ello incrementan la velocidad de la reacción reacción no catalizada reacción catalizada La energía de reacción ( G) está dada por la diferencia de energía libre entre productos y reaccionantes. La energía de reacción ( G) está dada por la diferencia de energía libre entre productos y reaccionantes. R P T E Ea G

18 Factores que afectan la velocidad de la reacción: Factores que afectan la velocidad de la reacción: Concentración de enzima [E]. Concentración de enzima [E]. Concentración de enzima [E]. Ph. Temperatura. Concentración de sustrato [S]. Concentración de sustrato [S]. Concentración de sustrato [S]. Inhibidores.

19 La cantidad de enzima(E) afecta la velocidad de la reacción. La cantidad de enzima(E) afecta la velocidad de la reacción. Al aumentar la concentración de enzima la velocidad de reacción se incrementa Al aumentar la concentración de enzima la velocidad de reacción se incrementa ya que existe mayor número de centros activos disponibles, capaces de reaccionar con más moléculas de sustrato. ya que existe mayor número de centros activos disponibles, capaces de reaccionar con más moléculas de sustrato. El gráfico obtenido es una linea recta que indica proporcionalidad directa. El gráfico obtenido es una linea recta que indica proporcionalidad directa. E V

20 El pH del medio influye sobre el estado iónico de la enzima. El pH del medio influye sobre el estado iónico de la enzima. Existe un valor de pH en el cual la conformación del centro activo es la más adecuada para su Interación con el sustrato y por ello la velocidad de la reacción es máxima. Existe un valor de pH en el cual la conformación del centro activo es la más adecuada para su Interación con el sustrato y por ello la velocidad de la reacción es máxima. A menor pH la configuración iónica se modifica, la afinidad de la enzima por el sustrato es menor y la velocidad decrece. Algo similar sucede al aumentar el valor del pH. A menor pH la configuración iónica se modifica, la afinidad de la enzima por el sustrato es menor y la velocidad decrece. Algo similar sucede al aumentar el valor del pH. El valor del pH al cual la velocidad de la reacción se hace máxima se denomina ph óptimo. El valor del pH al cual la velocidad de la reacción se hace máxima se denomina ph óptimo. Ph Ph óptimo V

21 Al elevarse la temperatura la Velocidad de reacción enzimática aumenta por incremento de las colisiones efectivas entre las moléculas reaccionantes. Al elevarse la temperatura la Velocidad de reacción enzimática aumenta por incremento de las colisiones efectivas entre las moléculas reaccionantes. Pero si se sobrepasa determinado valor de temperatura las proteínas enzimáticas comienzan a desnaturalizarse, pierden su actividad catalítica y la velocidad disminuye. Pero si se sobrepasa determinado valor de temperatura las proteínas enzimáticas comienzan a desnaturalizarse, pierden su actividad catalítica y la velocidad disminuye. V T

22 La cantidad de sustrato afecta la velocidad de la reacción enzimática. La cantidad de sustrato afecta la velocidad de la reacción enzimática. Al aumentar la concentración de sustrato la velocidad de reacción incrementa pues el mismo ocupa con mayor facilidad el sitio activo de la enzima presente. Al aumentar la concentración de sustrato la velocidad de reacción incrementa pues el mismo ocupa con mayor facilidad el sitio activo de la enzima presente. Si se producen nuevos incrementos en la [S] la velocidad seguirá aumentando hasta que todos los sitios activos se saturen. Si se producen nuevos incrementos en la [S] la velocidad seguirá aumentando hasta que todos los sitios activos se saturen. En esas condiciones la velocidad de la reaccion es la máxima (Vm) de la reaccion es la máxima (Vm) y no se modifica por nuevos y no se modifica por nuevos adicionamientos de sustrato: la Velocidad se hace constante. En esas condiciones la velocidad de la reaccion es la máxima (Vm) de la reaccion es la máxima (Vm) y no se modifica por nuevos y no se modifica por nuevos adicionamientos de sustrato: la Velocidad se hace constante. V Vm [S]

23 La [S] a la cual se alcanza la velocidad semimáxima se denomina Constante de Michaels (Km) y es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato. La [S] a la cual se alcanza la velocidad semimáxima se denomina Constante de Michaels (Km) y es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato. V Km Vm 2 Vm [S]

24 Los inhibidores son compuestos químicos que disminuyen la actividad de la enzima. Los inhibidores son compuestos químicos que disminuyen la actividad de la enzima. Estos pueden ser: Estos pueden ser: No competitivos No competitivos No competitivos No competitivos Competitivos La presencia de uno de ellos afecta la velocidad de la reacción enzimática, el mecanismo de acción difiere en cada caso.

25 Los inhibidores competitivos(Ic) son estructuralmente semejantes al sustrato y se unen a la enzima por el sitio activo formando el complejo enzima inhibidor (E-I), lo que impide que el sustrato ocupe el sitio activo, no se forma complejo E-S. Los inhibidores competitivos(Ic) son estructuralmente semejantes al sustrato y se unen a la enzima por el sitio activo formando el complejo enzima inhibidor (E-I), lo que impide que el sustrato ocupe el sitio activo, no se forma complejo E-S. Estos inhibidores disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato por lo que aumenta la Km. Estos inhibidores disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato por lo que aumenta la Km. Al aumentar [S] este desplaza al inhibidor del sitio activo formando el complejo E-S. Por lo que se alcanza la Vm. Al aumentar [S] este desplaza al inhibidor del sitio activo formando el complejo E-S. Por lo que se alcanza la Vm. Observe que Km´>Km y la Vm no se afecta Observe que Km´>Km y la Vm no se afecta Km Vm 2 Vm LeyendaLeyenda Con Inhibidor Sin inhibidor Km´ V [S]

26 Los inhibidores no competitivos no son desde el punto de vista estructural semejantes al sustrato. Se unen a la enzima por un sitio diferente al centro activo por lo que no impiden que este pueda ser ocupado por el sustrato: forman el complejo ternario E-S-I. Los inhibidores no competitivos no son desde el punto de vista estructural semejantes al sustrato. Se unen a la enzima por un sitio diferente al centro activo por lo que no impiden que este pueda ser ocupado por el sustrato: forman el complejo ternario E-S-I. El aumento de la [S] no desplaza al inhibidor. El aumento de la [S] no desplaza al inhibidor. En este tipo de inhibidor la Km no se modifica y la Vm se hace menor En este tipo de inhibidor la Km no se modifica y la Vm se hace menor Observe que Vmi<Vm y que Km no se modifica. Observe que Vmi<Vm y que Km no se modifica. V Km Vmi 2 Vm [S] LeyendaLeyenda Con Inhibidor Sin inhibidor Vmi

27 La regulación o control del metabolismo se produce mediante la regulación de una o más enzimas que intervienen en tales procesos. que intervienen en tales procesos. La regulación o control del metabolismo se produce mediante la regulación de una o más enzimas que intervienen en tales procesos. que intervienen en tales procesos. Ello permite la adaptación del organismo a los cambios del entorno. Ello permite la adaptación del organismo a los cambios del entorno. Las enzimas resultan reguladas por la modificación de su cantidad o de su calidad. Las enzimas resultan reguladas por la modificación de su cantidad o de su calidad.

28 La modificación de la cantidad de la enzima se realiza por mecanismos genéticos: La modificación de la cantidad de la enzima se realiza por mecanismos genéticos: La inducción enzimática La represión enzimática La modificación de la calidad de una enzima significa cambios de su actividad catalítica. La modificación de la calidad de una enzima significa cambios de su actividad catalítica.

29 Las modificaciones de la actividad enzimática descansan en 5 mecanismos fundamentales: Las modificaciones de la actividad enzimática descansan en 5 mecanismos fundamentales: Modificación Alostérica. Modificación Alostérica. Modificación Alostérica. Modificación Alostérica. Modificación Covalente. Modificación Covalente. Modificación Covalente. Modificación Covalente. Zimógenos. Cascada enzimática. Cascada enzimática. Cascada enzimática. Cascada enzimática. Isoenzimas. 1-1- 2-2- 3-3- 4-4- 5-5-

30 Cada pregunta sólo tiene una respuesta. Preste atención a si se le pide la opción correcta o la incorrecta. Cada pregunta sólo tiene una respuesta. Preste atención a si se le pide la opción correcta o la incorrecta. A continuación se le presenta una prueba de selección múltiple que le permitirá conocer el grado de dominio en toda la temática. A continuación se le presenta una prueba de selección múltiple que le permitirá conocer el grado de dominio en toda la temática.

31 Los biocatalizadores : Incrementan la energía de reacción. Incrementan la energía de reacción. Disminuye la energía de reacción. Disminuye la energía de reacción. No afecta la energía de reacción. No afecta la energía de reacción. Sí afecta el estado de equilibrio. Sí afecta el estado de equilibrio. Seleccione la opción correcta:

32 Seleccione la opción incorrecta: Seleccione la opción incorrecta: La primera etapa es la de unión y depende de la La primera etapa es la de unión y depende de la afinidad de la enzima por el sustrato. afinidad de la enzima por el sustrato. La segunda etapa es de transformación y determina La segunda etapa es de transformación y determina la eficiencia catalítica de la enzima. la eficiencia catalítica de la enzima. Las enzimas incrementan la energía de activación. Las enzimas incrementan la energía de activación. Al final de la reacción la enzima queda libre y puede Al final de la reacción la enzima queda libre y puede volver a reaccionar. volver a reaccionar. Seleccione la opción incorrecta: Seleccione la opción incorrecta: La primera etapa es la de unión y depende de la La primera etapa es la de unión y depende de la afinidad de la enzima por el sustrato. afinidad de la enzima por el sustrato. La segunda etapa es de transformación y determina La segunda etapa es de transformación y determina la eficiencia catalítica de la enzima. la eficiencia catalítica de la enzima. Las enzimas incrementan la energía de activación. Las enzimas incrementan la energía de activación. Al final de la reacción la enzima queda libre y puede Al final de la reacción la enzima queda libre y puede volver a reaccionar. volver a reaccionar.

33 Seleccione la opción incorrecta: El centro activo de la enzima contiene grupos El centro activo de la enzima contiene grupos catalíticos que participan en la transformación del sustrato. En el centro activo están presentes los grupos En el centro activo están presentes los grupos fijadores que intervienen en su unión al sustrato. fijadores que intervienen en su unión al sustrato. La conformación del centro activo es inmutable La conformación del centro activo es inmutable y el sustrato encaja en este como si fuera una y el sustrato encaja en este como si fuera una cerradura. cerradura. Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación de la enzima y se produce el Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación de la enzima y se produce el ajuste inducido. ajuste inducido. Seleccione la opción incorrecta: El centro activo de la enzima contiene grupos El centro activo de la enzima contiene grupos catalíticos que participan en la transformación del sustrato. En el centro activo están presentes los grupos En el centro activo están presentes los grupos fijadores que intervienen en su unión al sustrato. fijadores que intervienen en su unión al sustrato. La conformación del centro activo es inmutable La conformación del centro activo es inmutable y el sustrato encaja en este como si fuera una y el sustrato encaja en este como si fuera una cerradura. cerradura. Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación de la enzima y se produce el Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación de la enzima y se produce el ajuste inducido. ajuste inducido.

