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Biometales en proteinas transportadoras y almacenadoras de O 2 Roberto Cao Milan.

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Presentación del tema: "Biometales en proteinas transportadoras y almacenadoras de O 2 Roberto Cao Milan."— Transcripción de la presentación:

1 Biometales en proteinas transportadoras y almacenadoras de O 2 Roberto Cao Milan

2 Principales transportadores de O 2 Hemeritrina (Hr): presente en algunos anelidos no segmentados Hemocianina (Hc): presente en algunos moluscos y artropodos Hemoglobina (Hb): presente en la mayoria de los animales desde los insectos hasta los mamiferos.

3 Caracteristicas del centro activo Hemocianina: su centro de coordinacion está formado por dos atomos de cobre unidos entre si y cada uno coordinados a otros tres residuos de histidina de la proteína Hemeritrina: su centro activo esta formado por dos átomos de hierro unidos por un átomo de oxígeno y dos residuos acidos de aspargina y glutamina

4 Hemoglobina: Formado por un anillo porfirínico con un centro de Fe (II) que posee como quinto ligando un residuo de histidina (grupo Hemo) Características del centro activo

5 Transporte y almacenamiento de O 2 Se produce por al coordinacion de O2 a los complejos de Fe (II) formando aductos.

6 Transporte y almacenamiento de O 2

7 Mioglobina 0,4 A 2,04 A Cabe Fe II bajo spin Fe III bajo spin

8 Hypotesis de weis: al coordinarse el O2 al Fe II se produce la transferencia de carga, oxidandose a Fe III de menor radio que puede incluirse dentro del anillo porfirínico. Pauling y Coryell: la coordinación mantiene el estado de oxidacion pero origina un transito de spin, formandose un complejo de bajo spin que reduce el tamaño del centro de hierro y puede incorporarse al anillo porfirínico

9 Cual es la importancia de el resto de la mioglobina Bloquea la entrada de sustancias al centro porfirínico. El O 2 solo puede entrar cuando la el residuo de histidina 64 se retire, y una vez coordinado se produce el enlace O-O- - - H-N- his64 que estabiliza la unión del O 2 al mental.

10 Impide en cierta medida la entrada de CO a la protoporfirina Afinidad CO por el grupo Hemo = afinidad del O 2 Mientras que con el grupo hemo es tan solo 250 veces Impedimento esterico: para perimitir la linealidad del enlace Fe-CO la proteina debe desplazar los residuos de aminoacidos y por tanto consumir energia Estudios mecanico cuanticos revelaron que la densidad de carga en el oxigeno terminal del ligando O2 es mayor que el del CO por lo que la interaccion O-O- -H-N-his64 se ve favorecida respecto a CO- -H-N-his64

11 La principal funcion de la globina es impedir oxidacion irreversible de la Mb-O 2 o Hb-O 2. Este proceso depende del pH: pH= 9 t 1/2 = 3.3 dias pH= 7 t 1/2 =11 horas pH= 5 t 1/2 < 30 min MbFe(II)O 2 + H 2 O + H + MbFe(III)H 2 O + HO 2 MbFe(II)O2 + Puede ser reducida a MbFe(II)O2 + a travez de la metamioglobina reductasa

12 [MbO2]. [MbO2]. [Mb] + [MbO2] [MbO2]. [MbO2]. [Mb] [MbO2] [Mb] [MbO2] KP(O 2 )= Ecuacion de Hill Mb+ O 2 MbO 2

13 Hemoglobina Formada por cuatro unidades parecidas a la miglobina, 2; que se disponen en el espacio de manera simétrica en torno a un hueco central ocupados por moleculas de agua. Cada subunidad esta unida a las otras por interacciones electrostáticas (puentes salinos) siendo las interacciones mas fuertes y 2 respectivamente.

14 (2H + )Hb + O H 2 O [Hb(O 2 ) 4 ] + 2H + La coordinacion de O 2 se ve afectada por el pH (efecto Bohr), además de por la presencia de CO 2 y H 2 C(PO 4 2 -)COO - (aloterismo heterogéneo).

15 La Hb no se comporta como 4 Mb independientes sino que se manifiestan cooperando KP n (O 2 )=2 < n < 3Ecuacion de Hill

16 Hemoglobina Forma tensa (T) Forma relajada (R) Tiene una afinidad por O 2 menor que la Mb (predomina la forma desoxi) Tiene una afinidad por O 2 similar a la Mb La escasa afinidad de T por O2 se debe a impedimentos estericos

17 Provoca el giro de de 15 o respecto a que representa una traslación de 0.8 A lo que afecta los puentes de hidrógenos y salinos Se desprende H + al medio. Al coordinarse dos moléculas de O 2 la Hb adopta la configuración R

18 El CO 2 es secuestrado en forma de carbamatos R-NH 2 + CO 2 RN(H)COO - + H +


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