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2 Las enzimas y la digestión Condiciones para que actúe
Actúa sobre Proporciona Se produce en Condiciones para que actúe Ptialina almidones. Mono y disacáridos La boca (glándulas salivares) Medio moderadamente alcalino Amilasa almidones y azúcares Glucosa El estómago y páncreas Medio moderadamente ácido Pepsina proteínas Péptidos y aminoácidos El estómago Medio muy ácido Lipasa grasas Ácidos grasos y glicerina Páncreas e intestino Medio alcalino y previa acción de las sales biliares Lactasa lactosa de la leche Glucosa y galactosa Intestino (su producción disminuye con el crecimiento) Medio ácido

3 ¿QUÉ SÓN LAS ENZIMAS? Moléculas proteínicas energizadas son necesarias prácticamente para todas las actividades bioquímicas que se llevan a cabo en el organismo. Las enzimas son esenciales para la digestión de los alimentos, la estimulación del cerebro, el suministro de energía a las células. El papel primordial de las enzimas es servir de catalizadores, es decir, acelerar o retardar los cientos de miles de reacciones químicas que se efectúan en el organismo y que controlan los procesos vitales.

4 LA FUNCION DE LAS ENZIMAS
Las enzimas digestivas descomponen las partículas de alimentos para que puedan almacenarse en el hígado o en los músculos. Otras enzimas convierten después esa energía almacenada en sustancias que el organismo utiliza de acuerdo con sus necesidades. Además, las enzimas les ayudan a los riñones, al hígado, a los pulmones, al colon y a la piel a eliminar del organismo desechos y toxinas.

5 LA FUNCION DE LAS ENZIMAS
Así mismo, utilizan los nutrientes que han ingresado al organismo para construir nuevo tejido muscular, células nerviosas, hueso, piel y tejido glandular. Una enzima puede convertir el fósforo dietético en hueso. Las enzimas promueven la oxidación de la glucosa a fin de crear energía para las células.

6 ENZIMAS ALIMENTARIAS A pesar de que el organismo produce enzimas, también las puede obtener en los alimentos. Desafortunadamente, las enzimas son sumamente sensibles al calor. Incluso una temperatura moderada (48°c o más) destruye la mayoría de las enzimas de los alimentos. Por esta razón, para obtener enzimas dietéticas, los alimentos se deben comer crudos.

7 Etapas que constituyen verdaderos hitos en la evolución progresiva de la investigación sobre enzimas: Estudio de la invertasa de la miel, hecho por H. Erlenmeyer, en 1874; Elaboración de un primer preparado enzimático aminolitico de origen microbiano, patentado por Takamine en Japón, en 1884; Obtención de una primera enzima en forma cristalina: la ureasa, a partir de la soya, lograda por Sumner en 1926;

8 Etapas que constituyen verdaderos hitos en la evolución progresiva de la investigación sobre enzimas: Reconocimiento de la secuencia aminoacídica en una serie de enzimas importantes en la década del 60. Comprobación de la estructura tridimensional de la lisozima por análisis de rayos X, en 1965; Síntesis química completa de una enzima con actividad de ribonucleasa, realizada por Merrifield, a fines de la década del 60.

9 LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Las enzimas son biocatalizadores complejos de gran especificidad y eficiencia, producidos por las células de organismos vivos. Las sustancias sobre las que actúan las enzimas, transformándolas, se denominan substratos.

10 Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.

11 TIPOS DE ENZIMAS ENZIMAS DIGESTIVAS (Tracto gastrointestinal y descomponen los alimentos).

12 TIPOS DE ENZIMAS ENZIMAS METABOLICAS (permite que los nutrientes sean absorbidos en el torrente sanguíneo para ser utilizados en diversas funciones corporales).

