Bolilla 2: PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN LIC. NUTRICIÓN QCA. BIOLÓGICA PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN    Bolilla 2: ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas, importancia de las Vitaminas. Grupos Prostéticos. Compartimentalización. Complejo ES- Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH – T- [S], Ecuación de Michaelis Menten y Ecuación de Lineweaver Burk- Inhibición de las enzimas, competitiva y no Competitiva. Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética)- Regulación Covalente-Zimógenos. Isoenzimas: Propiedades e importancia.

¿Qué son las enzimas? Las ENZIMAS son macromoléculas que tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan catalizadores biológicos Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso.

¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas? La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEÍNAS con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas. La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.

Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta. La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO

Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere.

¿Qué funciones tienen las Enzimas? Transformación de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa. Extracción de energía desde combustibles o compuestos degradables por oxidación. Polimerización de subunidades para formar macromoléculas.

Ejemplos de transformaciones mediadas por enzimas Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa ENZIMAS PAN n (GLUCOSA) ALMIDON PAPAS ENZIMAS ARROZ (GLUCOSA)n GLUCOGENO

PANCETA ENZIMAS MONO GLICERIDOS CHIZITOS GRASAS (TG) CHORIZOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS TRIGLICERIDOS ENZIMAS

¿Cómo se denominan las Enzimas? Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminación ASA Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc. Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc. Otras tienen nombres arbitrarios, como: ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la Comisión Internacional de Enzimas. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) Clase - subclase - subsubclase - nº de orden 1 1 1 27

¿Cómo se clasifican las enzimas? -Según la reacción que catalizan- 1-OXIDORREDUCTASAS Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1) Clase - subclase - subsubclase - nº de orden Lactato 1 1 1 27 deshidrogenasa 2. TRANSFERASAS Hexoquinasa (EC 2.7.1.2)

3. HIDROLASAS 4. LIASAS 5. ISOMERASAS 6. LIGASAS Carboxipeptidasa A (EC 3.4.17.1) 4. LIASAS Piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) 5. ISOMERASAS Fumarasa ó malato isomerasa (EC 5.2.1.1) 6. LIGASAS Piruvato carboxilasa (EC 6.4.1.1)

Características de las enzimas ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas) ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica. SON REGULABLES: la síntesis de la proteína-enzima, su actividad y degradación.

Reacción catalizada por una Enzima Sustrato Enzima E + S Complejo ES E + P Enzima Producto

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato Glucoquinasa Glucosa Grupo de sustratos ESPECIFICIDAD RELATIVA Hexoquinasas HEXOSAS glucosa, manosa y fructosa

- P GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP D-Glucosa Glucoquinasa

HOLOENZIMA APOENZIMA COENZIMA COENZIMAS ENZIMA TOTAL PROTEÍNA = APOENZIMA + COENZIMA ENZIMA TOTAL PROTEÍNA (termolábil) NO PROTEICA (termoestable) Transportadores de grupos funcionales COENZIMAS Transportadores de electrones

VITAMINAS-COENZIMAS Niacina NAD, NADP Ion Hidruro (:H -) PDH GAD Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B1) PP-tiamina Aldehídos PDH, TC Acido pantoténico Coenzima A Grupos acilo Tiolasa Acido fólico TH4 Grupos monocarbonados Ser-Tre Deshidrat. Piridoxina (B6) P-piridoxal Transferencia grupos aminos Transaminasas Acido lipoico Lipoamida Electrones y grupos acilos. PDH

Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores Fe++ ó Fe+++ Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Zn++ Anhidrasa carbónica Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg++ K+ Piruvato quinasa

DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula. SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos macromoleculares. ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos