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Son las macromoléculas más versátiles que se conocen. Son polímeros lineales constituidos a partir de monómeros llamados aminoácidos.

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Presentación del tema: "Son las macromoléculas más versátiles que se conocen. Son polímeros lineales constituidos a partir de monómeros llamados aminoácidos."— Transcripción de la presentación:

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3 Son las macromoléculas más versátiles que se conocen. Son polímeros lineales constituidos a partir de monómeros llamados aminoácidos.

4 Contienen un amplio surtido de grupos funcionales, los cuales son responsables del amplio espectro de funciones que presentan las proteínas. Se encuentran formadas únicamente por aminoácidos L. Pueden intercambiar entre sí y con otras macromoléculas biológicas para formar asociaciones complejas. Algunas proteínas son muy rígidas, funcionando como elementos estructurales; otras manifiestan una flexibilidad limitada, facilitándoles el ensamblaje y la formación de unidades complejas.

5 La función de una proteína es directamente dependiente de su estructura tridimensional. Pudiendo funcionar como: Catalizadores. Moléculas transportadoras y de almacén de otras moléculas. Brindan apoyo mecánico. Brindan protección inmunológica. Generan movimiento. Transmiten impulsos nerviosos. Controlan el crecimiento y la diferenciación.

6 Estructura Primaria Se encuentra formada por una secuencia de aminoácidos enlazados mediante la unión del grupo - carboxilo de un aminoácido al grupo -amino de otro aminoácido por medio de un enlace peptídico. Es importante porque nos permite conocer el mecanismo de acción de una proteína, así como determinar su estructura tridimensional.

7 Estructura Secundaria Se aprecia en el plegamiento de las cadenas polipeptídicas en estructuras regulares como la hélice alfa, la hoja plegada beta, los giros y los bucles. Los responsables de estos plegamientos en las proteínas son los enlaces puentes de hidrógeno que se forman entre los grupos R de los diversos aminoácidos.

8 EstructuraTerciaria Es una característica de las proteínas solubles en agua. Es una estructura compacta con un núcleo no polar. Las cadenas polipeptídicas se pliegan, de modo que sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus cadenas polares, cargadas, estén en la superficie.

9 Estructura Cuaternaria Se refiere al ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza de sus interacciones. Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en estructuras de múltiples subunidades, formando complejos moleculares.

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11 E= kq 1 q 2 /Dr 2

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13 El esta reacción, el equilibrio esta mas desplazada hacia la hidrólisis que hace a síntesis, por ello la biosíntesis de los enlaces peptídicos requeridos un aporte de energía libre. Lo cual los enlaces peptídicos son muy estables cinéticamente, la vida de un enlace peptídicos en disolución acuosa en ausencia de un catalizador es cercana a los 1000 años.

14 -Son catalizadores biológicos -Moléculas de gran interés que determinan la pauta de las transformaciones químicas. -Intervienen en la transformación de un tipo de energía otra.

15 Poder catalítico: Tiene lugar en el centro activo de la enzima, muy eficaces en catalizar muchas reacciones químicas Especificidad: Capacidad de unirse específicamente a un gran numero de moléculas.

16 Enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios Esta enzima esta catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado. ENZIMA SIN COFACTOR = APOENZIMA

17 -Es la enzima completamente activa catalíticamente. APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA *Cofactor: Moléculas indispensables en la actividad catalítica de la enzima, tipos: -Iones metálicos -Coenzimas

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19 Hay dos conceptos básicos sobre la energía libre: La diferencia de energía libre ( G); relación entre los reactantes y los productos que determina si la reacción será espontánea. La energía requerida para iniciar la reacción, esta propiedad determina la velocidad.

20 Si G es negativo La reacción puede tener lugar espontáneamente. Reacción exergónica. Si G es negativo La reacción no puede tener lugar espontáneamente. Reacción endergónica. Si G es nulo El sistema está en equilibrio.

21 Estudia la velocidad de reacción catalizadas por enzimas. Las dos propiedades cinéticas más importantes de una enzima son: el tiempo que tarda en saturarse con un sustrato en particular y la máxima velocidad de reacción que pueda alcanzar.

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23 Corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. Es independiente a la concentración de enzima y de sustrato.

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25 TIEMPO DE INCUBACIÓN Velocidad puede disminuir: -por agotamiento de substrato - desnaturalización de la enzima

26 CONCENTRACIÓN DE ENZIMA Cuando el substrato se encuentra en exceso, a concentraciones saturantes, la velocidad de reacción en proporcional a la concentración de la enzima.