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14 COFACTORES Existen enzimas cuya función catalítica se debe exclusivamente a su naturaleza proteica, pero hay otras en que sus propiedades catalíticas, aunque relacionadas con su naturaleza proteica, dependen para su actividad óptima de la presencia de una estructura no proteica y termoestable llamada cofactor. Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+

15 Los cofactores pueden ser simples iones inorgánicos o sustancias orgánicas más o menos complejas.

16 COFACTORES Y COENZIMAS
Si los cofactores orgánicos están más débilmente unidos a la proteína (generalmente se unen sólo en el curso de la reacción), se denominan coenzimas.

17 COFACTORES Y COENZIMAS
En el lenguaje corriente de la enzimología, el componente proteico se denomina apoenzima y el complejo completo de proteína y cofactor se llama holoenzima. Generalmente la apoenzima es inactiva como catalizador.

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31 SUBSTRATOS DE ENZIMAS Se usan para medir la actividad catalítica de las enzimas y, para determinar el carácter especifico de una acción enzimática. Para que una sustancia sea apropiada como substrato de una enzima debe reunir los siguientes requisitos: a) Que experimente una transformación bien definida por la acción catalítica de la enzima; b) Que sea específica para la enzima respectiva o el grupo muy restringido de enzimas. Ej.: el almidón para las alfa y beta amilasas;

32 SUBSTRATOS DE ENZIMAS c) Que según las condiciones del ensayo, previamente fijadas, no sufra una descomposición espontánea o produzca otras reacciones no catalizadas por la enzima; d) Que la transformación del substrato que es catalizada por la enzima. Sea fácilmente medible. EJEMPLO: Liberación de un ácido o de un álcali que sean medibles por titulación.

33 SUBSTRATOS DE ENZIMAS Acoplamiento con otras reacciones químicas o enzimáticas, llamadas reacciones indicadoras. Ejemplo: La reacción química (de fosfatasa en leche), del fenol liberado con la dibromoquinon-clorimida para dar indofenol, de color azul.

34 Los substratos enzimáticos pueden tener dos orígenes
Substratos naturales de las respectivas enzimas, como por ej., El almidón (para amilasas) o el etanol (para la alcohol dehidrogenasa); Derivados de substratos naturales, obtenidos por síntesis con una estructura química tal que aún son reconocidos y transformados por la respectiva enzima con formación de productos, ya sea coloreados o fácilmente medibles por otro mecanismo. Ejemplo: 4-nitroanilidas de aminoácidos, para proteasas, y nitrofenil derivados de azúcares, para glucosidasas.

35 ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS

36 LAS HIDROLASAS comprenden las: 1
LAS HIDROLASAS comprenden las: 1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos: a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos; b) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados:

37 c) Clorofilasas. en la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: Pre-tratamiento por inmersión (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solución de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min. Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0,020-0,025 M). d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas.

38 1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en: a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.

39 1.3 PROTEASAS, que se clasifican en: a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas. b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos;

40 c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la carne. d) Renina, Quimosina o Fermento, que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche.

41 DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.
2.1 Oxidasas, que comprenden: a) Las Oxidasas Férricas: Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados, y Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático.

42 2.2 Dehidrogenasas. Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la oxidación de xantina y aldehídos como el fórmico. Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a través de los peróxidos formados.

43 METODOS GENERALES PARA LA OBTENCIÓN INDUSTRIAL DE ENZIMAS

44 Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de alimentos son de diferente origen:
a) Vegetal: Lipasas y pectinoesterasa se elaboran a partir de soya, ricino y frutas cítricas; La alfa-amilasa se extrae la germen de trigo. Las proteasas se obtienen de la papaya, del higo, de la piña y La peroxidasa, del rábano picante;

45 b) Animal: Renina, Pepsina, Tripsina, Quimotripsina, Catalasa y Lipasa pancreática

46 c) Microbiano: Las enzimas de los hongos: Aspergillus flavus, orycae, niger y Bacillus subtilis.

47 Aplicaciones industriales
Aplicación Enzimas utilizadas Usos Procesado de alimentos La amilasa cataliza la degradación del almidón en azúcares sencillos. Amilasas de hongos y plantas. Producción de azúcares desde el almidón, como por ejemplo en la producción de jarabe de maíz. En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón de la harina en azúcar. La fermentación del azúcar llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de carbono que hace "subir" la masa. Proteasas Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina. Alimentos para bebés Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.