34 Seleccione la opción correcta: Al aumentar concentración de la enzima la velocidad de reación: velocidad de reación: No se modifica. No se modifica. Decrece en forma lineal. Decrece en forma lineal. Aumenta linealmente. Aumenta linealmente. Se modifica obteniéndose una gráfica Se modifica obteniéndose una gráfica en forma de campana. Seleccione la opción correcta: Al aumentar concentración de la enzima la velocidad de reación: velocidad de reación: No se modifica. No se modifica. Decrece en forma lineal. Decrece en forma lineal. Aumenta linealmente. Aumenta linealmente. Se modifica obteniéndose una gráfica Se modifica obteniéndose una gráfica en forma de campana.

35 Seleccione la opción correcta: Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Decrece proporcionalmente Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Al aumentar la [S] la velocidad de reacción aumenta hasta que la enzima es saturada y la velocidad se hace constante. velocidad se hace constante. Al aumentar la [S] la velocidad aumenta hasta Al aumentar la [S] la velocidad aumenta hasta que la enzima se desnaturaliza y la velocidad que la enzima se desnaturaliza y la velocidaddecrece La velocidad máxima se alcanza a una La velocidad máxima se alcanza a una concentración semisaturante de sustrato. Seleccione la opción correcta: Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Decrece proporcionalmente Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Al aumentar la [S] la velocidad de reacción aumenta hasta que la enzima es saturada y la velocidad se hace constante. velocidad se hace constante. Al aumentar la [S] la velocidad aumenta hasta Al aumentar la [S] la velocidad aumenta hasta que la enzima se desnaturaliza y la velocidad que la enzima se desnaturaliza y la velocidaddecrece La velocidad máxima se alcanza a una La velocidad máxima se alcanza a una concentración semisaturante de sustrato.

36 Seleccione la opción correcta: Al aumentar la temperatura: La velocidad de reacción aumenta continua y La velocidad de reacción aumenta continua y mantenidamente pues las enzimas son termoestables. mantenidamente pues las enzimas son termoestables. La velocidad de reacción se hace cero pues todas La velocidad de reacción se hace cero pues todas las enzimas se desnaturalizan a temperaturas superiores las enzimas se desnaturalizan a temperaturas superiores a 100°C. a 100°C. No se afecta la velocidad de reacción enzimática a No se afecta la velocidad de reacción enzimática a menos que la temperatura aumente a 60°C o más. Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de temperatura en que la enzima se desnaturaliza y Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de temperatura en que la enzima se desnaturaliza y la velocidad desciende bruscamente. la velocidad desciende bruscamente. Seleccione la opción correcta: Al aumentar la temperatura: La velocidad de reacción aumenta continua y La velocidad de reacción aumenta continua y mantenidamente pues las enzimas son termoestables. mantenidamente pues las enzimas son termoestables. La velocidad de reacción se hace cero pues todas La velocidad de reacción se hace cero pues todas las enzimas se desnaturalizan a temperaturas superiores las enzimas se desnaturalizan a temperaturas superiores a 100°C. a 100°C. No se afecta la velocidad de reacción enzimática a No se afecta la velocidad de reacción enzimática a menos que la temperatura aumente a 60°C o más. Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de temperatura en que la enzima se desnaturaliza y Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de temperatura en que la enzima se desnaturaliza y la velocidad desciende bruscamente. la velocidad desciende bruscamente.

37 Seleccione la opción correcta: Existe un valor de pH al cual la velocidad de Existe un valor de pH al cual la velocidad de reacción es máxima pues la conformación iónica reacción es máxima pues la conformación iónica del centro activo es la más idónea para reaccionar con su sustrato. con su sustrato. La conformación iónica del centro activo sólo La conformación iónica del centro activo sólo se beneficia por incremento del pH lo cual induce se beneficia por incremento del pH lo cual induce la activación de la enzima. la activación de la enzima. La conformación iónica del centro activo se hace La conformación iónica del centro activo se hace más apropiada para su unión con el sustrato a valores más apropiada para su unión con el sustrato a valores de pH neutro para todas las enzimas. de pH neutro para todas las enzimas. Solo los valores extremos de pH afectan la velocidad Solo los valores extremos de pH afectan la velocidad de reacción porque la enzima se inactiva.