27 CONCENTRACIÓN DEL SUBSTRATO (C.S) Efecto de la concentración del substrato sobre la velocidad de la reacción enzimática.

28 EFECTO DEL PH Curvas de la actividad de las fosfatasas con las variaciones del PH. La curva de la actividad de las enzimas con el pH presenta generalmente una forma a campanada. EFECTO DE LA TEMPERATURA La temperatura óptima es el resultado de dos procesos: el incremento de la velocidad de reacción, con la temperatura y el incremento de la desnaturalización térmica de la enzima. La mayor parte de la enzima se inactiva a temperaturas superiores 55-60º. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática.

29 Relaciona la velocidad de catálisis con la concentración de sustrato. Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima- sustrato En la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

30 v 1 = k 1 [E] [S] v 2 = k 2 [ES] v 3 = k 3 [ES] Se obtiene la ecuación de Michaelis Menten: Modelo de la Reacción

31 Está ecuación explica: Sustrato mucho menor que Km la velocidad es directamente proporcional a la concentración del substrato. Sustrato mucho mayor que Km V=Vmax

32 La velocidad máxima (Vmáx): Es la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato. Se la considera como una velocidad teórica, pues nunca es alcanzada en la realidad.

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34 Las reacciones de múltiples sustratos se dividen en dos clases: I.DESPLAZAMIENTO SECUENCIAL: Todos los sustratos se unen al enzima antes de que se libere cualquier producto. consecuentemente, se forma un complejo ternario entre la enzima y ambos sustratos. EEAEA EABEP Q EQEQ E A catálisis B P Q a)MECANISMO SECUENCIAL ORDENADO: entra el primer sustrato y luego el segundo; sale el primer producto y luego el otro. b) SECUENCIAL AL AZAR: cualquiera de los 2 sustratos puede entrar primero y cualquiera de los 2 productos puede salir primero. A E B EA EB B A EA B P Q EQEQ EPEP EP Q Q P E II)REACION DE DOBLE DESPLAZAMIENTO (Ping-pong):uno o mas productos se liberan antes de que todos los sustratos se unan al enzima. La característica definitiva de estas reacciones es la existencia de un intermediario del enzima sustituido, en el cual la enzima se modifica temporalmente. Mecanismo ping-pong: la enzima reacciona con el primer sustrato entrega el primer producto, toma el segundo sustrato y entrega el segundo producto. A E EA EP P E B EBEQ Q E

35 Inhibición: Es la disminución de la actividad de un enzima por la presencia de un inhibidor. Inhibidor: Son moléculas o iones que se unen a la enzima y la hacen disminuir su velocidad.

36 1. INHIBICION REVERSIBLE: Hay una rápida disociación del complejo enzima_inhibidor. Se caracterizan por su constante de equilibrio (Ki). Hay 2 tipos : Competitiva No competitiva

37 El inhibidor compite por el centro activo con el sustrato. Aumenta el valor de [I], incrementa el valor del Km. Alcanza la Vmax, al incrementar la cantidad de sustrato que llega a superar la inhibición.

38 El sustrato se puede unir al complejo enzima_inhibidor. No cambia el valor del Km. Vmax disminuye. No se puede superar si se incrementa la concentración del sustrato.

39 2. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE El inhibidor queda unido fuertemente a la enzima. Algunos son importantes fármacos como: la penicilina y la aspirina. Los inhibidores irreversibles se dividen en 3 categorías: Reactivos específicos de grupo Análogos de sustrato Inhibidores suicidas

40 Reaccionan con un grupo R específicos de aminoacidos. El DIPF modifica 1 de los 28 aminoacidos tripsina

41 Son moléculas que tiene parecida estructura al sustrato, que modifican los residuos del centro activo de la enzima. Modifican al centro activo de la enzima. El inhibidor se une a la enzima y se transforma. N, N –dimetilpropargilamina es un ejemplo de ello.

42 Es un antibiótico que consta de un anillo de tiazolidina fundido a un anillo ß- lactámico (muy lábil), al cual se une un grupo R variable, mediante enlace peptídico.

43 ¿ Como inhibe la penicilina el crecimento bacteriano? El peptidoglicano de la pared celular consta de cadenas de polisacáridos lineales entrecruzados con péptidos cortos. La penicilina inhibe la transpeptidasa responsable del entrecruzamiento bloqueándolo. Entonces la transpeptidasa se inhibe irreversiblemente y no hay síntesis de pared celular. La penicilina actúa como inhibidor suicida.

44 Son moléculas orgánicas necesarias en pequeñas cantidades en la dieta. Su deficiencia puede generar enfermedades. Se clasifican en: * vitaminas hidrosolubles * vitaminas liposolubles

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