48 Aplicación Enzimas utilizadas Usos
Elaboración de cerveza Cebada germinada utilizada para la elaboración de malta. Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboración de la cerveza. Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentación. Enzimas de cebada producidas a nivel industrial Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada. Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisacáridos y proteínas en la malta. Betaglucanasas y arabinoxilanasas Mejoran la filtración del mosto y la cerveza. Amiloglucosidasas y pululanasas Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de fermentación. Proteasas Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.

49 Aplicación Enzimas utilizadas Usos
Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos. Industria láctea Queso de Roquefort. Renina, derivado del estómago de animales rumiantes jóvenes (como terneros y ovejas). Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas. Enzimas producidas por bacterias Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea. Lipasas Se introduce durante el proceso de producción del queso Roquefort para favorecer la maduración. Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.

50 Aplicación Enzimas utilizadas Usos
Digestión de carne Papaína Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar. Industria del almidón Glucosa. Fructosa. Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas Conversión del almidón en glucosa y diversos azúcares invertidos. Glucosa isomerasa Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.

51 EFECTOS DELETEROS EN ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS

52 Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro lado, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.

53 ENZIMAS DE ALIMENTOS QUE DESTRUYEN NUTRIENTES.
Lipoxidasa, destruye los carotenos y la vitamina A de frutas y hortalizas, al actuar sobre los dobles enlaces de compuestos insaturados. Tiaminasa, destruye la tiamina y se la encuentra en mariscos (ostras) y algunos peces crudos.

54 INHIBICIÓN DE ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS
Inactivación por calor. La precocción, escaldado es el método más conocido y empleado por la industria alimentaría para la inactivación de las enzimas.

55 Inhibición por aditivos (no permitidos)
Acido fórmico: por su poder complejante que inhibe enzimas que contienen Fe+++. Acidos monocloro y monobromoacético: por su acción tiolopriva en el sentido de bloquear los grupos sulfhidrílicos de las enzimas. Acido bórico: inactiva descarboxilasas, fuera de acumularse en la grasa del organismo.

56 Inhibición por aditivos (no permitidos).
Base de amonio cuaternario: que activan la citocromo-oxidasa y enzimas digestivas. Ácido nordihidro-guayarético: inhibe las catalanas, peroxidasas, alcohol-dehidrogenasa, fuera de tener una acción alergizante.

57 Inhibición de enzimas por componentes de alimentos
Factor antitríptico, que se encuentra en el poroto de soya, clara de huevo (ovomucoide) y zumo de papa cruda. Solanina o solanidina (aglucón) de la papa, que inhibe la colino esterasa; lo que tiene relación con el control de la conducción de los impulsos nerviosos

58 ENZIMAS DE ALIMENTOS QUE DESTRUYEN NUTRIENTES.
Lipoxidasa, destruye los carotenos y la vitamina A de frutas y hortalizas, al actuar sobre los dobles enlaces de compuestos insaturados. Tiaminasa, destruye la tiamina y se la encuentra en mariscos (ostras) y algunos peces crudos.

59 Efectos no deseados o deterioros producidos en alimentos por acción enzimática.
Entre estos efectos deben mencionarse pardeamiento de los alimentos, los cuales se manifiestan por la aparición de manchas oscuras en el tejido animal o vegetal y pueden tener dos causas bien diferentes, distinguiéndose entré el pardeamiento químico o no enzimático y el enzimático.

60 PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO

61 POLIFENOLOXIDASAS Las polifenoloxidasas de las frutas oxidan ciertos fenoles introduciendo átomos de oxígeno en su composición. De esta manera los transforman en quinonas, las cuales se polimerizan dando lugar a pigmentos marrones, rojos y negros.

62 TIROSINASA

63 tras un daño mecánico, como el corte, es muy evidente.
CRESOLASA Se descubrió primero en los champiñones, en los que el efecto de pardeamiento tras un daño mecánico, como el corte, es muy evidente.

64 GRACIAS POR SU ATENCIÓN