38 Seleccione la opción incorrecta: Km es el valor de la [S] a la que se alcanza la Km es el valor de la [S] a la que se alcanza la velocidad semimáxima. velocidad semimáxima. Km es un indicador de la afinidad de la enzima Km es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato. A mayor Km mayor afinidad. por el sustrato. A mayor Km mayor afinidad. Km es un indicador de la afinidad de la enzima Km es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato. A menor Km mayor afinidad. por el sustrato. A menor Km mayor afinidad. Km se relaciona con la etapa de unión de la reacción Km se relaciona con la etapa de unión de la reacción enzimática. enzimática.

39 Seleccione la opción correcta: Los inhibidores competitivos: Disminuyen Km. Disminuyen Km. Aumentan Km. Aumentan Km. Disminuyen Vm. Disminuyen Vm. Aumentan Vm. Aumentan Vm. Seleccione la opción correcta: Los inhibidores competitivos: Disminuyen Km. Disminuyen Km. Aumentan Km. Aumentan Km. Disminuyen Vm. Disminuyen Vm. Aumentan Vm. Aumentan Vm.

40 Seleccione la opción incorrecta: Los inhibidores competitivos : Se parecen estructuralmente al sustrato. Se parecen estructuralmente al sustrato. Se unen a la enzima por el sitio activo. Se unen a la enzima por el sitio activo. Son desplazados del centro activo a grandes Son desplazados del centro activo a grandes concentraciones de sustrato. concentraciones de sustrato. Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Seleccione la opción incorrecta: Los inhibidores competitivos : Se parecen estructuralmente al sustrato. Se parecen estructuralmente al sustrato. Se unen a la enzima por el sitio activo. Se unen a la enzima por el sitio activo. Son desplazados del centro activo a grandes Son desplazados del centro activo a grandes concentraciones de sustrato. concentraciones de sustrato. Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.

41 Seleccione la opción correcta: Lo inhibidores no competitivos: Son estructuralmente similares al sustrato. Son estructuralmente similares al sustrato. Se unen a la enzima por el sitio activo. Se unen a la enzima por el sitio activo. Disminuyen la afinidad de la enzima por Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato. No son desplazados de su unión a la enzima No son desplazados de su unión a la enzima aunque se aumente considerablemente la [S]. Seleccione la opción correcta: Lo inhibidores no competitivos: Son estructuralmente similares al sustrato. Son estructuralmente similares al sustrato. Se unen a la enzima por el sitio activo. Se unen a la enzima por el sitio activo. Disminuyen la afinidad de la enzima por Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato. No son desplazados de su unión a la enzima No son desplazados de su unión a la enzima aunque se aumente considerablemente la [S].

42 Seleccione la opción correcta: El mecanismo de regulación Alostérica: Se basa en la modificación de la cantidad de enzima. de enzima. Consiste en la adición o sustracción de Consiste en la adición o sustracción de grupos químicos unidos covalentemente grupos químicos unidos covalentemente a la enzima. Se basa en la existencia de una forma Se basa en la existencia de una forma inactiva de la enzima que se activa por inactiva de la enzima que se activa por proteolísis parcial. proteolísis parcial. Consiste en el paso reversible entre las Consiste en el paso reversible entre las formas activas e inactivas de una enzima por formas activas e inactivas de una enzima por la unión no covalente de ciertas sustancias la unión no covalente de ciertas sustancias efectoras. efectoras. Seleccione la opción correcta: El mecanismo de regulación Alostérica: Se basa en la modificación de la cantidad de enzima. de enzima. Consiste en la adición o sustracción de Consiste en la adición o sustracción de grupos químicos unidos covalentemente grupos químicos unidos covalentemente a la enzima. Se basa en la existencia de una forma Se basa en la existencia de una forma inactiva de la enzima que se activa por inactiva de la enzima que se activa por proteolísis parcial. proteolísis parcial. Consiste en el paso reversible entre las Consiste en el paso reversible entre las formas activas e inactivas de una enzima por formas activas e inactivas de una enzima por la unión no covalente de ciertas sustancias la unión no covalente de ciertas sustancias efectoras. efectoras.

