Espero que todo este bien. Bienvenidos, los amo

TAREA DEL DIA EN CLASE ¿Metabólicamente, como se alteró el sistema enzimático de la alpinista? razone su respuesta. Que factores pudieron haber actuado como inhibidores enzimáticos. Que efecto tuvo la glicolisis en el organismo de la deportista? Que condiciones de la actividad enzimática pudieron haber afectado la glucolisis en la atleta.

biocatalizadores Dra. Judith García de Rodas Salón 207, año 2015

QUE SON LOS BIOCATALIZADORES? Moléculas orgánicas (sustancias) que liberan los organismo de forma natural, Aumentan la velocidad de una reacción, con mínimo costo energético No alteran su composición química en el proceso (son reciclables).

Clasificación ORGANICOS: INORGÁNICOS: PROTÉICOS (enzimas) RNA (ribozimas) INORGÁNICOS: METALES, ACIDOS Y BASES FUERTES

Catalizadores inorgánicos Suelen ser metales de transición, como el platino y el níquel, o compuestos de metales de transición, como el dióxido de manganeso. Estas sustancias pueden combinarse con los reactivos y modificar la densidad electrónica en la unión química que se rompe durante la reacción. Así se reduce la energía de activación y se facilita la reacción. En el caso de la descomposición del agua oxigenada, el catalizador debilita la unión entre los dos átomos de oxígeno (H-O-O-H), que se separan durante el proceso.

CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOCATALIZADORES ALTAMENTE ESPECÍFICOS Una enzima → un sustrato. Una enzima → una coenzima. Una enzima → un cofactor. No modifican la concentración de los sustratos ni de los productos, No sufren alteraciones permanentes Están sujetas a Regulación

DEFINICIONES COENZIMA: Molécula orgánica no proteínica asociada a una enzima: vitaminas(A, B), Coenzima A, NAD, FAD COFACTOR: ion metálico que se asocia a una enzima, para su actividad: Fe, Ca, Zn

Cofactores: Pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas . Las coenzimas: son sustancias orgánicas que funcionan de formas variadas, lo más frecuente es como transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.

Variedad de Cofactores Metal enzima Función Fe citocromo oxidasa oxido-reducción Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción Zn Alcohol deshidrogenasa Facilita unión NAD Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina Ni Ureasa Activa lugar catalítico V Nitrato reductasa Oxido-reducción Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una cisteína del lugar activo

Variedad de Coenzimas Vitamina Coenzima Función Vit. B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Oxido reducción Vit. B2 (Riboflavina) Flavinas adeninas nucletidos Niacina Nicotinamida dinucleotido Acido pantotenico Vitamina A Activa y transfiere grupos acilo Aciodo fólico Tetrahidrofolato Activa y transfiere grupos carbonilo y carboxilo Biotina Activa y transfiere CO2 Vit. B12 Adenosil y metil cobalamina Isomerización y transferencia de grupos metilo

ISOENZIMAS formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática. Ejemplo: Lactato Deshidrogena. HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM

DEFINICIONES SUSTRATO PRODUCTO SITIO ACTIVO SITIO CATALÍTICO SITIO ALOSTÉRICO (sitio activo)

Sitio Activo Residuos de amino ácidos: sitio activo Unión del sustrato (ajuste inducido ) Estado de transición = sustrato activo Cambios en la actividad enzimática: - ph - temperatura - energía del ión

Mecanismo de unión enzima-sustrato

CLASIFICACION Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad Ej: Ureasa, peptidasa , amilasa 6 clases según el tipo de reacción catalizada. (su función sobre el sustrato)

Clasificación de las enzimas Clase Ejemplo de enzimas Oxidoreductasas Deshidrogenasas, peroxidasas: mueven electrones Transferasas Hexoquinasas, transaminasas: Mueven grupos funcionales (Ej: OH; COOH; C==) Hidrolasas Fosfatasa alcalina, tripsina, amilasa, catalasa: Cortan moléculas liberando agua. Liasas Anhidrasa carbónica, cortan moléculas incorporando agua Isomerasas Triosas fosfato: cambian grupos funcionales en la misma molécula. (cenonas a aldehidos) Ligasas DNA ligasa: pegan moléculas

1. OXIDOREDUCTASAS: 2. TRANSFERASAS: Transferencia de electrones Transferencia de grupos funcional

3. HIDROLASAS: 4. LIASAS Ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua 4. LIASAS Adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos

5. ISOMERASAS: 6. LIGASAS Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas 6. LIGASAS Forman enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N por reacciones de condensación con ruptura de ATP

REGULACION ENZIMATICA No. Enzimático: cantidad de enzima inducción (DNA) represión (DNA) Vida media enzimática Modificación covalente (fosforilación y defosforilación) Modificación alostérica (positiva y negativa)

Inhibición: a. Competitiva b. No competitiva Una molécula se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el substrato, por lo que la reacción de esta enzima queda inhibida Inhibidor competitivo

Inhibición No Competitiva El inhibidor se une al sitio alostérico de la enzima, cambia la conformación del sitio activo, e impide que el substrato pueda interactuar en él. Cambia la conformación del sitio activo Inhibidor unido al sitio alostérico

Como ocurre la Inhibición enzimática: Por Drogas y toxinas Inhibidores competitivos: metanol, etilen-glicol, metotrexate. Inhibidores no competitivos: fisostigmina, captopril, alopurinol. Inhibidores irreversibles: aspirina, fluoracilo, organofosforados.

IMPORTANCIA BIOMEDICA Enzimas plasmáticas funcionales: presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre ej: Enzimas de la coagulación Enzimas plasmáticas no funcionales: no presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad ej: Lipasa en pancreatitis aguda

Patron de energía enzimática Estado de transición Energía de activación Para la reacción catalizada sin enzima Energía de activación Para la reacción catalizada con enzima Cambio de energía libre en la reacción

S + E ES E + P Cinética enzimática Velocidad de la reacción Modelo Michaelis-Menten S + E ES E + P La velocidad de una reacción catalizada por enzimas depende de la afinidad de la enzima por el substrato, de la cantidad de enzima, cantidad de sustrato y otras condiciones como el pH y la temperatura ideales.

RIBOZIMAS: Moléculas de ARN con capacidad catalitica, su actiividad es durante la transcripciçon y traducción del mensaje genético.

Caracteristica: Se consideran resabios del mundo primitivo Al igual que las enzimas, las Ribozimas actúan como catalizadores, poseen sitios activos que se unen a sustratos y no se consumen durante la reacción química que catalizan. Las Ribozimas actúan específicamente sobre cadenas de RNA de las que eliminan segmentos para luego empalmar los segmentos residuales. En este aspecto las Ribozimas cumplen funciones más limitadas que las de las enzimas debido a que actúan sobre un espectro de sustrato más estrecho.