43 Seleccione la opción correcta: Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma R y aumenta la actividad de la enzima. Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima. la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima. Un efector negativo provoca que la gráfica [S] Un efector negativo provoca que la gráfica [S] contra la velocidad de reacción se acerque a la típica de la cinética de Michales-Menten. de la cinética de Michales-Menten. Seleccione la opción correcta: Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma R y aumenta la actividad de la enzima. Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima. la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima. Un efector negativo provoca que la gráfica [S] Un efector negativo provoca que la gráfica [S] contra la velocidad de reacción se acerque a la típica de la cinética de Michales-Menten. de la cinética de Michales-Menten.

44 Seleccione la opción incorrecta: En la modulación covalente: Existen dos formas enzimáticas con función, Existen dos formas enzimáticas con función, composición y actividad diferente. Las dos formas enzimáticas se encuentran en Las dos formas enzimáticas se encuentran en equilibrio y son interconvertibles por la acción de equilibrio y son interconvertibles por la acción de ciertas sustancias efectoras. ciertas sustancias efectoras. Enzimas quinasas y fosfatasas catalizan la Enzimas quinasas y fosfatasas catalizan la interconversión entre las dos formas. interconversión entre las dos formas. En dependencia de la enzima la forma activa será En dependencia de la enzima la forma activa será la fosfatada o la no fosfatada. la fosfatada o la no fosfatada. Seleccione la opción incorrecta: En la modulación covalente: Existen dos formas enzimáticas con función, Existen dos formas enzimáticas con función, composición y actividad diferente. Las dos formas enzimáticas se encuentran en Las dos formas enzimáticas se encuentran en equilibrio y son interconvertibles por la acción de equilibrio y son interconvertibles por la acción de ciertas sustancias efectoras. ciertas sustancias efectoras. Enzimas quinasas y fosfatasas catalizan la Enzimas quinasas y fosfatasas catalizan la interconversión entre las dos formas. interconversión entre las dos formas. En dependencia de la enzima la forma activa será En dependencia de la enzima la forma activa será la fosfatada o la no fosfatada. la fosfatada o la no fosfatada.

45 Seleccione la opción incorrecta: La cascada enzimática provoca un efecto de La cascada enzimática provoca un efecto de amplificación. amplificación. En la modulación Alostérica la interconversion En la modulación Alostérica la interconversion de las formas activas e inactivas es, provocado de las formas activas e inactivas es, provocado por sustancias específicas llamadas efectores. por sustancias específicas llamadas efectores. La regulación por Zimógeno se basa en la La regulación por Zimógeno se basa en la eliminación de un segmento de enzima por proteolísis parcial. En la modulación covalente la fosfatasa cataliza En la modulación covalente la fosfatasa cataliza el paso a la forma fosfatada y la quinasa a la no fosfatada. Seleccione la opción incorrecta: La cascada enzimática provoca un efecto de La cascada enzimática provoca un efecto de amplificación. amplificación. En la modulación Alostérica la interconversion En la modulación Alostérica la interconversion de las formas activas e inactivas es, provocado de las formas activas e inactivas es, provocado por sustancias específicas llamadas efectores. por sustancias específicas llamadas efectores. La regulación por Zimógeno se basa en la La regulación por Zimógeno se basa en la eliminación de un segmento de enzima por proteolísis parcial. En la modulación covalente la fosfatasa cataliza En la modulación covalente la fosfatasa cataliza el paso a la forma fosfatada y la quinasa a la no fosfatada.

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47 Muy bien. Continue y pruebe con el resto.Suerte. Continue y pruebe con el resto.Suerte.